Produsul final al glicolizei anaerobe. Prima etapă a glicolizei

Glicoliza aerobă poate fi împărțită în 2 etape.

Etapa pregătitoare, în timpul căreia glucoza este fosforilată și împărțită în două molecule de fosfotrioză. Această serie de reacții se desfășoară folosind 2 molecule de ATP.

Etapa asociată cu sinteza ATP. Ca rezultat al acestei serii de reacții, fosfotriozele sunt transformate în piruvat. Energia eliberată în această etapă este folosită pentru a sintetiza 10 moli de ATP.

2. Reacții de glicoliză aerobă

Transformarea glucozei-6-fosfatului în 2 molecule de gliceraldehidă-3-fosfat

Glucoza-6-fosfat, formată ca urmare a fosforilării glucozei cu participarea ATP, este transformată în fructoză-6-fosfat în timpul următoarei reacții. Această reacție reversibilă de izomerizare are loc sub acțiunea enzimei glucozofosfat izomerazei.

Aceasta este urmată de o altă reacție de fosforilare folosind un reziduu de fosfat și energie ATP. In timpul acestei reactii, catalizata de fosfofructokinaza, fructoza-6-fosfatul este transformat in fructoza-1,6-bisfosfat. Această reacție, ca și cea de hexokinază, este practic ireversibilă și, în plus, este cea mai lentă dintre toate reacțiile de glicoliză. Reacția catalizată de fosfofructokinază determină viteza tuturor glicolizei, prin urmare, prin reglarea activității fosfofructokinazei, viteza de catabolism a glucozei poate fi modificată.

Fructoza-1,6-bisfosfatul este împărțit în continuare în 2 trioză fosfați: gliceraldehidă-3-fosfat și dihidroxiacetonă fosfat. Reacția este catalizată de o enzimă fructoză bifosfat aldolază, sau pur și simplu aldolaza. Această enzimă catalizează atât reacția de scindare aldolică, cât și aldolul

Orez. 7-34. Căile catabolismului glucozei. 1 - glicoliză aerobă; 2, 3 - calea generală a catabolismului; 4 - descompunerea aerobă a glucozei; 5 - descompunerea anaerobă a glucozei (în casetă); 2 (încercuit) - coeficient stoichiometric.

Orez. 7-35. Conversia glucozei-6-fosfatului în trioză fosfați.

condensare, adică reacție reversibilă. Produșii reacției de scindare aldolică sunt izomeri. În reacțiile ulterioare de glicoliză, se utilizează numai gliceraldehidă-3-fosfat, prin urmare, fosfatul de dihidroxiacetonă este transformat cu participarea enzimei trioză fosfat izomeraza în gliceraldehidă-3-fosfat (Fig. 7-35).

În seria de reacții descrisă, fosforilarea are loc de două ori folosind ATP. Cu toate acestea, consumul a două molecule de ATP (pe o moleculă de glucoză) va fi compensat în continuare prin sinteza mai multor ATP.

Transformarea gliceraldehidei-3-fosfatului în piruvat

Această parte a glicolizei aerobe include reacții asociate cu sinteza ATP. Cea mai dificilă din această serie de reacții este reacția de conversie a gliceraldehidei-3-fosfatului în 1,3-bisfosfoglicerat. Această transformare este prima reacție de oxidare în timpul glicolizei. Reacția este catalizată gliceraldehida-3-fosfat dehidrogenaza, care este o enzimă dependentă de NAD. Semnificația acestei reacții constă nu numai în formarea unei coenzime reduse, a cărei oxidare în lanțul respirator este asociată cu sinteza ATP, ci și în faptul că energia liberă de oxidare este concentrată în energia înaltă. legătura produsului de reacție. Gliceraldehida-3-fosfat dehidrogenaza conține un reziduu de cisteină în centrul activ, a cărui grupare sulfhidril este direct implicată în cataliză. Oxidarea gliceraldehidei-3-fosfatului duce la reducerea NAD și formarea unei legături anhidride de înaltă energie în 1,3-bisfosfoglicerat la poziția 1 cu participarea Н3РО4. În următoarea reacție, fosfatul de înaltă energie este transferat la ADP cu formarea de ATP. Enzima care catalizează această transformare este numită după fosfoglicerat kinaza de reacție inversă (kinazele sunt denumite după substratul care se află în ecuația reacției de aceeași parte cu ATP). Această serie reacțiile sunt prezentate în fig. 7-36.

