Galutinis anaerobinės glikolizės produktas. Pirmasis glikolizės etapas

Aerobinę glikolizę galima suskirstyti į 2 etapus.

Parengiamasis etapas, kurio metu gliukozė fosforilinama ir suskaidoma į dvi fosfotriozės molekules. Ši reakcijų serija vyksta naudojant 2 ATP molekules.

Etapas, susijęs su ATP sinteze. Dėl šios serijos reakcijų fosfotriozės virsta piruvatu. Šiame etape išsiskirianti energija naudojama 10 molių ATP sintezei.

2. Aerobinės glikolizės reakcijos

Gliukozės-6-fosfato pavertimas į 2 gliceraldehido-3-fosfato molekules

Gliukozės-6-fosfatas, susidaręs fosforilinant gliukozę dalyvaujant ATP, kitos reakcijos metu paverčiamas fruktoze-6-fosfatu. Ši grįžtamoji izomerizacijos reakcija vyksta veikiant fermentui gliukozės fosfato izomerazei.

Po to seka kita fosforilinimo reakcija, naudojant fosfato liekaną ir ATP energiją. Šios reakcijos metu, katalizuojamas fosfofruktokinazės, fruktozė-6-fosfatas paverčiamas fruktoze-1,6-bisfosfatu. Ši reakcija, kaip ir heksokinazės, yra praktiškai negrįžtama, be to, ji yra lėčiausia iš visų glikolizės reakcijų. Fosfofruktokinazės katalizuojama reakcija lemia visos glikolizės greitį, todėl reguliuojant fosfofruktokinazės aktyvumą galima keisti gliukozės katabolizmo greitį.

Fruktozė-1,6-bisfosfatas toliau skaidomas į 2 triozės fosfatus: gliceraldehido-3-fosfatą ir dihidroksiacetono fosfatą. Reakciją katalizuoja fermentas fruktozės bisfosfato aldolazė, arba tiesiog aldolazė.Šis fermentas katalizuoja ir aldolio skilimo reakciją, ir aldolį

Ryžiai. 7-34. Gliukozės katabolizmo keliai. 1 - aerobinė glikolizė; 2, 3 - bendras katabolizmo kelias; 4 - aerobinis gliukozės skaidymas; 5 - anaerobinis gliukozės skilimas (dėžutėje); 2 (apbrauktas) – stechiometrinis koeficientas.

Ryžiai. 7-35. Gliukozės-6-fosfato pavertimas triozės fosfatais.

kondensacija, t.y. grįžtama reakcija. Aldolio skilimo reakcijos produktai yra izomerai. Vėlesnėse glikolizės reakcijose naudojamas tik gliceraldehido-3-fosfatas, todėl dihidroksiacetono fosfatas dalyvaujant fermentui triozės fosfato izomerazei paverčiamas gliceraldehido-3-fosfatu (7-35 pav.).

Aprašytoje reakcijų serijoje fosforilinimas vyksta du kartus naudojant ATP. Tačiau dviejų ATP molekulių suvartojimas (vienai gliukozės molekulei) bus dar labiau kompensuojamas sintezuojant daugiau ATP.

Gliceraldehido-3-fosfato pavertimas piruvatu

Ši aerobinės glikolizės dalis apima reakcijas, susijusias su ATP sinteze. Sunkiausia šioje reakcijų serijoje yra gliceraldehido-3-fosfato pavertimo 1,3-bisfosfogliceratu reakcija. Ši transformacija yra pirmoji oksidacijos reakcija glikolizės metu. Reakcija katalizuojama gliceraldehido-3-fosfato dehidrogenazė, kuris yra nuo NAD priklausomas fermentas. Šios reakcijos reikšmė slypi ne tik redukuoto kofermento susidaryme, kurio oksidacija kvėpavimo grandinėje yra susijusi su ATP sinteze, bet ir tame, kad laisvoji oksidacijos energija koncentruojasi didelės energijos. reakcijos produkto jungtis. Gliceraldehido-3-fosfato dehidrogenazės aktyviajame centre yra cisteino liekanos, kurios sulfhidrilo grupė tiesiogiai dalyvauja katalizėje. Dėl gliceraldehido-3-fosfato oksidacijos sumažėja NAD ir susidaro didelės energijos anhidridinė jungtis 1,3-bisfosfoglicerate 1 padėtyje, dalyvaujant Н3РО4. Kitoje reakcijoje didelės energijos fosfatas perkeliamas į ADP su ATP susidarymu. Fermentas, katalizuojantis šią transformaciją, pavadintas atvirkštinės reakcijos fosfoglicerato kinazės vardu (kinazės pavadintos pagal substratą, kuris reakcijos lygtyje yra toje pačioje pusėje su ATP). Ši serija reakcijos parodytos fig. 7-36.

ATP susidarymas aprašytu būdu nesusijęs su kvėpavimo grandine ir vadinamas ADP substratiniu fosforilinimu. Susidaręs 3-fosfogliceratas nebeturi didelės energijos ryšio. Šiose reakcijose įvyksta intramolekuliniai pertvarkymai, kurių reikšmė sumažinama iki mažos energijos

Ryžiai. 7-36. Gliceraldehido-3-fosfato pavertimas 3-fosfogliceratu.

fosfoesteris paverčiamas junginiu, turinčiu didelės energijos fosfato. Intramolekulinės transformacijos susideda iš fosfato liekanos perkėlimo iš 3 padėties fosfoglicerate į 2 padėtį. Tada iš susidariusio 2-fosfoglicerato, dalyvaujant fermentui enolazei, atskiriama vandens molekulė. Dehidratuojančio fermento pavadinimas suteikiamas atvirkštine reakcija. Dėl reakcijos susidaro pakeistas enolis - fosfenolpiruvatas. Susidaręs fosfoenolpiruvatas yra didelės energijos junginys, kurio fosfatų grupė kitoje reakcijoje, dalyvaujant piruvato kinazei, perkeliama į ADP (fermentas taip pat pavadintas po atvirkštinės reakcijos, kurios metu vyksta piruvato fosforilinimas, nors tokia reakcija vyksta nevyksta tokia forma).

Fosfenolpiruvato pavertimas piruvatu yra negrįžtama reakcija. Tai antroji substrato fosforilinimo reakcija glikolizės metu. Tada gauta enolio piruvato forma nefermentiškai virsta termodinamiškai stabilesne keto forma. Apibūdinta reakcijų serija parodyta Fig. 7-37.

Ryžiai. 7-37. 3-fosfoglicerato pavertimas piruvatu.

Aerobinės glikolizės ir tolesnės piruvato oksidacijos metu vykstančių reakcijų 10 schema parodyta Fig. 7-33.

Fotosintezė yra spinduliavimo energijos pavertimo chemine energija procesas, pastarąją naudojant angliavandenių sintezėje iš anglies dioksido. Bendra fotosintezės lygtis:

Šis procesas yra enderginis ir reikalauja daug energijos.Todėl visas fotosintezės procesas susideda iš dviejų etapų, kurie paprastai vadinami šviesa (arba energijos) ir tempas (arba metabolinis). Chloroplaste šios stadijos yra erdviškai atskirtos – šviesioji stadija vykdoma tylaktoidinių membranų kvantosomose, o tamsioji stadija yra už tylaktoidų, stromos vandeninėje terpėje. Ryšys tarp šviesių ir tamsių tarpsnių gali būti išreikštas diagrama

Šviesos scena vyksta šviesoje. Šviesos energija šiame etape paverčiama chemine ATP energija, o vandens neturtingi elektronai virsta daug energijos turinčiais elektronais NADPH H – Deguonis yra šalutinis produktas, susidarantis šviesos stadijos metu. Energijos turtingi šviesios stadijos produktai ATP ir NADP * H g naudojami kitame etape, kuris gali vykti tamsoje. Tamsioje stadijoje stebima redukcinė gliukozės sintezė iš CO2. Tamsioji scena neįmanoma be šviesios scenos.

Šviesos (fotocheminės) fotosintezės stadijos mechanizmas

Tilaktoidų membranose yra du fotocheminiai centrai arba fotosistemos, kurios žymimos I ir II fotosistemomis (46 pav.). Kiekviena fotosistema negali pakeisti viena kitos, nes jų funkcijos yra skirtingos. Fotosistemų sudėtis apima įvairius pigmentus: žalią - chlorofilas a ir B, geltona - karotinoidų ir raudona arba mėlyna - fikobilinai. Iš šio pigmentų komplekso fotochemiškai aktyvus yra tik chlorofilas c. Likę pigmentai atlieka pagalbinį vaidmenį, būdami tik šviesos kvantų (savotiškų šviesą renkančių lęšių) surinkėjai ir jų laidininkai į fotocheminį centrą. Fotocheminių centrų funkciją atlieka specialios formos chlorofilas a, būtent: fotosistemoje aš-pigmentas 700 (P 70 o), sugeriantis šviesą, kurios bangos ilgis yra apie 700 nm, fotosistemoje II- pigmentas 680 (P 680), kuris sugeria šviesą iš ilgo 680 nm bangos ilgio. 300-400 molekulių šviesą surenkančių pigmentų fotosistemose I ir II yra tik viena fotochemiškai aktyvaus pigmento molekulė – chlorofilas a. I fotosistemos šviesos kvantų sugertis perkelia P 700 signalą iš pagrindinės būsenos į sužadinimo būseną. R* oo, kuriame jis lengvai praranda elektroną. Elektrono praradimas sukelia elektronų skylės susidarymą P ^ pavidalu,

Elektronų skylę galima lengvai užpildyti elektronu.

Taigi, šviesos kvantų sugertis fotosistemoje I lemia krūvių atskyrimą: teigiamą elektroną elektronų skylės pavidalu (P ^ o) ir neigiamai įkrautą elektroną, kurį pirmiausia priima specialūs geležies-sieros baltymai ( FeS centras), o po to viena iš nešiklio grandinių perkeliama atgal į P ^ n, užpildant elektronų skylę, arba per kitą nešiklio grandinę per ferredoksiną ir flavoproteiną į nuolatinį akceptorių - NADPH I. Pirmuoju atveju uždaras cikliškas elektrono / a pernešimas antroje - neciklinis. Sužadintų elektronų sugrįžimas ua Rsch susijęs su energijos išsiskyrimu (pereinant iš aukšto į žemą energijos lygį), kuri kaupiasi ATP fosfatiniuose ryšiuose. Šis procesas vadinamas fotofosforilinimas; kai vyksta ciklinis perkėlimas ciklinis fotofosforilinimas, necikliniams – atitinkamai neciklinis. Tnlaktoiduose vyksta abu procesai, nors antrasis yra sudėtingesnis. Tai siejama su I kūryba.

II fotosistemos šviesos kvantų sugertis sukelia vandens skaidymą (fotooksidaciją) fotocheminiame centre P ^ pagal schemą

Vandens fotolizė vadinama Hillo reakcija. Vandeniui skaidant susidariusius elektronus iš pradžių priima medžiaga, žymima Q (kartais ji pagal maksimalią absorbciją vadinama citochromu C BM, nors tai ir nėra citochromas). Tada nuo medžiagos K per nešėjų grandinę, savo sudėtimi panašią į mitochondrijų, nukreipiami elektronai Pf 00 , elektronų skylės užpildymas.

Vadinasi, prarasti Р 700 elektronai pasipildo vandens elektronais, kuriuos II fotosistemoje skaido šviesa. Neciklinis elektronų srautas nuo Н г О iki NADPH ■ Н г, atsirandantis sąveikaujant dviem fotosistemoms ir jas jungiančioms elektronų transportavimo grandinėms, stebimas nepaisant redokso potencialų verčių: E ° už / g O g / H g O = +0,81 V. a E" NADP / NADP H = -0,32 V. Šviesos energija apverčia elektronų srautą. Labai svarbu, kad perkeliant iš fitiszem II į fotosistemą I dalis elektronų energijos būtų kaupiama protono potencialo pavidalu ant tylaktoidinės membranos, o vėliau į ATP energiją.

Protonų potencialo susidarymo elektronų transportavimo grandinėje mechanizmas ir jo panaudojimas ATP susidarymui chloroplastuose yra panašus į mitochondrijose. Tačiau yra keletas fotofosforilinimo mechanizmo ypatumų. Tilaktoidai yra tarsi išversti mitochondrijos, todėl elektronų ir protonų pernešimo per membraną kryptis yra priešinga nei mitochondrijų membranoje (47 pav.). Elektronai juda į išorę, o protonai koncentruojasi laktoidinės matricos viduje. Matrica įkraunama teigiamai, o išorinė tylaktoidų membrana – neigiamai, t.y. protonų gradiento kryptis yra priešinga jo krypčiai mitochondrijose. Kitas bruožas yra žymiai didesnė pH dalis protonų potenciale, palyginti su mitochondrijomis. Tilaktoidinė matrica yra labai parūgštinta, todėl dp gali siekti 0,1-0,2 V, o dph yra apie 0,1 V. Bendra d n reikšmė +> 0,25 V.

Н * -ATP-sintetazė, chloroplastuose žymima kaip "CF, + F 0" kompleksas, taip pat yra nukreipta priešinga kryptimi. Jo galva (F,) žiūri į išorę, link chloroplasto stromos. Protonai per CF 0 + F t išstumiami iš matricos išorėje, o aktyviajame centre F dėl protonų potencialo energijos susidaro ATP.

Priešingai nei mntochondrinėje grandinėje, tylaktoidinėje grandinėje, matyt, yra tik konjugacijos vietos kelmas, todėl vienos ATP molekulės sintezei reikia ne dviejų, o trijų protonų, t.y. santykis yra 3 H + / 1 mol ATP.

Tamsiosios fotosintezės stadijos mechanizmas

Šviesos stadijos ATP ir NADP - H a produktai, esantys chloroplasto stromoje, čia naudojami gliukozės sintezei iš CO2. Anglies dioksido asimiliacija (fotocheminis karboksilinimas) yra ciklinis procesas, dar vadinamas lentozės fosfato fotoceliuliariniu ciklu arba Kalvino ciklu (48 pav.). Jį galima suskirstyti į tris pagrindines fazes:!

1) C0 2 fiksavimas ribulozės difosfatu;

2) triozių fosfatų susidarymas redukuojant 3-fosfogl | itcerata;

3) Ribulozės difosfato regeneracija.