Formarea de ATP în modul descris nu este asociată cu lanțul respirator și se numește fosforilarea substratului ADP. 3-fosfogliceratul format nu mai conține o legătură de înaltă energie. În următoarele reacții, apar rearanjamente intramoleculare, a căror semnificație se reduce la faptul că energie scăzută

Orez. 7-36. Conversia gliceraldehidă-3-fosfatului în 3-fosfoglicerat.

fosfoesterul este transformat într-un compus care conține fosfat de înaltă energie. Transformările intramoleculare constau în transferul unui reziduu de fosfat din poziția 3 în fosfoglicerat în poziția 2. Apoi, o moleculă de apă este scindată din 2-fosfogliceratul format cu participarea enzimei enolaze. Denumirea enzimei de deshidratare este dată de reacția inversă. Ca rezultat al reacției, se formează un enol substituit - fosfoenolpiruvat. Fosfoenolpiruvatul format este un compus de înaltă energie, a cărui grupare fosfat este transferată în următoarea reacție la ADP cu participarea piruvat kinazei (enzima este numită și după reacția inversă în care are loc fosforilarea piruvatului, deși o astfel de reacție nu nu au loc în această formă).

Conversia fosfoenolpiruvatului în piruvat este o reacție ireversibilă. Aceasta este a doua reacție de fosforilare a substratului în cursul glicolizei. Forma enolică rezultată a piruvatului se transformă apoi neenzimatic într-o formă ceto mai stabilă termodinamic. Seria descrisă de reacții este prezentată în Fig. 7-37.

Orez. 7-37. Transformarea 3-fosfogliceratului în piruvat.

Schema 10 a reacțiilor care apar în timpul glicolizei aerobe și oxidării ulterioare a piruvatului sunt prezentate în Fig. 7-33.

Fotosinteză este procesul de transformare a energiei radiante în energie chimică folosind aceasta din urmă în sinteza carbohidraților din dioxid de carbon. Ecuația generală a fotosintezei:

Acest proces este endergonic și necesită o cantitate semnificativă de energie. Prin urmare, procesul total de fotosinteză constă din două etape, care sunt de obicei numite ușoară (sau energie) și tempo (sau metabolice). În cloroplast, aceste etape sunt separate spațial - stadiul de lumină se realizează în quantozomii membranelor tilactoide, iar stadiul întunecat este în afara tilactoizilor, în mediul apos al stromei. Relația dintre etapele de lumină și întuneric poate fi exprimată prin diagramă

Etapa luminii are loc în lumină. Energia luminii este transformată în această etapă în energia chimică a ATP, iar electronii săraci în energie ai apei sunt transformați în electroni bogați în energie NADPH H - Oxigenul este un produs secundar format în timpul etapei de lumină. Produsele bogate în energie ale etapei de lumină ATP și NADP * H g sunt utilizate în etapa următoare, care poate avea loc în întuneric. În stadiul întunecat, se observă sinteza reductivă a glucozei din CO2. Stadiul întunecat este imposibil fără stadiul luminii.

Mecanismul etapei luminoase (fotochimice) a fotosintezei

În membranele tilactoidelor, există doi centri fotochimici, sau fotosisteme, care sunt desemnate ca fotosisteme I și II (Fig. 46). Fiecare dintre fotosisteme nu se poate înlocui unul pe altul, deoarece funcțiile lor sunt diferite.Compoziția fotosistemelor include diverși pigmenți: verde - clorofila ași B, galben - carotenoideși roșu sau albastru - ficobilinelor. Dintre acest complex de pigmenți, doar clorofila c este activă fotochimic. Restul pigmenților joacă un rol auxiliar, fiind doar colectori de cuante de lumină (un fel de lentile colectoare de lumină) și conductorii lor către centrul fotochimic. Funcția centrilor fotochimici este îndeplinită de forme speciale clorofilă A,şi anume: în fotosistem eu-pigment 700 (P 70 o), absorbind lumina cu o lungime de unda de aproximativ 700 nm, intr-un fotosistem II- pigment 680 (P 680), care absoarbe lumina de la o lungime de undă lungă de 680 nm. Pentru 300-400 de molecule de pigmenți de captare a luminii din fotosistemele I și II există o singură moleculă de pigment fotochimic activ - clorofila A. Absorbția cuantelor de lumină de către fotosistemul I transferă nigmentul P 700 din starea fundamentală în starea excitată - R * oo, în care pierde cu ușurință un electron. Pierderea unui electron determină formarea unei găuri de electroni sub formă de P ^,

O gaură de electroni poate fi umplută cu ușurință cu un electron.

Deci, absorbția cuantelor de lumină de către fotosistemul I duce la separarea sarcinilor: un electron pozitiv sub forma unei găuri de electroni (P ^ o) și un electron încărcat negativ, care este acceptat mai întâi de proteinele speciale fier-sulf ( FeS-center), și apoi fie transportat de către unul dintre lanțurile purtătoare înapoi la P ^ n, umplând gaura de electroni, fie de-a lungul unui alt lanț purtător prin ferredoxină și flavoproteină la un acceptor permanent - NADPH I. În primul caz, un închis ciclic transportul unui electron / a în secunda - neciclice. Revenirea electronilor excitați ua Rsch asociat cu eliberarea de energie (în timpul tranziției de la niveluri de energie ridicate la niveluri scăzute), care se acumulează în legăturile fosfatice ale ATP. Acest proces se numește fotofosforilare; când are loc transferul ciclic fotofosforilarea ciclică, pentru neciclice – respectiv neciclice. La tnlactoizi au loc ambele procese, deși al doilea este mai complex. Este asociat cu munca lui I.

Absorbția cuantelor de lumină de către fotosistemul II determină descompunerea (fotooxidarea) apei în centrul fotochimic P ^ conform schemei

Fotoliza apei se numește Reacția lui Hill. Electronii produși în timpul descompunerii apei sunt acceptați inițial de o substanță denumită Q (uneori se numește citocrom C BM în funcție de absorbția maximă, deși nu este un citocrom). Apoi din substanță Q printr-un lanț de purtători, asemănător ca compoziție cu cel mitocondrial, sunt direcționați electronii Pf 00 , umplerea golului de electroni.

În consecință, Р 700 de electroni pierduți sunt completați de electronii apei, descompuși de lumină în fotosistemul II. Un flux neciclic de electroni de la Н г О la NADPH ■ Н г, care are loc în timpul interacțiunii a două fotosisteme și lanțuri de transport de electroni care le conectează, se observă în ciuda valorilor potențialelor redox: E ° pentru / g O g / H g O = +0,81 V. a E" pentru NADP / NADP H = -0,32 V. Energia luminii inversează fluxul de electroni. Este esențial ca în timpul transferului de la fitiszem II la fotosistemul I, o parte din energia electronilor să fie acumulată sub forma unui potențial de protoni pe membrana tilactoidă și apoi în energie ATP.