C0 2 fiksavimą ribulozės difosfatu katalizuoja fermentas ribulo-zodšrosfato karboksilazė:

Be to, NADPH H2S ir ATP pagalba 3-fosfogliceratas redukuojamas iki gliceraldegnd-3-fosfato. Šią reakciją katalizuoja fermentas, vadinamas gliceraldehido-3-fosfato dehidrogenaze. Gliceraldehidas-3-fosfatas lengvai paverčia izomerus į digndrokso acetono fosfatą. Abu triozės fosfatai naudojami formuojant fruktozės bisfosfatą (atvirkštinė reakcija, katalizuojama fruktozės bisfosfato aldolazės). Dalis susidariusio fruktozės fosfato molekulių kartu su triozės fosfatais dalyvauja riboliozės difosfato regeneracijoje (uždaro ciklą), o kita dalis naudojama angliavandenių kaupimui fotosintezės ląstelėse, kaip parodyta diagramoje.

Apskaičiuota, kad vienos gliukozės molekulės sintezei iš CO2 Kalvino cikle reikia 12 NADPH + H + ir 18 ATP (12 ATP molekulių sunaudojama 3-fosfoglicerato redukcijai, o 6 molekulės - reakcijose Ribulozės difosfato regeneracija). Mažiausias santykis yra 3 ATP g 2 NADP-H,

Galima pastebėti fotosintezės ir oksidacinio fosforilinimo principų bendrumą, o fotofosforilinimas yra tarsi atvirkštinis oksidacinis fosforilinimas:

Šviesos energija yra varomoji jėga fosforilinimas ir sintezė organinės medžiagos(S-Hj) fotosintezės metu ir, atvirkščiai, organinių medžiagų oksidacijos energija – oksidacinio fosforilinimo metu. Todėl gyvūnams ir kitiems heterotrofiniams organizmams gyvybę suteikia augalai:

Angliavandeniai, susidarantys fotosintezės metu, naudojami daugelio augalų organinių medžiagų anglies skeletams sudaryti. Organines azoto medžiagas fotosintetiniai organizmai pasisavina redukuodami neorganinius nitratus arba atmosferos azotą, o sierą – redukuodami sulfatus į aminorūgščių sulfhidrilo grupes. Fotosintezė galiausiai užtikrina ne tik gyvybei būtinų baltymų, nukleino rūgščių, angliavandenių, lipidų, kofaktorių, bet ir daugybės antrinės sintezės produktų, kurie yra vertingos vaistinės medžiagos (alkaloidai, flavonoidai, polifenoliai, terpenai, steroidai, organinės rūgštys ir kt.), gamybą. ..).

48 bilietas – dar vienas variantas

Fotosintezė(iš graikų kalbos φωτο - šviesa ir σύνθεσις - sintezė, derinimas, išdėstymas kartu) - organinių medžiagų susidarymo iš anglies dioksido ir vandens procesas šviesoje, dalyvaujant fotosintetiniams pigmentams (augalų chlorofilui, bakteriochlorofilui ir bakterijų chlorofilui). ). Šiuolaikinėje augalų fiziologijoje fotosintezė dažniau suprantama kaip fotoautotrofinė funkcija – šviesos kvantų absorbcijos, konversijos ir energijos panaudojimo procesų visuma įvairiose endergoninėse reakcijose, įskaitant anglies dioksido pavertimą organinėmis medžiagomis.

Šviesos (priklausomai nuo šviesos) stadija

Šviesos fotosintezės stadijos metu susidaro didelės energijos produktai: ATP, kuris ląstelėje tarnauja kaip energijos šaltinis, ir NADPH, kuris naudojamas kaip reduktorius. Deguonis išsivysto kaip šalutinis produktas. Apskritai fotosintezės šviesos reakcijų vaidmuo yra tas, kad šviesos fazėje sintetinama ATP molekulė ir protonų nešiklio molekulės, tai yra, NADPH 2.

Fotocheminė proceso esmė

Chlorofilas turi du sužadinimo lygius (tai siejama su dviejų maksimumų buvimu jo absorbcijos spektre): pirmasis yra susijęs su konjuguotų dvigubų jungčių sistemos elektrono perėjimu į aukštesnį energijos lygį, antrasis - su porfirino branduolio azoto ir magnio nesuporuotų elektronų sužadinimas. Kai elektronų sukinys išlieka nepakitęs, susidaro singletinė pirmoji ir antroji sužadintos būsenos, o pakeitus sukinį – pirmoji ir antroji tripletinė būsenos.

Antroji sužadinta būsena yra labiausiai energinga, nestabili ir chlorofilas per 10–12 sekundžių pereina iš jos į pirmąją, prarandant 100 kJ / mol energijos tik šilumos pavidalu. Molekulė gali pereiti iš pirmosios vienetinės ir tripletinės būsenos į pagrindinę būseną, išskirdama energiją šviesos (atitinkamai fluorescencijos ir fosforescencijos) arba šilumos pavidalu, perduodant energiją kitai molekulei arba, kadangi elektronas didelis energijos lygis yra silpnai susietas su branduoliu, elektronui perkeliant į kitą junginį.

Pirmoji galimybė realizuojama šviesos surinkimo kompleksuose, antroji – reakcijų centruose, kur chlorofilas, šviesos kvanto įtakoje pereinantis į sužadintą būseną, tampa elektronų donoru (reduktorius) ir perduoda jį pirminiam akceptoriui. Kad elektronas negrįžtų į teigiamai įkrautą chlorofilą, pirminis akceptorius perkelia jį į antrinį. Be to, gautų junginių gyvavimo laikas yra ilgesnis nei sužadintos chlorofilo molekulės. Vyksta energijos stabilizavimas ir krūvio atskyrimas. Tolesniam stabilizavimui antrinis elektronų donoras atkuria teigiamai įkrautą chlorofilą, o pirminis donoras deguonies fotosintezės atveju yra vanduo.

Problema, su kuria susiduria organizmai, vykdantys deguonies fotosintezę, yra vandens redokso potencialų skirtumas (pusinės reakcijos H2O → O2 (E 0 = + 0,82 V) ir NADP + (E 0 = -0,32 V) potencialų skirtumas. chlorofilas pradinėje būsenoje turi turėti didesnį nei +0,82 V potencialą oksiduoti vandenį, bet tuo pačiu metu sužadintoje būsenoje jis turi turėti mažesnį nei -0,32 V potencialą sumažinti NADP +. Viena chlorofilo molekulė negali atitikti abiejų Todėl buvo suformuotos dvi fotosistemos, kurių pilnam procesui atlikti reikalingi du skirtingų tipų šviesos kvantai ir du chlorofilai.

Lengvi derliaus nuėmimo kompleksai

Chlorofilas atlieka dvi funkcijas: energijos sugėrimą ir perdavimą. Daugiau nei 90% viso chloroplastuose esančio chlorofilo yra šviesos surinkimo kompleksų (SSC), kurie veikia kaip antena, perduodanti energiją į I arba II fotosistemų reakcijos centrą, dalis. Be chlorofilo, SSC yra karotinoidų, o kai kurios dumbliai ir melsvadumbliai turi fikobilinų, kurių vaidmuo yra sugerti tų bangų ilgių šviesą, kurią chlorofilas sugeria palyginti silpnai.

Energijos perdavimas vyksta rezonansiniu būdu (Försterio mechanizmas) ir užtrunka 10–10–10–12 s vienai molekulių porai, atstumas, per kurį perduodamas yra apie 1 nm. Perkėlimą lydi tam tikri energijos nuostoliai (10% iš chlorofilo a į chlorofilą b, 60% iš karotinoidų į chlorofilą), todėl tik iš pigmento, kurio maksimali absorbcija trumpesnio bangos ilgio, į pigmentą su didesniu. vienas. Būtent tokia tvarka SSC pigmentai yra tarpusavyje lokalizuoti, o reakcijos centruose yra ilgiausio bangos ilgio chlorofilai. Atvirkštinis energijos perdavimas neįmanomas.

Augalų SSC yra tilakoidų membranose, cianobakterijose, jo pagrindinė dalis yra pernešama už membranų į prie jų pritvirtintas fikobilisomas - lazdelės formos polipeptido-pigmento kompleksus, kuriuose yra įvairių fikobilinų: fikoeritrino periferijoje ( kurių sugerties maksimumas ties 495-565 nm), už jų fikocianinai (550-615 nm) ir alofikocianinai (610-670 nm), nuosekliai perduodantys energiją reakcijos centro chlorofilui a (680-700 nm).

Pagrindiniai elektroninės transporto grandinės komponentai

Fotosistema II

Fotosistema – SSC, fotocheminės reakcijos centro ir elektronų nešėjų rinkinys. Šviesos surinkimo komplekse II yra 200 chlorofilo a molekulių, 100 chlorofilo b molekulių, 50 karotinoidų molekulių ir 2 feofitino molekulės. II fotosistemos reakcijos centras yra pigmento-baltymų kompleksas, esantis tilakoidinėse membranose ir apsuptas SSC. Jame yra chlorofilo dimero, kurio sugerties maksimumas yra 680 nm (P680). Galiausiai į jį perduodama šviesos kvanto energija iš SSC, dėl ko vienas iš elektronų pereina į aukštesnės energijos būseną, susilpnėja jo ryšys su branduoliu ir sužadinta P680 molekulė tampa stipria reduktoriumi. (E 0 = -0,7 V).

P680 redukuoja feofitiną, tada elektronas perkeliamas į chinonus, kurie yra PS II dalis, o vėliau į plastochinonus, kurie redukuota forma pernešami į b 6 f kompleksą. Vienoje plastochinono molekulėje yra 2 elektronai ir 2 protonai, kurie paimami iš stromos.

Elektroninė laisva vieta P680 molekulėje užpildoma vandens sąskaita. FS II apima Vandenį oksiduojantis kompleksas kurių aktyviajame centre yra 4 mangano jonai. Vienai deguonies molekulei susidaryti reikalingos dvi vandens molekulės, duodančios 4 elektronus. Todėl procesas vykdomas 4 etapais ir norint jį visiškai įgyvendinti, reikia 4 šviesos kvantų. Kompleksas yra intratilakoidinės erdvės šone ir į jį išmetami 4 protonai.

Taigi, bendras PS II operacijos rezultatas yra 2 vandens molekulių su 4 šviesos kvantais oksidacija, susidarant 4 protonams intratilakoidinėje erdvėje ir 2 redukuotiems plastochinonams membranoje.

b 6 f arba b / f kompleksas

Kompleksas b 6 f – tai siurblys, kuris pumpuoja protonus iš stromos į intratilakoidinę erdvę ir sukuria jų koncentracijos gradientą dėl elektronų transportavimo grandinės redokso reakcijose išsiskiriančios energijos. 2 plastochinonai suteikia 4 protonų siurbimą. Vėliau ATP sintezei naudojamas transmembraninis protonų gradientas (stromos pH yra apie 8, intratilakoidinė erdvė yra 5) naudojant transmembraninį fermentą ATP sintazę.

Fotosistema I

Šviesos surinkimo komplekse I yra apie 200 chlorofilo molekulių.

Pirmosios fotosistemos reakcijos centre yra chlorofilo dimeras, kurio sugerties maksimumas esant 700 nm (P700). Po sužadinimo šviesos kvantu jis atkuria pirminį akceptorių - chlorofilą a, antrinį (vitaminą K 1 arba filochinoną), po to elektronas perkeliamas į ferredoksiną, kuris atkuria NADP naudojant fermentą ferredoksino-NADP reduktazę.

Baltymų plastocianinas, redukuotas b 6 f komplekse, yra pernešamas į pirmosios fotosistemos reakcijos centrą iš intratilakoidinės erdvės pusės ir perkelia elektroną į oksiduotą P700.

Ciklinis ir pseudociklinis elektronų pernešimas

Be viso neciklinio elektronų kelio, aprašyto aukščiau, randamas ciklinis ir pseudociklinis.

Ciklinio kelio esmė yra ta, kad ferredoksinas vietoj NADP sumažina plastochinoną, kuris grąžina jį atgal į b 6 f kompleksą. Dėl to susidaro didesnis protonų gradientas ir daugiau ATP, tačiau NADPH neatsiranda.

Pseudocikliniame kelyje ferredoksinas sumažina deguonies kiekį, kuris toliau virsta vandeniu ir gali būti naudojamas II fotosistemoje. Šiuo atveju NADPH taip pat nesusidaro.

Tamsi stadija

Tamsioje stadijoje, dalyvaujant ATP ir NADPH, CO 2 redukuojamas iki gliukozės (C 6 H 12 O 6). Nors šviesa šiam procesui nereikalinga, ji dalyvauja jo reguliavime.

SU 3 - fotosintezė, Kalvino ciklas

Kalvino ciklas arba redukcinis pentozės fosfato ciklas susideda iš trijų etapų:

karboksilinimas;

atsigavimas;

CO 2 akceptoriaus regeneracija.

Pirmajame etape CO 2 pridedama prie ribuliozės-1,5-bisfosfato, veikiant fermentui ribulozės-bisfosfato-karboksilazei / oksigenazei. Šis baltymas sudaro pagrindinę chloroplastų baltymų dalį ir, be abejo, yra gausiausias fermentas gamtoje. Dėl to susidaro tarpinis nestabilus junginys, kuris skyla į dvi 3-fosfoglicerino rūgšties (FHA) molekules.

Antrajame etape FGK atkuriama dviem etapais. Pirma, jis yra fosforilinamas ATP, veikiant fosforoglicerokinazei ir susidaro 1,3-difosfoglicerino rūgštis (DPHA), tada, veikiant triofosfato dehidrogenazei ir NADPH, DPGK acilfosfato grupė defosforilinama ir redukuojama į aldehilą. ir gliceraldehido-gliceraldehido susidarymas.

Trečiasis etapas apima 5 PHA molekules, kurios, susidarant 4-, 5-, 6- ir 7-anglies junginiams, susijungia į 3 5-anglies ribulozės-1,5-bisfosfatą, kuriam reikia 3ATP.

Galiausiai, gliukozės sintezei reikia dviejų PHA. Kad susidarytų viena iš jo molekulių, reikalingi 6 ciklo apsisukimai, 6 CO 2, 12 NADPH ir 18 ATP.