Mecanismul de formare a potențialului de protoni în lanțul de transport de electroni și utilizarea acestuia pentru formarea de ATP în cloroplaste este similar cu cel din mitocondrii. Cu toate acestea, există unele particularități în mecanismul fotofosforilării. Tilactoizii sunt ca mitocondriile răsturnate pe dos, astfel încât direcția de transfer al electronilor și protonilor prin membrană este opusă direcției în care este în membrana mitocondrială (Fig. 47). Electronii se deplasează spre exterior, iar protonii sunt concentrați în interiorul matricei lactoide. Matricea este încărcată pozitiv, iar membrana exterioară a tilactoidului este încărcată negativ, adică direcția gradientului de protoni este opusă direcției sale în mitocondrii. O altă caracteristică este o proporție semnificativ mai mare de pH în potențialul de protoni în comparație cu mitocondriile. Matricea tilactoidă este foarte acidificată, astfel încât dp poate ajunge la 0,1-0,2 V, în timp ce dph este de aproximativ 0,1 V. Valoarea totală a d n +> 0,25 V.

Н * -ATP-sintetaza, desemnată în cloroplaste ca complex „CF, + F 0”, este, de asemenea, orientată în direcția opusă. Capul său (F,) se uită spre exterior, spre stroma cloroplastică. Protonii sunt împinși prin CF 0 + Ft din exteriorul matricei, iar în centrul activ F se formează ATP datorită energiei potențialului de protoni.

Spre deosebire de lanțul mntocondrial, lanțul tilactoid aparent conține doar ciotul locului de conjugare; prin urmare, sinteza unei molecule de ATP necesită trei protoni în loc de doi, adică. raportul este de 3 H + / 1 mol ATP.

Mecanismul etapei întunecate a fotosintezei

Produșii din stadiul de lumină ATP și NADP - Ha, care se află în stroma cloroplastei, sunt utilizați aici pentru sinteza glucozei din CO2. Asimilarea dioxidului de carbon (carboxilarea fotochimică) este un proces ciclic numit și ciclul fotocelular al fosfatului de lentoză sau ciclul Calvin (Fig. 48). Poate fi împărțit în trei faze principale:!

1) fixarea C0 2 cu ribuloză difosfat;

2) formarea triozei fosfaţilor în timpul reducerii 3-fosfogl | itcerata;

3) regenerarea ribulozei difosfat.

Fixarea C0 2 de către ribuloză difosfat este catalizată de o enzimă ribulo-zodshrosphat carboxilază:

În plus, 3-fosfogliceratul este redus cu ajutorul NADPH H2S și ATP la gliceraldegnd-3-fosfat. Această reacție este catalizată de o enzimă numită gliceraldehida-3-fosfat dehidrogenază. Gliceraldehida-3-fosfatul se transformă ușor în izomeri la digndrox acetonă fosfat. Ambii trioză fosfați sunt utilizați în formarea fructozei bifosfat (o reacție inversă catalizată de fructoză bifosfat aldolaza). O parte din moleculele fosfatului de fructoză format participă împreună cu trioza fosfaților la regenerarea ribulozei difosfat (închide ciclul), iar cealaltă parte este folosită pentru stocarea carbohidraților în celulele fotosintetice, așa cum se arată în diagramă.

Se calculează că pentru sinteza unei molecule de glucoză din CO2 în ciclul Calvin, sunt necesare 12 NADPH + H + și 18 ATP (12 molecule de ATP sunt cheltuite pentru reducerea 3-fosfogliceratului și 6 molecule - în reacțiile de regenerarea ribulozei difosfat). Raportul minim este de 3 ATP g 2 NADP-H,

Se poate observa generalitatea principiilor care stau la baza fosforilării fotosintetice și oxidative, iar fotofosforilarea este, parcă, fosforilarea oxidativă inversă:

Energia luminii este forta motrice fosforilarea si sinteza materie organică(S-Hj) în timpul fotosintezei și, invers, energia de oxidare a substanțelor organice - în timpul fosforilării oxidative. Prin urmare, plantele oferă viață animalelor și altor organisme heterotrofe:

Carbohidrații, formați în timpul fotosintezei, sunt utilizați pentru a construi scheletele de carbon ale numeroaselor substanțe organice din plante. Substanțele organo-azotate sunt asimilate de organismele fotosintetice prin reducerea nitraților anorganici sau a azotului atmosferic, iar sulful - prin reducerea sulfaților la grupări sulfhidril ale aminoacizilor. Fotosinteza asigură în cele din urmă construcția nu numai a proteinelor esențiale pentru viață, acizi nucleici, carbohidrați, lipide, cofactori, ci și a numeroase produse de sinteză secundară, care sunt substanțe medicinale valoroase (alcaloizi, flavonoizi, polifenoli, terpene, steroizi, acizi organici etc.). . .).

Biletul 48 - altă opțiune

Fotosinteză(din greacă φωτο- - lumină și σύνθεσις - sinteză, combinație, așezare împreună) - procesul de formare a substanțelor organice din dioxid de carbon și apă în lumină cu participarea pigmenților fotosintetici (clorofila plantelor, bacterioclorofila și bacteriorhodopsina în bacterii ). În fiziologia modernă a plantelor, fotosinteza este mai des înțeleasă ca o funcție fotoautotrofă - un set de procese de absorbție, conversie și utilizare a energiei cuantelor luminoase în diferite reacții endergonice, inclusiv conversia dioxidului de carbon în substanțe organice.

Etapă de lumină (dependentă de lumină).

În timpul etapei de lumină a fotosintezei, se formează produse de înaltă energie: ATP, care servește ca sursă de energie în celulă, și NADPH, care este folosit ca agent reducător. Oxigenul este dezvoltat ca produs secundar. În general, rolul reacțiilor luminoase ale fotosintezei este acela că o moleculă de ATP și molecule purtătoare de protoni, adică NADPH 2, sunt sintetizate în faza luminoasă.

Esența fotochimică a procesului

Clorofila are două niveluri de excitație (aceasta este asociată cu prezența a două maxime în spectrul său de absorbție): primul este asociat cu tranziția la un nivel de energie mai mare a unui electron al sistemului de legături duble conjugate, al doilea - cu excitarea electronilor neperechi de azot și magneziu ai nucleului porfirinei. Cu un spin electron constant, se formează prima și a doua stare excitată singlet, cu una schimbată, prima și a doua stare de triplet.

A doua stare excitată este cea mai energică, instabilă și clorofilă trece în 10 -12 secunde de la ea la prima, cu o pierdere de 100 kJ/mol de energie doar sub formă de căldură. O moleculă poate trece din prima stare singlet și triplet la starea fundamentală cu eliberarea de energie sub formă de lumină (fluorescență și, respectiv, fosforescență) sau căldură, cu transfer de energie către o altă moleculă sau, deoarece un electron la un nivel ridicat de energie este slab legat de nucleu, cu transferul unui electron la un alt compus.

Prima posibilitate se realizează în complexele de recoltare a luminii, a doua - în centrele de reacție, unde clorofila care trece într-o stare excitată sub influența unui cuantum de lumină devine un donor de electroni (reductor) și o transferă acceptorului primar. Pentru a preveni întoarcerea unui electron la clorofila încărcată pozitiv, acceptorul primar îl transferă în secundar. În plus, durata de viață a compușilor obținuți este mai lungă decât cea a moleculei de clorofilă excitată. Are loc stabilizarea energiei și separarea sarcinii. Pentru o stabilizare suplimentară, donorul secundar de electroni restabilește clorofila încărcată pozitiv, în timp ce donorul primar în cazul fotosintezei oxigenate este apa.

Problema cu care se confruntă organismele care efectuează fotosinteza oxigenată este diferența dintre potențialele redox ale apei (pentru semireacția H 2 O → O 2 (E 0 = + 0,82 V) și NADP + (E 0 = -0,32 V In în acest caz, clorofila în starea fundamentală trebuie să aibă un potențial mai mare de +0,82 V pentru a oxida apa, dar în același timp, în stare excitată, trebuie să aibă un potențial mai mic de -0,32 V pentru a reduce NADP +. O moleculă de clorofilă nu poate satisface ambele cerințe.De aceea, s-au format două fotosisteme, iar pentru ca procesul complet să fie realizat sunt necesare două cuante de lumină și două clorofile de diferite tipuri.