Maisto produktai, kuriuos vartoja žmonės, yra labai įvairūs. Didžioji dalis maisto yra biologinės kilmės (augaliniai ir gyvūniniai produktai), o mažesnė dalis – nebiologinė (jame ištirpęs vanduo ir mineralinės druskos). Kadangi biologiniuose objektuose didžioji dalis medžiagų yra biopolimerų pavidalu, didžiąją dalį maisto sudaro didelės molekulinės masės komponentai, o ne monomerai. „Maistinių medžiagų“ sąvoka apima grupę pagrindinių maisto komponentų, suteikiančių reikiamą energiją ir plastikiniai kūno poreikiai. Maistinėms medžiagoms priskiriamos šešios medžiagų grupės: 1) baltymai; 2) angliavandeniai; 3) lipidai; 4) vitaminai (įskaitant į vitaminus panašias medžiagas); 5) mineralai; 6) vanduo.

Maiste, be maistinių medžiagų, yra didelė grupė pagalbinių medžiagų, kurios neturi nei energetinės, nei plastinės vertės, bet lemia maisto skonį ir kitas savybes, padeda skaidytis ir pasisavinti maistines medžiagas. Į šių medžiagų buvimą dažniausiai atsižvelgiama kuriant subalansuotą mitybą.

Baltymai. Gyvūninės ir augalinės kilmės baltymų biologinę vertę lemia aminorūgščių, ypač būtinųjų, sudėtis. Jei į baltymuose yra visos nepakeičiamos aminorūgštys, tada šie baltymai priklauso užbaigti. Kiti dietiniai baltymai defektinis. Augaliniai baltymai, skirtingai nei gyvūniniai, paprastai yra mažiau pilnaverčiai. Yra tarptautinis „įprastas baltymų sudėties modelis“, atitinkantis organizmo poreikius. Šiame baltyme 31,4 % yra nepakeičiamos aminorūgštys; likusi dalis yra keičiama. Norint įvertinti bet kurio maisto baltymo sudėtį, svarbu turėti standartą su reikiamu nepakeičiamų aminorūgščių kiekiu ir fiziologiškiausiu kiekvienos nepakeičiamos aminorūgšties santykiu. Kaip nuoroda buvo atspausdintas vištos kiaušinio baltymas, kuris geriausiai atitinka fiziologinius organizmo poreikius. Bet kokie maisto baltymai pagal aminorūgščių sudėtį lyginami su nuoroda.

Bendras suaugusio žmogaus paros baltymų poreikis – 80-100 g, iš kurių pusė turi būti gyvulinės kilmės.

Angliavandeniai. Polisacharidai – krakmolas ir glikogenas – turi biologinę vertę tarp angliavandenių; dnsacharidai – sacharozė, laktozė, trehalozė, maltozė, izomaltozė. Tik nedidelė dalis maisto angliavandenių yra monosacharidai (gliukozė, fruktozė, pentozė ir kt.). Monosacharidų kiekis v maisto gali padidėti po virimo ar kitokio apdorojimo maisto produktai... Pagrindinė angliavandenių funkcija yra energetinė, tačiau jie atlieka struktūrines ir daugybę kitų anksčiau aptartų angliavandeniams būdingų funkcijų (žr. „Angliavandeniai“). Angliavandeniai su p-glikoidiniais ryšiais (celiuliozė, hemiceliuliozės ir kt.) nesuyra, todėl atlieka pagalbinį vaidmenį virškinant, aktyvindami žarnyno mechaninę veiklą.

Suaugusio žmogaus paros angliavandenių poreikis yra 400-500 g, iš kurių apie 400 g yra krakmolo. Likusi dalis skirta dnsacharidams, daugiausia sacharozei.

Lipidai. Biologinę vertę žmogaus organizmui daugiausia atstovauja šie maisto komponentai. Triacilgliceroliai, kurie sudaro pagrindinę (pagal svorį) maisto lipidų dalį. Jie nustato energiją

maisto lipidų, kurie yra nuo "/z D °" A iki energetinės maisto vertės, vertė. Įvairių tipų fosfolipidai, sudarantys ląstelių membranas, daugiausia gaunami su gyvūniniais produktais (mėsos produktais, kiaušinio tryniu, aliejumi ir kt.), taip pat cholesteroliu ir jo esteriais. Fosfolipidai ir cholesterolis lemia plastinę maisto lipidų funkciją. Maisto lipidai aprūpina organizmui nepakeičiamais riebaluose tirpiais vitaminais ir į vitaminus panašiais junginiais.

Maisto lipidų paros poreikis yra 80-100 g, iš kurių mažiausiai 20-25 g turėtų būti iš augalinių lipidų, kuriuose yra nesočiųjų riebalų rūgščių.

Vitaminai ir į vitaminus panašios medžiagos patenka į organizmą su augaliniais ir gyvūniniais produktais. Be to, kai kuriuos vitaminus * organizme sintetina žarnyno bakterijos (enterogeniniai vitaminai). Tačiau dalis yra daug mažiau maisto. Vitaminai yra absoliučiai nepakeičiami maisto komponentai, nes jie naudojami organizmo ląstelėse kofermentų, kurie yra esminė sudėtinių fermentų dalis, sintezei.

Atskirų vitaminų paros poreikis svyruoja nuo kelių mikrogramų iki dešimčių ir šimtų miligramų.

Mineralinis medžiagų. Pagrindinis jų šaltinis – nebiologiniai maisto komponentai, t.y. mineralinės medžiagos, ištirpintos geriamajame vandenyje. Iš dalies jie patenka į organizmą su gyvūninės ir augalinės kilmės maistu. Mineralai naudojami kaip plastikinė medžiaga (pavyzdžiui, kalcis, fosforas ir kt.) ir kaip fermentų kofaktoriai.

Mineralai yra nepakeičiami maisto veiksniai. Nors kai kurių mineralinių elementų santykinis pakeičiamumas biologiniuose procesuose yra įmanomas, šių medžiagų būtinumo priežastis yra jų tarpusavio konversijos neįmanomas organizme. Maisto mineralų kofaktorinė dalis yra panaši į vitaminus.

Suaugusio žmogaus organizmo paros poreikis atskiriems mineralams labai svyruoja nuo kelių gramų (makroelementų) iki kelių miligramų ar mikrogramų (mikroelementų, ultraelementų).

Vanduo reiškia nepakeičiamus maisto komponentus, nors iš baltymų, lipidų ir angliavandenių jiems keičiantis audiniuose susidaro nedideli vandens kiekiai. Vanduo ateina su biologinės ir nebiologinės kilmės produktais. Suaugusio žmogaus dienos poreikis yra 1750-2200 g.

Sąvoka „energetinė vertė“ atspindi energijos kiekį, kuris gali išsiskirti iš maistinių medžiagų dėl biologinės oksidacijos, kai naudojama fiziologinėms organizmo funkcijoms atlikti. Medicinos mokslų akademijos Mitybos institutas, skaičiuodamas produkto energinę vertę, rekomenduoja vadovautis šiais koreguotais pagrindinių maisto komponentų energinės vertės koeficientais, kJ/g: baltymai - 16,7; riebalai - 37,7; virškinami angliavandeniai - 15,7. Nustatant produkto energinę vertę, būtina atsižvelgti į atskirų jo maistinių medžiagų virškinamumą. Apytiksliems skaičiavimams Sveikatos apsaugos ministerija 1961 metais rekomendavo tokius virškinamumo koeficientus, %: baltymai - 84,5; riebalai - 94; angliavandeniai (virškinamo ir nevirškinamo suma) - 95,6. Norint atlikti tikslesnius skaičiavimus, būtina atsižvelgti ir į baltymo aminorūgščių normą.

Aminorūgščių (baltymų ir laisvųjų) dalis sudaro daugiau nei 95% viso organizme esančio azoto. Todėl bendrą aminorūgščių ir baltymų apykaitos būklę galima spręsti pagal azoto balansą, tai yra, skirtumą tarp azoto kiekio, tiekiamo su maistu, ir išskiriamo azoto kiekio (daugiausia karbamido sudėtyje). Sveikam suaugusiam žmogui, laikantis normalios mitybos, susidaro azoto pusiausvyra, tai yra, išskiriamo azoto kiekis yra lygus įeinančio azoto kiekiui. Organizmo augimo laikotarpiu, taip pat sveikstant nuo varginančių ligų azoto išskiriama mažiau nei tiekiama – teigiamas azoto balansas. Senstant, badaujant ir išsenkančių ligų metu azoto išskiriama daugiau nei tiekiama – neigiamas azoto balansas. Esant teigiamam azoto balansui, dalis maisto aminorūgščių lieka organizme, įtraukiamos į baltymų ir ląstelių struktūrų sudėtį; padidėja bendra baltymų masė organizme. Priešingai, esant neigiamam azoto balansui, mažėja bendra baltymų masė (katabolinė būsena). Jei iš dietos neįtraukiami visi baltymai, o kiti komponentai visiškai išsaugomi tokiais kiekiais, kurie atitinka organizmo energijos poreikius, tuomet azoto balansas tampa neigiamas. Maždaug po savaitės laikymosi tokios dietos išsiskiriančio azoto kiekis stabilizuojasi, pasiekdamas apie 4 g per dieną. Toks azoto kiekis atitinka 25 g baltymų (arba aminorūgščių). Vadinasi, baltymų bado metu organizmas kasdien suvartoja apie 25 g savo audinių baltymų. Beveik toks pat rezultatas gaunamas, kai iš raciono pašalinami ne visi baltymai, o tik nepakeičiamos aminorūgštys arba net tik viena iš jų. Visiškai badaujant, neigiamas azoto balansas yra dar didesnis nei tada, kai iš maisto neįtraukiami tik baltymai. Taip yra dėl to, kad aminorūgštys, susidarančios skaidant audinių baltymus, visiško bado metu, taip pat yra naudojamos organizmo energijos poreikiams tenkinti. Kaloringoje dietoje minimalus baltymų kiekis, reikalingas azoto balansui palaikyti, yra 30-50 g, tačiau toks kiekis nėra optimalus sveikatai ir darbingumui. Vidutinio fizinio aktyvumo suaugęs žmogus turėtų gauti apie 100 g baltymų per dieną

AMINORŪGŠČIŲ ŠALTINIAI IR NAUDOJIMO LĄSTELĖSE BŪDAI

Organizmo laisvųjų aminorūgščių rezervas yra apie 35 g. Laisvųjų aminorūgščių kiekis kraujyje vidutiniškai yra 35-65 mg/dl. Dauguma aminorūgščių yra baltymų dalis, kurių kiekis normalaus kūno sudėjimo suaugusio žmogaus organizme yra apie 15 kg.

Laisvųjų aminorūgščių šaltiniai ląstelėse yra maisto baltymai, pačių audinių baltymai ir aminorūgščių sintezė iš angliavandenių. Daugelis ląstelių, išskyrus labai specializuotas (pavyzdžiui, eritrocitus), baltymų sintezei naudoja aminorūgštis, taip pat daugybę kitų medžiagų: membraninius fosfolipidus, hemą, purino ir pirimidino nukleotidus, biogeninius aminus (katecholaminus, histaminas) ir kiti junginiai (9-1 pav.).

Nėra specialios aminorūgščių nusėdimo formos, tokios kaip gliukozė (kaip glikogenas) arba riebalų rūgštys (kaip triacilgliceroliai). Todėl visi funkciniai ir struktūriniai audinių baltymai gali būti aminorūgščių rezervas, bet daugiausia raumenų baltymai, nes jų yra daugiau nei visų kitų.

Žmogaus organizme per parą į aminorūgštis suskaidoma apie 400 g baltymų, maždaug tiek pat susintetinama. Todėl audinių baltymai negali papildyti aminorūgščių sąnaudų jų katabolizmo ir panaudojimo kitų medžiagų sintezei metu. Angliavandeniai negali būti pirminiai aminorūgščių šaltiniai, nes iš jų sintetinama tik anglies dalis iš daugumos aminorūgščių molekulės, o amino grupė – iš kitų aminorūgščių. Todėl pagrindinis aminorūgščių šaltinis organizme yra maisto baltymai.

Ryžiai. 9-1. Aminorūgščių šaltiniai ir panaudojimo būdai.

Proteolitiniai fermentai, dalyvaujantys baltymų ir peptidų virškinime, sintetinami ir išskiriami į virškinamojo trakto ertmę zimogenų arba zimogenų pavidalu. Zimogenai yra neaktyvūs ir negali virškinti savo baltymų. Proteolitiniai fermentai aktyvuojami žarnyno spindyje, kur jie veikia maisto baltymus.

Žmogaus skrandžio sultyse yra du proteolitiniai fermentai – pepsinas ir gastrnksinas, kurių struktūra yra labai panaši, o tai rodo bendro jų pirmtako susidarymą.

Pepsinas susidaro kaip profermentas – pepsinogenas – pagrindinėse skrandžio gleivinės ląstelėse. Nustatyti keli struktūriškai panašūs pepsino genai, iš kurių susidaro kelios pepsino atmainos: pepsinas aš, II(Pa, Pb), III. Pepsinogenai aktyvuojami druskos rūgštimi, kurią išskiria skrandžio parietalinės ląstelės, ir autokataliziškai, tai yra susidariusių pepsino molekulių pagalba.

Pepsino inhibitorius turi labai pagrindinių savybių, nes jį sudaro 8 lizino liekanos ir 4 arginino liekanos. Aktyvinimas susideda iš 42 aminorūgščių liekanų skilimo iš pepsinogeno N-galo; pirmiausia suskaidomas likęs polipeptidas, o paskui – pepsino inhibitorius.

Pepsinas reiškia karboksiproteinazes, kurių aktyviajame centre yra dikarboksilo aminorūgščių likučių, kurių optimalus pH yra 1,5–2,5.

Pepsino substratas yra baltymai – natūralūs arba denatūruoti. Pastaruosius lengviau hidrolizuoti. Maisto baltymai denatūruojami gaminant maistą arba veikiant druskos rūgštimi. Reikėtų pažymėti šias biologines druskos rūgšties funkcijas: 1) pepsinogeno aktyvavimą; 2) sukurti optimalų pH pepsino ir gastrixino veikimui skrandžio sultyse; 3) maisto „baltymų“ denatūravimas; 4) antimikrobinis veikimas.

Nuo denatūruojančio vandenilio chlorido rūgšties poveikio ir pepsino virškinimą skatinančio poveikio skrandžio sienelių vidiniai baltymai yra apsaugoti gleivine sekrecija, kurioje yra glnkoproteinų.