Complexe ușoare de recoltare

Clorofila are două funcții: absorbția și transferul de energie. Peste 90% din clorofila totală a cloroplastelor face parte din complexele de recoltare a luminii (SSC), care acționează ca o antenă care transmite energie către centrul de reacție al fotosistemelor I sau II. Pe lângă clorofilă, SSC conține carotenoide, iar în unele alge și cianobacterii - ficobiline, al căror rol este de a absorbi lumina acelor lungimi de undă pe care clorofila le absoarbe relativ slab.

Transferul de energie are loc într-un mod rezonant (mecanismul Förster) și durează 10–10 –10–12 s pentru o pereche de molecule, distanța pe care se realizează transferul este de aproximativ 1 nm. Transferul este insotit de unele pierderi de energie (10% de la clorofila a la clorofila b, 60% de la carotenoizi la clorofila), motiv pentru care este posibil doar de la un pigment cu o absorbtie maxima la o lungime de unda mai mica la un pigment cu o mai mare. unu. În această ordine, pigmenții SSC sunt localizați reciproc, clorofilele cu cea mai mare lungime de undă fiind localizate în centrele de reacție. Transferul invers de energie este imposibil.

SSC al plantelor este situat în membranele tilacoidelor, în cianobacterii, partea sa principală este transportată în afara membranelor în ficobilizomii atașați acestora - complexe polipeptidă-pigment în formă de tijă în care se află diferite ficobiline: la periferia ficoeritrinei (cu un maxim de absorbție la 495-565 nm), în spatele lor ficocianine (550-615 nm) și aloficocianine (610-670 nm), transferând secvențial energie către clorofila a (680-700 nm) a centrului de reacție.

Principalele componente ale lanțului electronic de transport

Fotosistemul II

Fotosistem - un set de SSC, centru de reacție fotochimică și purtători de electroni. Complexul II de recoltare a luminii conține 200 de molecule de clorofilă a, 100 de molecule de clorofilă b, 50 de molecule de carotenoide și 2 molecule de feofitină. Centrul de reacție al fotosistemului II este un complex pigment-protein situat în membranele tilacoide și înconjurat de SSC. Conține un dimer de clorofilă cu un maxim de absorbție la 680 nm (P680). În cele din urmă, energia unui cuantum de lumină din SSC este transferată către acesta, în urma căreia unul dintre electroni trece la o stare de energie superioară, conexiunea sa cu nucleul este slăbită și molecula P680 excitată devine un puternic reducător. agent (E 0 = -0,7 V).

P680 reduce feofitina, apoi electronul este transferat la chinone, care fac parte din PS II, și apoi la plastochinone, care sunt transportate în formă redusă în complexul b6f. O moleculă de plastochinonă poartă 2 electroni și 2 protoni, care sunt prelevați din stromă.

Umplerea unui loc vacant electronic în molecula P680 are loc în detrimentul apei. FS II include complex de oxidare a apei conţinând 4 ioni de mangan în centrul activ. Pentru a forma o moleculă de oxigen, sunt necesare două molecule de apă, dând 4 electroni. Prin urmare, procesul se desfășoară în 4 pași și sunt necesare 4 cuante de lumină pentru implementarea sa completă. Complexul este situat pe partea spațiului intratilacoid și cei 4 protoni rezultați sunt ejectați în el.

Astfel, rezultatul general al operațiunii PS II este oxidarea a 2 molecule de apă cu 4 cuante de lumină cu formarea a 4 protoni în spațiul intratilacoid și a 2 plastochinone reduse în membrană.

b 6 f sau b / f-complex

Complexul b 6 f este o pompă care pompează protoni din stromă în spațiul intratilacoid și creează un gradient al concentrației acestora datorită energiei eliberate în reacțiile redox ale lanțului de transport de electroni. 2 plastochinone dau pompare a 4 protoni. Ulterior, gradientul de protoni transmembranar (pH-ul stromei este de aproximativ 8, spațiul intratilacoid este de 5) este utilizat pentru sinteza ATP de către enzima transmembranară ATP sintaza.

Fotosistemul I

Complexul I de recoltare a luminii conține aproximativ 200 de molecule de clorofilă.

Centrul de reacție al primului fotosistem conține un dimer de clorofilă cu o absorbție maximă la 700 nm (P700). După excitarea de către un cuantum de lumină, reface acceptorul primar - clorofila a, cel secundar (vitamina K 1 sau filochinona), după care un electron este transferat la ferredoxină, care restabilește NADP folosind enzima ferredoxină-NADP reductază.

Plastocianina proteică, redusă în complexul b6f, este transportată la centrul de reacție al primului fotosistem din partea spațiului intratilacoid și transferă un electron către P700 oxidat.

Transportul de electroni ciclic și pseudociclic

În plus față de calea completă a electronilor neciclice descrisă mai sus, se găsesc ciclice și pseudociclice.

Esența căii ciclice este că ferredoxina în loc de NADP reduce plastochinona, care o transferă înapoi în complexul b6f. Ca rezultat, se formează un gradient de protoni mai mare și mai mult ATP, dar NADPH nu apare.

În calea pseudociclică, ferredoxina reduce oxigenul, care este transformat în continuare în apă și poate fi utilizat în fotosistemul II. În acest caz, nici NADPH nu se formează.

Etapa întunecată

În stadiul de întuneric, cu participarea ATP și NADPH, CO 2 este redus la glucoză (C 6 H 12 O 6). Deși lumina nu este necesară pentru acest proces, ea este implicată în reglarea acestuia.

CU 3 - fotosinteza, ciclul Calvin

Ciclul Calvin, sau ciclul reducător al pentozei fosfat, constă din trei etape:

carboxilare;

recuperare;

regenerarea acceptorului de CO2.

În prima etapă se adaugă CO2 la ribuloză-1,5-bisfosfat sub acţiunea enzimei ribuloză-bisfosfat-carboxilază/oxigenază. Această proteină alcătuiește principala fracțiune a proteinelor cloroplastice și este probabil cea mai abundentă enzimă din natură. Ca rezultat, se formează un compus intermediar instabil, care se descompune în două molecule de acid 3-fosfogliceric (FHA).

În a doua etapă, FGK este restaurat în două etape. În primul rând, este fosforilat de ATP sub acțiunea fosforoglicerokinazei cu formarea acidului 1,3-difosfogliceric (DPHA), apoi, sub acțiunea triozofosfat dehidrogenazei și NADPH, gruparea acil-fosfat a DPGK este defosforilată și redusă la aldehidă. și formarea gliceraldehidei-gliceraldehidei.

A treia etapă implică 5 molecule PHA, care, prin formarea de compuși cu 4, 5, 6 și 7 atomi de carbon, se combină în ribuloză-1,5-bisfosfat cu 3 atomi de carbon, care necesită 3ATP.

În cele din urmă, sunt necesare două PHA pentru sinteza glucozei. Pentru formarea uneia dintre moleculele sale, sunt necesare 6 rotații de ciclu, 6 CO 2, 12 NADPH și 18 ATP.

Produsele alimentare pe care le folosesc oamenii sunt extrem de variate. Partea principală a alimentelor este de origine biologică (produse vegetale și animale), iar o parte mai mică este nebiologică (apa și sărurile minerale dizolvate în ea). Deoarece în obiectele biologice partea principală a substanțelor se află sub formă de biopolimeri, cea mai mare parte a alimentelor este formată din componente cu greutate moleculară mare, nu din monomeri.Conceptul de „nutrienți” include un grup de componente alimentare de bază care furnizează energia necesară. și nevoile plastice ale corpului. Nutrienții includ șase grupe de substanțe: 1) proteine; 2) carbohidrați; 3) lipide; 4) vitamine (inclusiv substanțe asemănătoare vitaminelor); 5) minerale; 6) apă.