Pepsinas, būdamas endopeptidaeo, baltymuose greitai suskaido vidines peptidines jungtis, kurias sudaro aromatinių aminorūgščių karboksilo grupės – fenilalaninas, tirozinas ir triptofanas. Lėtesnis fermentas hidrolizuoja peptidinius ryšius, kuriuos sudaro alifatinės ir dikarboksirūgštys polipeptidinėje grandinėje. Gastrnksinas yra artimas pepsinui pagal molekulinę masę (31 500). Optimalus jo pH yra apie 3,5. Gastriksinas hidrolizuoja peptidinius ryšius, sudarytus iš dikarboksilo aminorūgščių. Pepsino ir gastrixino santykis skrandžio sultyse yra 4:1. Sergant pepsine opa, santykis pasikeičia gastrixino naudai.

Dviejų proteinazių buvimas skrandyje, iš kurių pepsinas veikia stipriai rūgščioje aplinkoje, o gastriksinas – vidutiniškai rūgštinėje, leidžia organizmui lengviau prisitaikyti prie mitybos įpročių. Pavyzdžiui, mityba augaliniu pienu iš dalies neutralizuoja rūgštinę skrandžio sulčių terpę, o pH skatina ne pepsino, o gastriksino virškinimo veiklą. Pastarasis suardo su maistu gaunamų baltymų ryšius.

Pepsinas ir gastriksinas hidrolizuoja baltymus į polipeptidų (dar vadinamų albumozėmis ir peptonais) mišinį. Baltymų virškinimo gylis skrandyje priklauso nuo maisto buvimo jame trukmės. Paprastai tai yra trumpas laikotarpis, todėl didžioji dalis baltymų suyra žarnyne.

Žarnyno proteolitiniai fermentai. Proteolitiniai fermentai į žarnyną patenka iš kasos fermentų pavidalu: tripsinogenas, chimotripsinogenas, prokarboksipeptidazės A ir B, proelastazė. Šie fermentai aktyvuojami dalinai proteolizuojant jų polipeptidinę grandinę, ty fragmentą, kuris užmaskuoja aktyviosios proteinazės spektrą. Tripsino susidarymas yra pagrindinis visų profermentų aktyvinimo procesas (31 pav.). Tripsinogeną, gaunamą iš kasos, aktyvuoja žarnyno enterokinazė, arba enteropeptidazė, Be to, susidaręs tripsinas autokataliziškai skatina tripsinogeno pavertimą tripsinu.tripsino inhibitorius. Be to, tripsinas, suardydamas peptidinius ryšius likusiuose profermentuose, sukelia aktyvių fermentų susidarymą. Tokiu atveju susidaro trijų tipų chimotripsinas, karboksipeptidazės A ir B bei elastazė.

Žarnyno proteinazės hidrolizuoja maisto baltymų peptidinius ryšius ir polipeptidus, susidariusius po skrandžio fermentų veikimo iki laisvųjų aminorūgščių. Trypsinas, chimotripsinai, elastazė, būdami endopeptidazės, prisideda prie vidinių peptidinių ryšių nutraukimo, skaidydami baltymus ir polipeptidus į mažesnius fragmentus. Tripsinas hidrolizuoja peptidinius ryšius, daugiausia sudarytus iš lizino ir arginino karboksilo grupių; jis yra mažiau aktyvus, palyginti su peptidiniais ryšiais, kuriuos sudaro izoleucinas.

Chimotripsinai yra aktyviausi peptidinių ryšių atžvilgiu, kurių formavime dalyvauja tirozinas, fenlalalaninas, triptofanas. Veikimo specifiškumu chimotripsinas panašus į pepsiną. Elastazė hidrolizuoja tas peptidines jungtis polipeptiduose, kuriuose yra prolinas.

Karboksipeptidazė A priklauso cinko turintiems fermentams. Jis skaido C-galo aromatines ir alifatines aminorūgštis iš subipeptidų, o karboksipeptidazė B skaldo tik C-konio lizino ir arginino liekanas.

Polipeptidų N-galinės aminorūgštys skaidomos žarnyno aminopolipeptidazės, kurią aktyvina cinkas arba manganas, taip pat cneteinas. Žarnyno gleivinėje yra dipeptidazės, hidrolizuojančios dnpeptidus į dvi aminorūgštis. Dipeptidazes aktyvina kobalto, mangano ir cisteino jonai.

Įvairūs proteolitiniai fermentai lemia visišką baltymų skaidymą iki laisvųjų amino rūgščių, net jei baltymai anksčiau nebuvo paveikti pepsino skrandyje. Todėl po operacijos, dalinio ar visiško skrandžio pašalinimo, pacientai išsaugo gebėjimą pasisavinti maisto baltymus.

50 bilietas yra dar vienas pasirinkimas

Su maistu tiekiami baltymai skaidomi virškinimo trakte, dalyvaujant proteolitiniams fermentams arba peptidų hidrolazėms, kurios pagreitina peptidinių jungčių tarp aminorūgščių hidrolizinį skilimą. Įvairios peptidinės hidrolazės turi santykinį specifiškumą, jos gali katalizuoti peptidinių ryšių tarp tam tikrų aminorūgščių skilimą. Peptidų hidrolazės išsiskiria neaktyvia forma (tai apsaugo virškinimo sistemos sieneles nuo savaiminio virškinimo). Jie suaktyvėja, kai maistas patenka į atitinkamą virškinamojo trakto skyrių arba kai maistas užuodžiamas ir užuodžiamas sąlyginio reflekso mechanizmu. Pepsino ir tripsino aktyvacija vyksta autokatalizės mechanizmu, kitos peptidinės hidrolazės aktyvuojamos tripsinu.

Burnoje maisto baltymai tik mechaniškai susmulkinami, tačiau cheminių pokyčių nevyksta, nes seilėse nėra peptidinių hidrolazių. Cheminis baltymų pasikeitimas prasideda skrandyje, dalyvaujant pepsinui ir druskos rūgščiai. Veikiant druskos rūgščiai, baltymai išsipučia, o fermentas patenka į vidines jų molekulių zonas. Pepsinas pagreitina vidinių (esančių toli nuo molekulių galų) peptidinių jungčių hidrolizę. Dėl to iš baltymo molekulės susidaro didelės molekulinės masės peptidai. Jei kompleksiniai baltymai, pepsinas ir vandenilio chlorido rūgštis galinčios katalizuoti jų protezinės (nebaltyminės) grupės atsiskyrimą.

Didelės molekulinės masės peptidai žarnyne toliau transformuojasi silpnai šarminėje terpėje, veikiant tripsinui, chimotripsinui ir peptidazėms. Tripsinas pagreitina peptidinių jungčių hidrolizę, kurias formuojant dalyvauja arginino ir lizino karboksilo grupės; chimotripsinas skaido peptidinius ryšius, susidariusius dalyvaujant triptofano, tirozino ir fenilalanino karboksilo grupėms. Dėl šių fermentų veikimo didelės molekulinės masės peptidai paverčiami mažos molekulinės masės ir tam tikru kiekiu laisvųjų aminorūgščių. Mažos molekulinės masės peptidai plonojoje žarnoje yra veikiami karboksipeptidazių A ir B, kurios atskiria galines aminorūgštis iš laisvosios amino grupės, ir aminopeptidazėmis, kurios tą patį daro iš laisvosios amino grupės. Dėl to susidaro dipeptidai, kurie veikiant dipeptidazėms hidrolizuojasi iki laisvųjų aminorūgščių. Aminorūgštys ir kai kurie mažos molekulinės masės peptidai yra absorbuojami žarnyno gaurelių. Šis procesas reikalauja energijos. Dalis jau žarnyno sienelėse esančių aminorūgščių yra įtrauktos į specifinių baltymų sintezę, o didžioji dalis virškinimo produktų patenka į kraują (95%) ir limfą.

Kai kurios virškinimo metu susidarančios amino rūgštys ir nesuvirškinti apatinių žarnų baltymai yra supuvę žarnyno bakterijų. Iš kai kurių aminorūgščių susidaro nuodingi produktai: fenoliai, aminai, merkaptanai. Jie dalinai pasišalina iš organizmo su išmatomis, dalinai absorbuojami į kraują, ja perkeliami į kepenis, kur tampa nepavojingi. Šis procesas reikalauja didelių energijos sąnaudų.

Sudėtingas baltymas virškinimo sistemoje skyla į baltymą ir protezų grupę. Paprasti baltymai hidrolizuojami iki amino rūgščių. Protezinių grupių transformacijos vyksta pagal jų cheminę prigimtį. Chromoproteinų hemas oksiduojamas į hematiną, kuris beveik nepatenka į kraują, o išsiskiria su išmatomis. Nukleino rūgštys žarnyne hidrolizuojamos dalyvaujant endonukleazėms, egzonukleazėms ir nukleotidazėms. Veikiant endonukleazėms iš nukleorūgščių molekulių susidaro dideli fragmentai – oligonukleotidai. Egzonukleazės iš nukleorūgščių molekulių ir oligonukleotidų galų skaldo monomerus – atskirus mononukleotidus, kurie, veikiami nukleotidazių, gali suirti į fosforo rūgštį ir nukleozidą. Mononukleotidai ir nukleozidai absorbuojami į kraują ir pernešami į audinius, kur mononukleotidai naudojami specifinėms nukleorūgštims sintetinti, o nukleozidai toliau skaidosi.

Transaminacijos reakcijos mechanizmas nėra paprastas ir vyksta pagal „ping-pong“ tipą. Reakciją katalizuoja fermentai aminotransferazė Jie yra sudėtingi fermentai, jų kofermentas yra piridoksalio fosfatas (aktyvus vitaminas B6).

Audiniuose yra apie 10 aminotransferazių, kurios turi grupės specifiškumą ir dalyvauja reakcijose visose aminorūgštyse, išskyrus prolinas, lizinas, treonino kurie nėra transaminuojami.

Visas amino grupės perkėlimas vyksta du etapai:

pirmoji aminorūgštis pirmiausia prisijungia prie piridoksalio fosfato, atsisako amino grupės, virsta keto rūgštimi ir atskiriama. Tokiu atveju amino grupė pereina į kofermentą ir susidaro piridoksamino fosfatas.

antrajame etape į piridoksamino fosfatą dedama kita keto rūgštis, gauna amino grupę, susidaro nauja aminorūgštis ir piridoksalio fosfatas regeneruoja.

Transaminacijos reakcijos schema

Piridoksalio fosfato vaidmuo ir transformacija sumažinama iki tarpinių produktų susidarymo - Schiff bazės(aldiminas ir ketiminas). Pirmoje reakcijoje, pašalinus vandenį, tarp aminorūgšties liekanos ir piridoksalio fosfato susidaro imino jungtis. Gautas ryšys vadinamas aldiminas... Dvigubos jungties judėjimas veda į formavimąsi ketimine, kurį dvigubos jungties vietoje hidrolizuoja vanduo. Gatavas produktas yra atskiriamas nuo fermento - keto rūgšties.

Transaminacijos reakcijos mechanizmas

Po keto rūgšties skilimo į piridoksamino-fermento kompleksą pridedama nauja keto rūgštis ir procesas vyksta atvirkštine tvarka: susidaro ketiminas, po to aldiminas, po kurio atskiriama nauja aminorūgštis.

Viso ciklo transamininimo reakcijos

Dažniausiai aminorūgštys sąveikauja su šiomis keto rūgštimis:

piruvinis su alanino susidarymu,

oksaloacto susidarant aspartatui,

α-ketoglutaro su glutamato susidarymu.

Tačiau alaninas ir aspartatas ateityje vis tiek perkelia savo amino grupę į α-ketoglutaro rūgštį. Taigi audiniuose amino grupių perteklius patenka į vieną bendrą akceptorių - α-ketoglutaro rūgštį. Dėl to didelė dalis glutamo rūgštis.

Piridoksalio fosfatas katalizuoja transamininimo reakcijas ir aminorūgščių dekarboksilinimas,

Transaminacijos žaidimai svarbus vaidmuo karbamido susidarymo procesuose, gliukoneogenezėje, naujų aminorūgščių susidarymo keliuose.

Transaminacijos reakcijos yra labai svarbūs biologiniai, nes jie yra labai tikėtinas būdas užtikrinti ryšį tarp angliavandenių ir baltymų. [ 3 ]

Esant medžiagų apykaitai transaminacijos reakcija vaidina svarbų ir įvairų vaidmenį. Nuo to priklauso tokie procesai kaip 1) aminorūgščių biosintezė (ne mažiau kaip vienuolikos aminorūgščių sintezė užbaigiama transaminuojant); 2) aminorūgščių skaidymas (žr. toliau); 3) angliavandenių ir aminorūgščių metabolizmo kelių suvienodinimas ir 4) kai kurių specifinių junginių, įskaitant karbamidą ir y-aminosviesto rūgštį, sintezė. [ 6 ]

51 bilietas – dar vienas variantas

Transdeaminirovanas yra pagrindinis aminorūgščių deamininimo būdas. Jis vyksta dviem etapais. Pirmas - transaminacija, y., amino grupės perkėlimas iš bet kurios aminorūgšties į a-keto rūgštį be tarpinio amoniako susidarymo; antrasis yra tikrasis oksidacinis aminorūgšties deamininimas. Kadangi dėl pirmojo etapo amino grupės yra „surenkamos“ glutamo rūgšties sudėtyje, antrasis etapas yra susijęs su jos oksidaciniu deaminavimu. Panagrinėkime kiekvieną transdeaminacijos proceso etapą.

Transaminacijos reakcija yra grįžtama, ją katalizuoja fermentai - aminotransferazės, arba transaminazių. Amino grupių šaltinis transamininimo reakcijoje yra ne tik natūralios a-aminorūgštys, bet ir daugelis p-, y-, b-n s-amnoinės rūgštys, taip pat aminorūgščių amidai – glutaminas ir asparaginas.

Dauguma žinomų aminotransferazių pasižymi grupės specifiškumu, naudojant kelias aminorūgštis kaip substratus. Trys a-keto rūgštys yra amino grupių akceptorės transamininimo reakcijose: piruvatas, oksaloacetatas ir 2-oksoglutaratas. Dažniausiai naudojamas NH 2 -rpynn akceptorius yra 2-oksoglutaratas; o iš jo susidaro glutamo rūgštis. Kai aminogrupės perkeliamos į piruvatą arba oksaloacetatą, pagal lygtį susidaro atitinkamai alaninas arba asparto rūgštis.

Be to, NH2 grupės iš vlanino ir asparto rūgšties perkeliamos į 2-oksoglutaratą. Šią reakciją katalizuoja labai aktyvios aminotransferazės: alanicaminotransferazė(ALT) ir aspartato aminotransferazė(ACT) su substrato specifiškumu:

Aminotransferazės susideda iš apofermento ir kofermento. Kofermentai aminotransferazės yra piridoksino (vitamino B6) dariniai. piridoksalio-5-fosfatas(PALF) ir piridoksamino-5-fosfatas(PAMF). Abu kofermentai (žr. jų struktūrą skyriuje "Fermentai") grįžtamai pereina vienas į kitą transamininimo reakcijos metu. Reikėtų pažymėti, kad aminotransferazėms katalizei reikalingi abu kofermentai, skirtingai nei kiti fermentai, kuriems reikia vieno iš jų, ir yra priklausomi nuo piridoksalio fosfato arba nuo piridoksamino fosfato.

Aminorūgščių fermentinio transamininimo reakcijų mechanizmą pasiūlė sovietų biochemikai (A. E. Braunstein ir M. M. Shemyakin) ir užsienio (Metzler, Ikava ir Snell). Pagal šį mechanizmą NH 2 -rpinna aminorūgštys pirmajame etape sąveikauja su pirndoksalio fosfato O-CH-PALP aldehido grupe, sudarydamos tarpines Schiff bazes. aldimina o tada jo tautomerinė forma ke-timana H3N-CHg-PAMP (piridoksamino fosfato Šifo bazė):

Be to, ketaminas hidrolizuojamas, kad susidarytų pradinės aminorūgšties ir PAMP keto analogas. Antrame etape PAMP sąveikauja su a-keto rūgštimi (amino grupių akceptorius) ir "viskas kartojasi atvirkštine tvarka, tai yra iš pradžių susidaro ketiminas, tada aldiminas. Pastarasis hidrolizuojamas. Dėl to susidaro naujas susidaro aminorūgštis ir PALP. Taigi aminotransferazių kofermentai atlieka amino grupių nešiklio funkciją „pereinant iš aldehidinės formos į aminuotą ir atvirkščiai.

Biologinė transamininimo reakcijų prasmė yra surinkti visų irstančių aminorūgščių amino grupes tik vienos rūšies aminorūgščių, būtent glutamo, molekulėse.

Reakcijos transaminacija:

aktyvuojasi kepenyse, raumenyse ir kituose organuose, kai į ląstelę patenka per didelis tam tikrų aminorūgščių kiekis – siekiant optimizuoti jų santykį,

užtikrina neesminių aminorūgščių sintezę ląstelėje, dalyvaujant jų anglies skeletui (ketoanalogas),

prasidės, kai nutraukiamas aminorūgščių naudojimas azoto turinčių junginių (baltymų, kreatino, fosfolipidų, purino ir pirimidino bazių) sintezei – siekiant tolimesnio jų beazoto liekanų katabolizmo ir energijos gamybos,

būtini tarpląsteliniam badavimui, pavyzdžiui, sergant įvairios kilmės hipoglikemija – dėl azoto neturinčių aminorūgščių likučių panaudojimo kepenys ketogenezei ir gliukoneogenezei, in kiti kūnai- už tiesioginį dalyvavimą trikarboksirūgšties ciklo reakcijose.

esant patologijoms (cukrinis diabetas, hiperkortizolizmas), jie sukelia gliukoneogenezės substratų buvimą ir prisideda prie patologinės hiperglikemijos.

Transaminacijos produktas glutamo rūgštis:

yra viena iš amino azoto transportavimo formų hepatocituose,

gali reaguoti su laisvu amoniaku, todėl jis yra nekenksmingas.

GLIKOLIZĖ(gr. glykys saldus + lizės destrukcija, skilimas) yra sudėtingas fermentinis gliukozės virsmo procesas, vykstantis gyvūnų ir žmonių audiniuose nenaudojant deguonies ir sukeliantis pieno rūgšties bei ATP susidarymą.

C 6 H 12 O 6 + 2ADP + 2F inorg. -> 2CH 3 CHOHCOOH + 2ATP + 2H 2 O.

Būtent G. dėka žmogaus ir gyvūnų organizmas gali atlikti daugybę fiziolių, funkcijų esant nepakankamam deguonies kiekiui.

Tais atvejais, kai G. vyksta ore arba deguonies atmosferoje, kalbama apie aerobinį G. Anaerobinėmis sąlygomis G. yra vienintelis procesas gyvūno organizme, kuris tiekia energiją. Aerobinėmis sąlygomis G. yra pirmasis oksidacinio gliukozės ir kitų angliavandenių pavertimo galutiniais šio proceso produktais – anglies dioksidu ir vandeniu – etapas. G. analogiški procesai augaluose ir mikroorganizmuose yra Skirtingos rūšys fermentacija (žr.). Terminą „glikolizė“ Lepine pirmą kartą pasiūlė 1890 m.

G. proceso reakcijų seka, taip pat jų tarpiniai produktai yra gerai ištirta. G. reakcijas katalizuoja vienuolika fermentų, kurių dauguma yra išskirti homogenine, kristaline arba labai išgryninta forma ir kurių savybės buvo kruopščiai ištirtos.

G. intensyviausiai veikia griaučių raumenyse, kepenyse, širdyje, smegenyse ir kituose organuose. G. ląstelėje jis vyksta hialoplazmoje.

Pirmoji fermentinė reakcija (žr. diagramą), atverianti G. reakcijų grandinę, yra D-gliukozės ir ATP (2) sąveikos reakcija, dėl kurios susidaro gliukozės-6-fosfatas ir suteikiama galimybė toliau konvertuotis. gliukozės procese G. Reakciją katalizuoja heksokinazė (žr. .). Šią reakciją lydi didelis energijos kiekis, todėl ji praktiškai negrįžtama. Skeleto raumenyse ir kepenyse gliukozė-6-fosfatas taip pat susidaro dideliais kiekiais glikogeno katabolizmo, ty glikogenolizės, metu.

Antroji G. reakcija (schema, reakcija 2) yra gliukozės-6-fosfato izomerizacija į fruktozę-6-fosfatą, katalizuojama gliukozės fosfato izomerazės, kuriai nereikia jokių kofaktorių. Gautas dviejų heksozės monofosfatų mišinys, susidedantis iš maždaug 80% gliukozės-6-fosfato ir 20% fruktozės-6-fosfato, sumaišyto su tam tikru kiekiu kitų fosfomonoesterių, vadinamas Embdeno eteriu. Tas pats mišinys, kurį sudaro beveik pusė gliukozės-6-fosfato, vadinamas Robisono eteriu.

Fruktozė-6-fosfatas, tada fosfofruktokinazės reakcijoje (Schema, reakcija 3) dėl ATP fosforilinamas iki fruktozės-1,6-difosfato. Fruktozės difosfatas yra specifinis substratas būtent G., o ankstesnės reakcijos būdingos ne tik G., bet ir oksidaciniam angliavandenių skaidymui. Fosfofruktokinazė yra reguliuojantis fermentas, turintis 7, o kai kurių autorių teigimu, 12 substratų, kofaktorių ir inhibitorių surišimo vietų molekulėje. Fermentą aktyvuoja dvivalenčių metalų jonai, neorganinis fosfatas, ADP, AMP, cikliniai 3", 5" -AMP. Fermento aktyvumas taip pat padidėja, kai yra fruktozė-6-fosfatas ir fruktozė-1,6-difosfatas. Slopina fermentą ATP ir citratą.

Fosfofruktokinazės katalizuojama reakcija yra lėčiausia dabartinė G. reakcija, kuri lemia viso proceso greitį. Pagrindiniai veiksniai ląstelėje, kontroliuojantys fosfofruktokinazę, yra santykinė ATP ir ADP koncentracija. Kai santykio ATP / ADP + F inorg reikšmė. reikšmingas, kuris pasiekiamas oksidacinio fosforilinimo procese (žr.), fosfofruktokinazė slopinama, o G. sulėtėja. Sumažėjus santykio ATP / ADP + F inorg vertei. G. intensyvumas didėja. Nedirbančiuose raumenyse fosfofruktokinazės aktyvumas yra mažas, tai paaiškinama tuo didelė koncentracija ATP (žr. Adenozino trifosforo rūgštis). Darbo procese, kai intensyviai vartojama ATP, padidėja fosfofruktokinazės aktyvumas, dėl to suintensyvėja G., taigi ir didėja ATP susidarymas. Sergant cukriniu diabetu, badaujant ir kitomis sąlygomis, dėl kurių energijos apykaita perjungiama į riebalų naudojimą, citratų kiekis ląstelėje gali padidėti kelis kartus. Fosfofruktokinazės slopinimo citratu kiekis siekia 70-80%.

Kitas etapas G. katalizuoja fruktozės difosfato aldolazę (schema, reakcija 4). Fruktozė-1,6-difosfatas yra padalintas į dvi fosfotriozes: dioksacetono fosfatą ir gliceraldehido-3-fosfatą. Veikiant triozei fosfato izomerazei (schema, reakcija 5), ​​atsiranda interkonversija, fosfotriozė. Šios reakcijos pusiausvyra pasislenka link dioksacetono fosfato susidarymo: 96% dioksacetono fosfato sudaro tik 4% gliceraldehido-3-fosfato, tačiau būtent jis dalyvauja tolesnėse transformacijose G procese. Dėl didelio triozės fosfato izomerazės aktyvumas, pirmenybinis dioksacetono fosfato susidarymas neriboja G. greičio apskritai. Gliceraldehido-3-fosfato (3-fosfoglicerolio aldehido) susidarymas baigia pirmąjį G etapą.

Antrasis etapas G. yra įprastas visų angliavandenių konversijos būdas ir yra laikomas sudėtingiausia ir svarbiausia proceso, vedančio į ATP susidarymą, dalimi. Centrinė G. reakcija yra glikolitinės oksidoredukcijos reakcija kartu su fosforilinimu – 3-fosfoglicerino aldehido oksidacijos reakcija (schema, reakcija 6), katalizuojama gliceraldehido fosfato dehidrogenazės. Šis fermentas susideda iš keturių identiškų subvienetų, kurių kiekvienas yra polipeptidinė grandinė su 330 aminorūgščių liekanų. Kiekvienas subvienetas turi vieną NAD+ molekulę ir 4 laisvas SH grupes. Vykstant reakcijai, kuri vyksta dalyvaujant neorganiniam fosfatui, NAD+ veikia kaip vandenilio, atskirto iš gliceraldehido-3-fosfato, akceptorius. Kai NAD + sumažėja, gliceraldehido-3-fosfatas prisijungia prie fermento molekulės dėl pastarosios SH grupių. Susiformavo ryšys energingas, yra trapus ir suyra veikiamas neorganinio fosfato, o susidaro 1,3-disfosfoglicerolis iki to (1,3-difosfogliceratas). Tolesnė reakcija (schema, reakcija 7) veda prie energijos turtingo fosfato likučio pernešimo į ADP molekulę, susidarant ATP ir 3-fosfogliceroliui į - jūs (3-fosfogliceratas). Fosfogliceratkinazės katalizuojamai reakcijai reikalingi dvivalenčių metalų jonai: Mg 2+, Mn 2+ arba Ca 2+. Toliau (schema, reakcija 8) 3-fosfoglicerolis į - kuris virsta 2-fosfogliceroliu į - kad (2-fosfogliceratas). Reakciją katalizuoja fosfogliceratas-fosfomutazė, dalyvaujant dviem kofaktoriams: Mg 2+ jonui ir 2,3-difosfogliceroliui. Kitas G. etapas yra fosfoenolpiruvato, daug energijos turinčio ATP pirmtako, susidarymas (9 schema, reakcija). 2-fosfoglicerolis į jus (2-fosfogliceratas) paverčiamas fosfoenolpiruvatu dėl dehidratacijos reakcijos, katalizuojamos fosfopiruvato hidratazės. Šią reakciją katalizuojančiam fermentui reikia Mg 2+, Mn 2+, Zn 2+ arba Cd 2+, kurių antagonistai yra Ca 2+ arba Sr 2+ jonai. Reakciją tarp fosfenolpiruvato ir ADP (schema, reakcija 10), kai susidaro piruvo rūgštis (piruvatas) ir ATP, katalizuoja piruvato kinazė, kurios aktyvumui pasireikšti reikia Mg 2+ arba Mn 2+ ir K + jonų; Ca 2+ veikia kaip konkurencinis šių jonų antagonistas. Norint pasiekti maksimalų aktyvumą, piruvato kinazei taip pat reikia vienvalenčių katijonų K +, Rb + arba Cs +, kurių antagonistai yra Na + ir Li + katijonai. Grįžtamasis piruvato redukavimas į pieną iki - to (laktato) dėl sumažėjusio NAD + (NADH) yra paskutinė G. stadija (schema, reakcija 11). Reakciją katalizuoja laktatdehidrogenazė (žr.).

Dėka trijų negrįžtamų reakcijų – heksokinazės, fosfofruktokinazės ir piruvatkinazės G. pats savaime yra negrįžtamas procesas (jo pusiausvyra pasislenka pieno susidarymo link – tau). Pirmajame G. etape išnaudojamos dvi ATP molekulės, antrajame - susidaro keturios ATP molekulės. Taigi G. energijos efektyvumas (vienoje gliukozės molekulėje yra tik dvi ATP molekulės) yra palyginti mažas. Nepaisant to, G. vaidmuo yra didelis, nes tik jo dėka organizmas gali atlikti daugybę fiziolių, funkcijų esant nepakankamam audinių ir organų aprūpinimui deguonimi. Tokios sąlygos susidaro, pavyzdžiui, energingai dirbantiems skeleto raumenims. Deguonies buvimas slopina G. (reiškinys vadinamas Pastero efektu – žr. Pastero efektą). Širdies raumenyje angliavandenių skaidymo glikolitinis kelias užima nedidelę vietą energijos gamybos procesuose. G. fermentų aktyvumas širdyje yra daug mažesnis nei griaučių raumenų. Tikrasis G. greitis kinta priklausomai nuo širdies raumens aprūpinimo deguonimi ir jame vykstančių oksidacinių procesų intensyvumo. Tačiau net ir esant optimalioms širdies raumens aprūpinimo deguonimi sąlygomis G. visada eina. Glikolitinių reakcijų substratus (fosforilintus cukrus, piruvatą, pieną iki to) širdies raumuo naudoja plastinės apykaitos procesuose ir Trikarboksirūgščių ciklas (žr. Trikarboksirūgšties ciklą) kaip oksidacijos substratas. G. įgauna didelį vaidmenį širdyje deguonies trūkumo sąlygomis. Audringas aerobinis G. atsiranda augliuose, kur jis yra pagrindinis energijos šaltinis. Naviko audiniams būdingas Pastero efekto nebuvimas. Juose prarandamas fosfofruktokinazės reguliavimo vaidmuo.

Normali G. eiga galima tik tuo atveju, jei audinyje yra ADP, fosfogliceratkinazės ir piruvatkinazės reakcijų substratų, taip pat NAD ir neorganinio fosfato, reikalingo glikolitinės oksidoredukcijos reakcijai (glikolitinės oksidoredukcijos slopinimas širdies raumenyje, dėl iki NAD kiekio sumažėjimo, buvo stebimas eksperimentinio miokardito sąlygomis). Pagrindinė greitį ribojanti G. reakcija yra fosfofruktokinazės katalizuojama reakcija (žr. diagramą, 3 reakciją). Antrasis etapas, ribojantis greitį ir reguliuojantis G. po fosfofruktokinazės reakcijos, yra heksokinazės reakcija (žr. diagramą, 1 reakciją). Platus šio fermento izofermentų spektras leidžia tiksliai reguliuoti G. pradinėje, pradinėje stadijoje. Dinaminis heksokinazės jungties su mitochondrijomis ir mikrosomomis pobūdis, taip pat šio fermento savybių pokyčiai sąveikaujant su tarpląstelinėmis struktūromis G. reguliavimo mechanizmą daro labai jautrų.

Fosfofruktokinazės reguliavimo vaidmens trūkumas ir itin didelis heksokinazės aktyvumas piktybinį naviką paverčia galingu siurbliu, kuris nuolat šalina gliukozę iš organizmo. Tuo pačiu metu G. intensyvumas yra toks, kad skirtumas tarp gliukozės koncentracijos arteriniame kraujyje ir navikiniame audinyje siekia 60-80 mg% (arterinis kraujas) prieš nulį (navikinis audinys).

Įprastai G. kontrolę taip pat vykdo laktatdehidrogenazė (LDH) ir jos izofermentai (žr. Laktadehidrogenazė), kuriems būdinga specifinė lokalizacija organuose ir audiniuose. Audiniuose, kuriuose vyksta aerobinis metabolizmas (širdies, inkstų, eritrocitų audiniai), vyrauja LDH-1 ir LDH-2. Šiuos izofermentus slopina net nedidelė piruvato koncentracija, kuri neleidžia susidaryti pienui ir prisideda prie pilnesnės piruvato oksidacijos trikarboksirūgšties cikle. Žmogaus audiniuose, kurie labai priklauso nuo energijos, susidarančios G. (skeleto raumenų) procese, pagrindiniai LDH izofermentai yra LDH-4 ir LDH-5. LDH-5 aktyvumas yra didžiausias esant toms piruvato koncentracijoms, kurios slopina LDH-1. LDG-4 ir LDG-5 izofermentų vyravimas sukelia intensyvų anaerobinį G. su greitu piruvato virsmu pienu į - kad. Pastebėtas santykinio LDH-5 kiekio padidėjimas organizmams ir ląstelėms kultūrose prisitaikant prie hipoksijos. Daugelyje žmogaus audinių (blužnies, kasos ir skydliaukės audiniuose, antinksčiuose, limfoje, mazguose) vyrauja LDH-3 izofermentas. Žmogaus embriono ir vaisiaus audiniuose yra visi 5 laktatdehidrogenazės izofermentai, tarp kurių vyrauja LDH-3. Netrukus po gimimo vaikui izofermentų pasiskirstymas organuose ir audiniuose tampa toks pat kaip ir suaugusiojo. Izofermento spektro pokyčiai embriogenezės metu ypač ryškūs griaučių raumenyse. Sergant įvairiomis miopatijomis (žr.), stebimas nenormalus LDH izofermentų pasiskirstymas: vienų padaugėja, o kitų sumažėja ar net visiškai išnyksta. Sergant progresuojančia raumenų distrofija (Diušeno liga), vyrauja izofermentai LDH-1, LDH-2 ir LDH-3. Esant kitoms raumenų distrofijos formoms (miotoninei distrofijai, dermatomiozitui, Werdnig-Hoffmann ligai) būdingas LDH-5 sumažėjimas arba net nebuvimas skeleto raumenyse, o tai koreliuoja su sumažėjusiu pieno susidarymu pacientams, sergantiems šiomis formomis. miopatijos po fizinės. dirbti. Daugeliui patolių, dėl padidėjusio ląstelių membranų pralaidumo, į kraują patenka pertekliniai laktatdehidrogenazės izofermentai. Laktato dehidrogenazės aktyvumas ir jos izofermentų pasiskirstymo kraujo serume pobūdis specifiškai keičiasi sergant miokardo infarktu (žr.), kepenų ir tulžies takų ligomis, reumatu (žr.). Klinikoje šių ligų diferencinei diagnostikai paprastais metodais nustatomas santykinis laktatdehidrogenazės izofermentų pasiskirstymas kraujo serume, atsižvelgiant į skirtingą jų elektroforezinį mobilumą.

Žmogaus organizme ir gyvūnuose veikia fermentiniai mechanizmai, kurie užtikrina G. tekėjimą priešinga kryptimi, t.y., gliukozės, taip pat glikogeno sintezę iš pieno į – jus. Šis procesas vadinamas gliukoneogeneze; jis intensyviai vyksta kepenyse, kur krauju tiekiamas pienas dideliais kiekiais. Energija šiam procesui įgyvendinti taip pat susidaro kepenyse, visiškai oksiduojant tam tikrą pieno dalį (apie 15%). Gliukozės pirmtakai gliukoneogenezėje gali būti piruvatas arba bet koks junginys, kuris katabolizmo metu virsta piruvatu arba vienas iš trikarboksirūgšties ciklo tarpinių produktų, taip pat vadinamasis. glikogeninės aminorūgštys.

Dauguma gliukoneogenezės stadijų reiškia G. reakcijų apsisukimą. Trys G. reakcijos – heksokinazė, fosfofruktokinazė ir piruvatkinazė – yra negrįžtamos, todėl gliukoneogenezė šias reakcijas aplenkia.

Pirmąją gliukoneogenezės reakciją – pieno pavertimą piruvyte – katalizuoja laktato dehidrogenazė. Fosfenolpiruvato sintezė iš piruvato atliekama keliais etapais. Pirmasis etapas yra lokalizuotas mitochondrijose.

Piruvatas, veikiamas piruvato karboksilazės (EC 6.4.1.1), aktyvus tik esant acetilkofermentui A, karboksilinamas dalyvaujant CO 2, kad susidarytų oksaloacetatas. ATP dalyvauja reakcijoje, todėl reakcijos produktai kartu su oksaloacetatu yra ADP ir ortofosfatas:

Oksaloacetatas dėl dekarboksilinimo ir fosforilinimo, veikiant fosfopiruvato karboksilazei (EC 4.1.1.32), paverčiamas fosfoenolio piruvatu. Fosfato liekanos donoras reakcijos metu yra guanozino trifosfatas arba inozino trifosfatas:

Fosfopiruvato karboksilazės yra ir hialoplazmoje, ir mitochondrijose, tačiau fermento pasiskirstymas tarp žmonių ir gyvūnų yra skirtingas. Turi jūrų kiaulytės, triušiai, avys, karvės ir žmonės, fosfopiruvato karooksilazės yra abiejose frakcijose. Žiurkių ir jūrų kiaulyčių embrioninėse kepenyse, kurios nesugeba gliukoneogenezės, yra tik mitochondrijų fermentas. Hialoplazmoje fosfopiruvato karboksilazės aktyvumas pasireiškia tik postnataliniu laikotarpiu; tuo pačiu metu kepenys tampa pajėgios gliukoneogenezei.

Kadangi fosfopiruvato karboksilazė dalyvauja gliukoneogenezėje, oksaloacetatas virsta fosfenolpiruvatu būtent hialoplazmoje. Mitochondrijose susidaręs oksaloacetatas negali patekti į hialoplazmą, nes mitochondrijų membrana jam yra nepralaidi. Mitochondrijose oksaloacetatas redukuojamas į obuolių rūgštį (malatą), kuri gali difunduoti iš mitochondrijų į hialoplazmą, kur oksiduojama ir susidaro oksaloacetatas, kuris savo ruožtu virsta fosfenolio piruvatu.

Vėlesnės gliukoneogenezės reakcijos, katalizuojamos G. fermentų, lemia fruktozės-1, 6-difosfato susidarymą. Fruktozės-1, 6-difosfato pavertimą fruktozės-6-fosfatu, o vėliau gliukozės-6-fosfatą į gliukozę katalizuoja specifinės fosfatazės, hidrolitiškai atskirdamos neorganinį fosfatą.

Gliukoneogenezės metu fruktozė-1,6-difosfatazė (heksozė-difosfatazė; EC 3.1.3.11) katalizuoja pagrindinę D-fruktozės-1,6-difosfato + H2O -> D-fruktozės-b-fosfato + ortofosfato) ir,fosfato reakciją. atitinkamai, ikrai veikia ATP ir AMP, priešingai nei jų poveikis fosfofruktokinazei (žr. aukščiau): heksozės difosfatazė aktyvuojama veikiant ATP, o AMP slopinamas. Kai ATP / ADP santykio reikšmė yra maža, ląstelėje vyksta gliukozės skilimas, kai ši vertė yra didelė, gliukozės skilimas sustoja. Aerobinėmis sąlygomis neorganinis fosfatas ir ADP pašalinami iš ląstelės daug efektyviau nei anaerobinėmis sąlygomis, o ATP kaupiasi, o tai lemia G. slopinimą ir gliukoneogenezės stimuliavimą. Piruvato karboksilazė taip pat yra jautri ATP / ADP santykio dydžiui, nes ADP yra slopinamas. Acetil-CoA aktyvuoja piruvato karboksilazę.

Insulinas vaidina didelį vaidmenį G. reguliavime ir gliukoneogenezėje (žr.). Jei jo nepakanka, padidėja gliukozės koncentracija kraujyje (hiperglikemija), per didelis gliukozės išsiskyrimas su šlapimu (gliukozurija) ir sumažėja glikogeno kiekis kepenyse. Tokiu atveju raumenys praranda galimybę panaudoti gliukozės kiekį kraujyje G. procese. Kepenyse, bendrai sumažėjus biosintezės procesų intensyvumui (baltymų biosintezė, biosintezė riebus to-t iš gliukozės), stebima sustiprinta gliukoneogenezės fermentų sintezė. Sušvirkštus insulino diabetu sergantiems pacientams, išnyksta visi išvardyti medžiagų apykaitos sutrikimai: normalizuojasi raumenų ląstelių membranų pralaidumas gliukozei, atstatomas santykis tarp G. ir gliukoneogenezės. Insulinas kontroliuoja šiuos procesus genetiniu lygmeniu kaip fermentų sintezės reguliatorius. Tai pagrindinių G. fermentų: heksokinazės, fosfofruktokinazės ir piruvatkinazės susidarymo induktorius. Tuo pačiu metu insulinas veikia kaip gliukoneogenezės fermentų sintezės slopiklis.

Pleištas, G. vyravimo prieš aerobinę angliavandenių skilimo fazę požymiai pastebimi dažniausiai esant hipoksinėms būsenoms, kurias sukelia įvairūs kraujotakos ar kvėpavimo sutrikimai, aukščio liga, anemija, audinių oksidacinio fermento aktyvumo sumažėjimas. kai kurių infekcijų ir intoksikacijų, hipo- ir avitaminozės, dėl santykinės hipoksijos ir per didelio raumenų darbo. G. stiprėjant, kaupiasi piruvatas ir laktatas, atitinkamai rūgštėja audiniai, pakinta rūgščių-šarmų pusiausvyra, mažėja šarminės atsargos. Sergantiesiems cukriniu diabetu dėl G. procesų suaktyvėjimo ir nepakankamos laktato resintezės kepenų glikogene taip pat dažnai padidėja laktato ir piruvato kiekis kraujyje; tokiais atvejais acidozė gali pasiekti aukštą laipsnį, kai išsivysto diabetinė pieno rūgšties koma. Glikogeno iš laktato ir piruvato, susidarančio dėl G., resintezės slopinimas stebimas esant kepenų parenchimos pažeidimams (vėlyvosios hepatito stadijos, kepenų cirozė ir kt.), todėl padidėja laktato ir piruvato kiekis kraujo serumas gali būti kepenų funkcijos sutrikimo rodiklis.

Didelis G. intensyvumas naviko audiniuose naudojamas nustatant navikų jautrumą tam tikriems priešvėžiniams vaistams: G. slopinimas naviko pjūviuose, veikiant tiriamam chemoterapiniam vaistui, liudija šio naviko jautrumą jam.

Bibliografija: Dagley S. ir Nicholson D.E. Metaboliniai keliai, trans. iš anglų k., M., 1973, bibliogr .; L iš N ir N Dr. A. Biochemija, juosta su iš anglų k., M., 1976; Medicininės chemijos problemos, red. VS Shapota ir E. G. Larsky, M., 1973, bibliogr .; Wilkinsonas J. Isofer-cops, trans. iš anglų kalbos, M., 1968 m.

G. A. Solovjova, G. K. Aleksejevas.

Glikolizė- specifinis gliukozės katabolizmo kelias, dėl kurio gliukozė suskaidoma susidarant dviem piruvato molekulėms, aerobinė glikolizė arba dvi laktato molekulės - anaerobinė glikolizė.

Aerobinėmis sąlygomis piruvatas prasiskverbia į mitochondrijas, kur visiškai oksiduojasi iki CO2 ir H2O. Esant nepakankamam deguonies kiekiui, kaip gali būti aktyviai susitraukiantiems raumenims, piruvatas virsta laktatu, todėl glikolizė yra ne tik pagrindinis gliukozės panaudojimo būdas ląstelėse, bet ir unikalus kelias, nes gali panaudoti deguonį, jei pastarasis yra prieinamas (aerobinės sąlygos), bet gali tęstis ir nesant deguonies (anaerobinės sąlygos).

Anaerobinė glikolizė- sudėtingas fermentinis gliukozės skilimo procesas, vykstantis žmonių ir gyvūnų audiniuose nenaudojant deguonies. Galutinis glikolizės produktas yra pieno rūgštis. Glikolizės procese susidaro ATP. Bendra glikolizės lygtis gali būti

atstovauja taip:

C6H12O6 + 2ADP + 2FH -> 2CH3CH (OH) COOH + 2ATF + 2H2O.

Gliukozė Pieno rūgštis

Anaerobinėmis sąlygomis glikolizė yra vienintelis energijos tiekimo procesas gyvūno organizme. Glikolizės dėka žmonių ir gyvūnų organizmas tam tikrą laiką gali atlikti daugybę fiziologinių funkcijų esant nepakankamam deguonies kiekiui. Tais atvejais, kai glikolizė vyksta esant deguoniui, jie kalba apie aerobinė glikolizė.

Aerobinėje ir anaerobinėje glikolizėje galima išskirti dvi stadijas.

A. Gliukozės pavertimas dviem gliceraldehido-3-fosfato molekulėmis. Ši reakcijų serija tęsiasi vartojant ATP.

B. Gliceraldehido fosfato pavertimas piruvatu arba laktatu. Šios reakcijos yra susijusios su ATP susidarymu. Šiame etape vyksta gliceraldehido-3-fosfato dehidrogenavimo reakcija ir susidaro NADH + H +.
3. Pirmojo glikolizės etapo chemija ir charakteristikos.

Pirmoji fermentinė glikolizės reakcija yra fosforilinimas, t.y. likusio ortofosfato pernešimas į gliukozę dėl ATP. Reakciją katalizuoja fermentas heksokinazė:

Gliukozės heksokinazė Gliukozės-6-fosfatas

Gliukozės-6-fosfato susidarymą heksokinazės reakcijoje lydi didelis laisvos energijos kiekis iš sistemos ir gali būti laikomas beveik negrįžtamu procesu.

Svarbiausia heksokinazės savybė yra jos slopinimas gliukozės-6-fosfatu, t.y. pastarasis veikia ir kaip reakcijos produktas, ir kaip alosterinis inhibitorius.
Antroji glikolizės reakcija yra gliukozės-6-fosfato pavertimas fruktozės-6-fosfatu, veikiant fermentui gliukozės-6-fosfato izomerazei:

Gliukozė-6-fosfatas Gliukozės-6-fosfato izomerazė Fruktozė-6-fosfatas

Ši reakcija lengvai vyksta abiem kryptimis ir nereikalauja jokių kofaktorių.
Trečiąją reakciją katalizuoja fermentas fosfofruktokinazė; susidaręs fruktozė-6-fosfatas vėl fosforilinamas antrosios ATP molekulės:

Fruktozė-6-fosfatas 6-fosfofruktokinazė Fruktozė-1,6-bisfosfatas

Ši reakcija, panaši į heksokinazę, yra praktiškai negrįžtama, vyksta esant magnio jonams ir yra lėčiausia dabartinė glikolizės reakcija. Tiesą sakant, ši reakcija lemia greitį

glikolizė apskritai.

Ketvirtąją glikolizės reakciją katalizuoja fermentas aldolazė.

Veikiant šiam fermentui, fruktozė-1,6-bisfosfatas suskaidomas į dvi fosfotriozes:

Fruktozė-1,6-bisfosfatas Aldolazė Dioksiacetono fosfatas Gliceraldehido-3-fosfatas

Ši reakcija yra grįžtama. Pusiausvyra nustatoma skirtingais lygiais, priklausomai nuo temperatūros. Kylant temperatūrai, reakcija pasislenka link didesnio triozės fosfatų (dihidroksiacetono fosfato ir gliceraldehido-3-fosfato) susidarymo.

Penktoji reakcija yra triozės fosfatų izomerizacijos reakcija. Jį katalizuoja fermentas triozės fosfato izomerazė:

Dioksiacetono fosfato triozės fosfato izomerazės gliceraldehido 3-fosfatas

Šios izomerazės reakcijos pusiausvyra pasislenka link dihidroksiacetono fosfato: 95% dihidroksiacetono fosfato ir apie 5% gliceraldehido-3-fosfato. Vėlesnėse glikolizės reakcijose gali būti tiesiogiai įtrauktas tik vienas iš dviejų susidariusių triozės fosfatų, būtent gliceraldehido-3-fosfatas. Dėl to dihidroksiacetono fosfatas paverčiamas gliceraldehido-3-fosfatu, nes jis sunaudojamas toliau transformuojant fosfotriozės aldehidinę formą.

Gliceraldehido-3-fosfato susidarymas tarsi baigia pirmąjį glikolizės etapą.

Glikolizė – tai fermentinis anaerobinio nehidrolizinio angliavandenių (daugiausia gliukozės) skaidymo žmogaus ir gyvūnų ląstelėse procesas, lydimas adenozino trifosforo rūgšties (ATP), pagrindinės cheminės energijos kaupėjos ląstelėje, sintezės ir baigiasi susidarymu. pieno rūgšties (laktato). Augaluose ir mikroorganizmuose panašūs procesai yra skirtingų rūšių fermentacija (fermentacija). G. yra svarbiausias anaerobinis angliavandenių (angliavandenių) skaidymo būdas, kuris vaidina reikšmingą vaidmenį medžiagų apykaitos ir energijos (metabolizmo ir energijos) procese. Deguonies trūkumo sąlygomis vienintelis procesas, aprūpinantis energiją fiziologinėms organizmo funkcijoms vykdyti, yra G., o aerobinėmis sąlygomis G. yra pirmasis gliukozės (gliukozės) ir kitų angliavandenių oksidacinio pavertimo galutiniais produktais etapas. jų irimo – CO2 ir H2O (žr. Kvėpavimo audinį). Intensyvus G. pasireiškia griaučių raumenyse, kur suteikia galimybę išvystyti maksimalų raumenų susitraukimo aktyvumą anaerobinėmis sąlygomis, taip pat kepenyse, širdyje, smegenyse. G. reakcijos vyksta citozolyje.

Glikolizė (fosfotriozės kelias arba Embden-Meyerhof šuntas arba Embden-Meyerhof-Parnassus kelias) yra fermentinis nuoseklaus gliukozės skaidymo ląstelėse procesas, lydimas ATP sintezės. Glikolizės metu aerobinėmis sąlygomis susidaro piruvo rūgštis (piruvatas), glikolizės metu anaerobinėmis sąlygomis susidaro pieno rūgštis (laktatas). Glikolizė yra pagrindinis gyvūnų gliukozės katabolizmo būdas.

Glikolitinis kelias susideda iš 10 nuoseklių reakcijų, kurių kiekvieną katalizuoja atskiras fermentas.

Glikolizės procesą galima suskirstyti į du etapus. Pirmasis etapas, kuriame sunaudojama 2 ATP molekulių energija, susideda iš gliukozės molekulės padalijimo į 2 gliceraldehido-3-fosfato molekules. Antrame etape vyksta nuo NAD priklausoma gliceraldehido-3-fosfato oksidacija, kartu su ATP sinteze. Pati glikolizė yra visiškai anaerobinis procesas, tai yra, kad reakcijos vyktų, jai nereikia deguonies.

Glikolizė yra vienas iš seniausių medžiagų apykaitos procesų, žinomų beveik visuose gyvuose organizmuose. Manoma, kad pirminiuose prokariotuose glikolizė išsivystė daugiau nei prieš 3,5 milijardo metų.

Lokalizacija

Eukariotinių organizmų ląstelėse dešimt fermentų, katalizuojančių gliukozės skaidymąsi į PVC, yra citozolyje, visi kiti su energijos apykaita susiję fermentai yra mitochondrijose ir chloroplastuose. Gliukozės patekimas į ląstelę vyksta dviem būdais: nuo natrio priklausomų simptomų (daugiausia enterocitų ir inkstų kanalėlių epitelio) ir palengvinta gliukozės difuzija naudojant nešiklius. Šių baltymų pernešėjų darbą kontroliuoja hormonai ir, visų pirma, insulinas. Insulinas stipriausiai stimuliuoja gliukozės transportavimą raumenyse ir riebaliniame audinyje.

Rezultatas

Glikolizės rezultatas yra vienos gliukozės molekulės pavertimas dviem piruvinės rūgšties (PVC) molekulėmis ir dviejų redukuojančių ekvivalentų susidarymas kofermento NAD∙ H pavidalu.

Visa glikolizės lygtis yra tokia:

Gliukozė + 2NAD + + 2ADP + 2Fn = 2NAD ∙ H + 2PVK + 2ATP + 2H2O + 2H +.

Kai ląstelėje nėra deguonies arba jo trūksta, piruvo rūgštis redukuojama į pieno rūgštį, tada bendroji lygtis glikolizė bus tokia:

Gliukozė + 2ADP + 2Fn = 2laktatas + 2ATP + 2H2O.

Taigi anaerobinio vienos gliukozės molekulės skilimo metu bendra grynoji ATP išeiga yra dvi molekulės, gautos ADP substrato fosforilinimo reakcijose.

Aerobiniuose organizmuose galutiniai glikolizės produktai toliau virsta biocheminiais ciklais, susijusiais su ląstelių kvėpavimu. Dėl to, visiškai oksidavus visus vienos gliukozės molekulės metabolitus paskutiniame ląstelių kvėpavimo etape – oksidacinis fosforilinimas, vykstantis mitochondrijų kvėpavimo grandinėje esant deguoniui – kiekvienai gliukozės molekulei papildomai susintetina 34 arba 36 ATP molekulės. .

Būdas

Pirmoji glikolizės reakcija yra gliukozės molekulės fosforilinimas, kuris vyksta dalyvaujant audiniui specifiniam fermentui heksokinazei, sunaudojant 1 ATP molekulės energiją; susidaro aktyvi gliukozės forma - gliukozės-6-fosfatas (G-6-F):

Kad reakcija vyktų, terpėje būtinas Mg2+ jonų, su kuriais kompleksiškai jungiasi ATP molekulė, buvimas. Ši reakcija yra negrįžtama ir yra pirmoji pagrindinė glikolizės reakcija.

Gliukozės fosforilinimas turi du tikslus: pirma, kadangi plazmos membrana, kuri yra pralaidi neutraliai gliukozės molekulei, nepraleidžia neigiamo krūvio G-6-F molekulėms, fosforilinta gliukozė sulaikoma ląstelės viduje. Antra, fosforilinimo metu gliukozė paverčiama aktyvia forma, kuri gali dalyvauti biocheminėse reakcijose ir būti įtraukta į medžiagų apykaitos ciklus. Gliukozės fosforilinimas yra vienintelė organizmo reakcija, kurioje dalyvauja gliukozė.

Kepenų heksokinazės izofermentas gliukokinazė yra būtinas reguliuojant gliukozės kiekį kraujyje.

Vykstant tokiai reakcijai (2), veikiant fermentui fosfogliukoizomerazė, G-6-F paverčiama fruktozės-6-fosfatu (F-6-F):

Šiai reakcijai energijos nereikia ir reakcija yra visiškai grįžtama. Šiame etape fruktozė taip pat gali būti įtraukta į glikolizės procesą fosforilinant.

Tada beveik iš karto viena po kitos įvyksta dvi reakcijos: negrįžtamas fruktozės-6-fosfato (3) fosforilinimas ir grįžtamas susidariusio fruktozės-1,6-bisfosfato (F-1,6-bP) aldolinis skilimas į dvi triozes ( 4).

F-6-F fosforilinimą atlieka fosfofruktokinazė, sunaudojant dar vieną ATP molekulę; tai antroji pagrindinė glikolizės reakcija, jos reguliavimas nulemia glikolizės intensyvumą apskritai.

P-1,6-bF aldolis suskaidomas veikiant fruktozės-1,6-bisfosfato aldolazei:

Dėl ketvirtosios reakcijos susidaro dihidroksiacetono fosfatas ir gliceraldehido-3-fosfatas, o pirmasis, veikiamas fosfotriozės izomerazės, beveik iš karto pereina į antrąjį (5), kuris dalyvauja tolesnėse transformacijose:

Kiekviena gliceraldehido fosfato molekulė, dalyvaujant gliceraldehido fosfato dehidrogenazei, oksiduojama NAD + iki 1,3-difosfoglicerato (6):

Tai pirmoji substrato fosforilinimo reakcija. Nuo šio momento gliukozės skilimo procesas nustoja būti energetiškai protingas, nes pirmojo etapo energijos sąnaudos yra kompensuojamos: sintezuojamos 2 ATP molekulės (po vieną kiekvienam 1,3-difosfogliceratui), o ne dvi, praleistos vykdant 1 ir 3. Kad ši reakcija vyktų, reikalingas ADP buvimas citozolyje, tai yra, esant ATP pertekliui ląstelėje (ir trūkstant ADP), jo greitis mažėja. Kadangi ATP, kuriai netaikomas metabolizmas, ląstelėje nenusėda, o tiesiog sunaikinamas, ši reakcija yra svarbus glikolizės reguliatorius.

Tada nuosekliai: fosfoglicerolmutazė sudaro 2-fosfogliceratą (8):

Enolazė sudaro fosfenolpiruvatą (9):

Ir galiausiai, antroji ADP substrato fosforilinimo reakcija įvyksta, kai susidaro piruvato ir ATP enolio forma (10):

Ši reakcija vyksta veikiant piruvato kinazei. Tai paskutinė pagrindinė glikolizės reakcija. Enolinės piruvato formos izomerizacija į piruvatą yra nefermentinė.

Nuo P-1,6-bP susidarymo, kai išsiskiria energija, vyksta tik 7 ir 10 reakcijos, kuriose vyksta ADP substrato fosforilinimas.

Tolimesnis vystymas

Galutinis glikolizės metu susidarančio piruvato ir NAD∙ H likimas priklauso nuo organizmo ir sąlygų ląstelės viduje, ypač nuo deguonies ar kitų elektronų akceptorių buvimo ar nebuvimo.

Anaerobiniuose organizmuose piruvatas ir NAD∙ H yra toliau fermentuojami. Pieno rūgšties fermentacijos metu, pavyzdžiui, bakterijose, veikiant fermentui laktatdehidrogenazei, piruvatas redukuojamas į pieno rūgštį. Mielėse panašus procesas yra alkoholinė fermentacija, kai galutiniai produktai yra etanolis ir anglies dioksidas... Taip pat žinomas sviesto ir citrinos rūgšties fermentavimas.

Sviesto rūgšties fermentacija:

gliukozė → sviesto rūgštis + 2 CO2 + 2 H2O.

Alkoholinė fermentacija:

gliukozė → 2 etanolis + 2 CO2.

Citrinų rūgšties fermentacija:

gliukozė → citrinos rūgštis + 2 H2O.

Fermentacija yra būtina maisto pramonėje.

Aerobuose piruvatas dažniausiai patenka į trikarboksirūgšties ciklą (Krebso ciklą), o NAD∙ H galiausiai oksiduojasi deguonimi kvėpavimo grandinėje mitochondrijose oksidacinio fosforilinimo metu.

Nepaisant to, kad žmogaus metabolizmas vyrauja aerobinis, intensyviai dirbančiuose griaučių raumenyse stebima anaerobinė oksidacija. Esant ribotai prieigai prie deguonies, piruvatas paverčiamas pieno rūgštimi, kaip tai vyksta pieno rūgšties fermentacijos metu daugelyje mikroorganizmų:

PVK + VIRŠ ∙ H + H + → laktatas + VIRŠ +.

Raumenų skausmas, atsirandantis kurį laiką po neįprastai intensyvaus fizinio krūvio, yra susijęs su pieno rūgšties kaupimu juose.

Pieno rūgšties susidarymas yra aklavietės metabolizmo atšaka, tačiau ji nėra galutinis metabolizmo produktas. Veikiant laktatdehidrogenazei, pieno rūgštis vėl oksiduojasi, susidarant piruvatui, kuris dalyvauja tolesnėse transformacijose.

Ką tiria biochemija? Glikolizė yra rimtas fermentinis gliukozės skilimo procesas, vykstantis gyvūnų ir žmonių audiniuose nenaudojant deguonies. Būtent jį biochemikai laiko būdu gauti pieno rūgšties ir ATP molekules.

Apibrėžimas

Kas yra aerobinė glikolizė? Biochemija šį procesą laiko vieninteliu gyviems organizmams būdingu procesu, kuris tiekia energiją.

Būtent tokio proceso pagalba gyvūnų ir žmonių organizmas tam tikrą laiką, esant nepakankamam deguonies kiekiui, gali atlikti kai kurias fiziologines funkcijas.

Jei gliukozės skilimo procesas vyksta dalyvaujant deguoniui, įvyksta aerobinė glikolizė.

Kokia jo biochemija? Glikolizė laikoma pirmuoju vandens ir anglies dioksido proceso žingsniu.

Istorijos puslapiai

Terminą „glikolizė“ Lepinas vartojo devynioliktojo amžiaus pabaigoje gliukozės kiekio kraujyje mažinimo procesui, kuris buvo pašalintas iš. kraujotakos sistema... Kai kuriuose mikroorganizmuose vyksta fermentacijos procesai, panašūs į glikolizę. Tokiai transformacijai naudojama vienuolika fermentų, dauguma jų išskiriami vienalyte, labai išgryninta arba kristaline forma, jų savybės gerai ištirtos. Šis procesas vyksta ląstelės hialoplazmoje.

Proceso specifika

Kaip vyksta glikolizė? Biochemija yra mokslas, kuriame šis procesas laikomas daugiapakope reakcija.

Pirmoji fermentinė glikolizės reakcija – fosforilinimas – yra susijusi su ortofosfato ATP molekulių perkėlimu į gliukozę. Šiame procese kaip katalizatorius veikia fermentas heksokinazė.

Gliukozės-6-fosfato gavimas šiame procese paaiškinamas tuo, kad iš sistemos išsiskiria didelis energijos kiekis, tai yra, vyksta negrįžtamas cheminis procesas.

Fermentas, toks kaip heksokinazė, veikia kaip ne tik pačios D-gliukozės, bet ir D-manozės, D-fruktozės fosforilinimo katalizatorius. Be heksokinazės, kepenyse yra dar vienas fermentas – gliukokinazė, kuri katalizuoja vienos D-gliukozės fosforilinimo procesą.

Antrasis etapas

Kaip šiuolaikinė biochemija paaiškina antrąjį šio proceso etapą? Glikolizė šiame etape yra gliukozės-6-fosfato perėjimas, veikiant heksozės fosfato izomerazei, į naują medžiagą - fruktozės-6-fosfatą.

Procesas vyksta dviese tarpusavyje atvirkštinės kryptys nereikalauja kofaktorių.

Trečias etapas

Jis yra susijęs su gauto fruktozės-6-fosfato fosforilinimu ATP molekulėmis. Šio proceso greitintuvas yra fermentas fosfofruktokinazė. Reakcija laikoma negrįžtama, ji vyksta esant magnio katijonams, laikoma lėtai vykstančia šios sąveikos stadija. Būtent ji yra glikolizės greičio nustatymo pagrindas.

Fosfofruktokinazė yra viena iš allosterinių fermentų atstovų. Jį slopina ATP molekulės, stimuliuoja AMP ir ADP. Sergant cukriniu diabetu, nevalgius, taip pat daugeliu kitų sąlygų, kai suvartojama daug riebalų, citratų kiekis audinių ląstelėse padidėja kelis kartus. Tokiomis sąlygomis pastebimas reikšmingas viso fosfofruktokinazės aktyvumo slopinimas citratas.

Jei ATP ir ADP santykis pasiekia reikšmingas reikšmes, slopinama fosfofruktokinazė, o tai lėtina glikolizę.

Kaip galima padidinti glikolizę? Biochemija siūlo sumažinti intensyvumo koeficientą. Pavyzdžiui, neveikiančiame raumenyje fosfofruktokinazės aktyvumas yra mažas, tačiau ATP koncentracija didėja.

Raumenų darbo metu pastebimas reikšmingas ATP naudojimas, dėl kurio padidėja fermento kiekis ir pagreitėja glikolizės procesas.

Ketvirtasis etapas

Šią glikolizės dalį katalizuoja fermentas aldolazė. Jo dėka įvyksta grįžtamasis medžiagos padalijimas į dvi fosfotriozes. Pusiausvyra nustatoma skirtingais lygiais, priklausomai nuo temperatūros vertės.

Kaip biochemija paaiškina, kas vyksta? Kylant temperatūrai, glikolizė vyksta tiesioginės reakcijos kryptimi, kurios produktas yra gliceraldehido-3-fosfatas ir dioksacetono fosfatas.

Likę etapai

Penktasis etapas – triozių fosfatų izomerizacijos procesas. Procesą katalizuoja fermentas triozės fosfato izomerazė.

Šeštoji reakcija apibendrina 1,3-difosforo licerino rūgšties gavimą, kai vandenilio akceptorius yra NAD fosfatas. Būtent šis neorganinis agentas visada pašalina vandenilį iš gliceralio. Susidaręs ryšys yra trapus, tačiau jame gausu energijos, o suskaidžius gaunama 1,3-difosfoglicerino rūgštis.

Septintąjį etapą katalizuoja fosfoglicerato kinazė, apimantis energijos perkėlimą iš fosfato liekanos į ADP, susidarant 3-fosfoglicerino rūgščiai ir ATP.

Aštuntoje reakcijoje vyksta intramolekulinis fosfatų grupės perkėlimas, o 3-fosfoglicerino rūgštis virsta 2-fosfogliceratu. Procesas yra grįžtamasis, todėl jo įgyvendinimui naudojami magnio katijonai.

Šiame etape fermento kofaktorius yra 2,3-difosfoglicerino rūgštis.

Devintoji reakcija apima 2-fosfoglicerino rūgšties perėjimą į fosfoenolpiruvatą. Šio proceso greitintuvas yra fermentas enolazė, kurį aktyvuoja magnio katijonai, o šiuo atveju fluoras veikia kaip inhibitorius.

Dešimtoji reakcija vyksta nutrūkus ryšiui ir fosfato liekanos energijai perkeliant į ADP iš fosfenolpiruvinės rūgšties.

Vienuoliktasis etapas yra susijęs su piruvo rūgšties mažinimu, gaunant pieno rūgštį. Šiai transformacijai reikalingas fermento laktatdehidrogenazės dalyvavimas.

Kaip įmanoma į bendras vaizdas deginti glikolizę? Reakcijos, kurių biochemija buvo aptarta aukščiau, redukuojama iki glikolitinės oksidoredukcijos, kurią lydi ATP molekulių susidarymas.

Proceso vertė

Pažiūrėjome, kaip biochemija apibūdina glikolizę (reakcijas). Biologinė reikšmėšis procesas susideda iš fosfatų junginių, turinčių daug energijos, gavimo. Jei pirmajame etape suvartojamos dvi ATP molekulės, tada etapas yra susijęs su keturių šio junginio molekulių susidarymu.

Kokia jo biochemija? Glikolizė ir gliukoneogenezė turi energijos vartojimo efektyvumą: 2 ATP molekulėms tenka 1 gliukozės molekulė. Energijos pokytis susidarant dviem rūgšties molekulėms iš gliukozės yra 210 kJ / mol. 126 kJ palieka šilumos pavidalu, 84 kJ susikaupia ATP fosfatiniuose ryšiuose. Galinės jungties energinė vertė yra 42 kJ / mol. Biochemija taip pat dalyvauja panašiuose skaičiavimuose. Aerobinė ir anaerobinė glikolizė turi koeficientą naudingas veiksmas 0,4.

Dėl daugybės eksperimentų buvo galima nustatyti tikslias kiekvienos glikolizės reakcijos, vykstančios nepažeistuose žmogaus eritrocituose, vertes. Aštuonios glikolizės reakcijos yra artimos termodinaminei pusiausvyrai, trys procesai yra susiję su reikšmingu laisvosios energijos vertės sumažėjimu, laikomi negrįžtamais.

Kas yra gliukoneogenezė? Proceso biochemija susideda iš angliavandenių skaidymo, kuris vyksta keliais etapais. Kiekvieną etapą kontroliuoja fermentai. Pavyzdžiui, audiniuose, kuriems būdingas aerobinis metabolizmas (širdies ir inkstų audiniai), jį reguliuoja izofermentai LDH1 ir LDH2. Juos slopina nedideli piruvato kiekiai, dėl to pieno rūgšties sintezė neleidžiama, o trikarboksirūgšties cikle pasiekiama visiška acetil-CoA oksidacija.

Kuo dar būdinga anaerobinė glikolizė? Pavyzdžiui, biochemija apima kitų angliavandenių įtraukimą į procesą.

Laboratorinių tyrimų metu buvo galima nustatyti, kad apie 80% fruktozės, kuri patenka į žmogaus organizmą kartu su maistu, metabolizuojama kepenyse. Čia vyksta jo fosforilinimo į fruktozę-6-fosfatą procesas, fermentas heksokinazė veikia kaip šio proceso katalizatorius.

Šis procesas yra slopinamas, junginys paverčiamas gliukoze keliais etapais, kartu pašalinant fosforo rūgštį. Be to, galimi ir vėlesni jo virsmai kitais fosforo turinčiais organiniais junginiais.

Veikiant ATP ir fosfofruktokinazei, fruktozė-6-fosfatas gamins fruktozę-1,6-difosfatą.

Tada ši medžiaga metabolizuojama glikolizei būdingais etapais. Raumenyse ir kepenyse yra ketoheksokinazės, kuri gali pagreitinti fruktozės fosforilinimo procesą į jos fosforo turintį junginį. Proceso neblokuoja gliukozė, o susidaręs fruktozė-1-fosfatas, veikiamas ketozės-1-fosfataldolazės, skyla į gliceraldehidą ir dihidroksiacetono fosfatą. D-gliceraldehidas, veikiamas triosokinazės, patenka į fosforilinimą, galiausiai išsiskiria ATP molekulės ir gaunamas dihidroksiacetono fosfatas.

Įgimtos anomalijos

Biochemikams pavyko nustatyti kai kurias įgimtas anomalijas, susijusias su fruktozės metabolizmu. Šis reiškinys (esminė fruktozurija) yra susijęs su biologiniu fermento ketoheksokinazės kiekio organizme trūkumu, todėl gliukozė slopina visus šio angliavandenių skilimo procesus. Tokio pažeidimo pasekmė – fruktozės kaupimasis kraujyje. Fruktozės atveju inkstų slenkstis yra žemas, todėl fruktozurija gali būti nustatyta, kai angliavandenių koncentracija kraujyje yra apie 0,73 mmol/l.

Dalyvavimas galaktozės biosintezėje

Galaktozė patenka į organizmą kartu su maistu, kuri virškinamajame trakte suskaidoma į gliukozę ir galaktozę. Pirma, šis angliavandenis paverčiamas galaktozės-1-fosfatu, o galaktokinazė veikia kaip proceso katalizatorius. Be to, vyksta transformacija į gliukozės-1-fosfatą. Šiame etape taip pat susidaro uridino difosfogalaktozė ir UDP-gliukozė. Tolesni proceso etapai vyksta pagal schemą, panašią į gliukozės skaidymą.

Be šio galaktozės metabolizmo kelio, galima ir antroji schema. Pirma, taip pat susidaro galaktozės-1-fosfatas, tačiau vėlesni etapai yra susiję su UTP ir gliukozės-1-fosfato molekulių susidarymu.

Tarp daugybės patologinių būklių, susijusių su angliavandenių apykaita, ypatingą vietą užima galaktozemija. Šis reiškinys siejamas su recesyviai paveldima liga, kai dėl galaktozės pakyla cukraus kiekis kraujyje ir pasiekia 16,6 mmol/l. Tuo pačiu metu gliukozės kiekis kraujyje praktiškai nesikeičia. Be galaktozės, tokiais atvejais kraujyje kaupiasi ir galaktozė-1-fosfatas. Vaikai, kuriems diagnozuota galaktozemija, turi protinį atsilikimą, taip pat kataraktą.

Mažėjant angliavandenių apykaitos sutrikimams, priežastis yra galaktozės skilimas antruoju keliu. Dėl to, kad biochemikams pavyko išsiaiškinti vykstančio proceso esmę, tapo įmanoma spręsti problemas, susijusias su nepilnu gliukozės skilimu organizme.