Pe lângă nutrienți, alimentele conțin un grup mare de substanțe auxiliare care nu au nici valoare energetică, nici plastică, dar determină gustul și alte calități ale alimentelor, ajutând la descompunerea și absorbția nutrienților. Prezența acestor substanțe este de obicei luată în considerare la elaborarea unei alimentații echilibrate.

Proteinele. Valoarea biologică a proteinelor de origine animală și vegetală este determinată de compoziția aminoacizilor, în special a celor esențiali. Dacă în proteinele conțin toți aminoacizii esențiali, atunci aceste proteine ​​aparțin complet. Alte proteine ​​alimentare defect. Proteinele vegetale, spre deosebire de animale, sunt de obicei mai puțin complete. Există un „model convențional” internațional de compoziție proteică care răspunde nevoilor organismului. În această proteină, 31,4% sunt aminoacizi esențiali; restul este interschimbabil. Pentru a evalua compoziția oricărei proteine ​​dietetice, este important să existe un standard cu conținutul necesar de aminoacizi esențiali și cel mai fiziologic raport al fiecăruia dintre aminoacizii esențiali. Ca referință, a fost tipărită proteina unui ou de găină, care răspunde cel mai bine nevoilor fiziologice ale organismului. Orice proteine ​​alimentare sunt comparate în ceea ce privește compoziția de aminoacizi cu referința.

Necesarul total zilnic de proteine ​​al unui adult este de 80-100 g, dintre care jumătate trebuie să fie de origine animală.

Carbohidrați. Polizaharidele - amidonul și glicogenul - au valoare biologică printre carbohidrați; dnzaharide - zaharoză, lactoză, trehaloză, maltoză, izomaltoză. Doar o mică parte din carbohidrații din alimente sunt monozaharide (glucoză, fructoză, pentoză etc.). Conținut de monozaharide v alimentele pot crește după gătire sau alte procesări Produse alimentare... Funcția principală a carbohidraților este energia, dar ei îndeplinesc funcții structurale și o serie de alte funcții discutate anterior inerente carbohidraților (vezi „Carbohidrați”). Carbohidrații cu legături p-glicoeide (celuloză, hemiceluloze etc.) nu se descompun, de aceea joacă un rol auxiliar în digestie, activând activitatea mecanică a intestinului.

Necesarul zilnic de carbohidrați al unui adult este de 400-500 g, din care aproximativ 400 g este amidon. Restul este pentru dnzaharide, în principal pentru zaharoză.

Lipidele. Valoarea biologică pentru organismul uman este reprezentată în principal de următoarele componente alimentare. Triacilgliceroli, care constituie partea principală (în greutate) a lipidelor alimentare. Ele determină energia

valoarea lipidelor dietetice, care sunt de la "/z D °" A la valoarea energetică a alimentelor. Diverse tipuri de fosfolipide care alcătuiesc membranele celulare vin în principal cu produse de origine animală (produse din carne, gălbenuș de ou, ulei etc.), precum și cu colesterolul și esterii săi. Fosfolipidele și colesterolul determină funcția plastică a lipidelor alimentare. Lipidele alimentelor furnizează vitamine solubile în grăsimi și compuși asemănători vitaminelor care sunt de neînlocuit pentru organism.

Necesarul zilnic de lipide alimentare este de 80-100 g, dintre care cel puțin 20-25 g ar trebui să provină din lipide vegetale care conțin acizi grași nesaturați.

Vitamine și substanțe asemănătoare vitaminelor pătrunde în organism cu produse vegetale și animale. În plus, unele vitamine sunt sintetizate * în organism de către bacteriile intestinale (vitamine enterogenice). Cu toate acestea, ponderea este mult mai puțină mâncare. Vitaminele sunt componente absolut de neînlocuit ale alimentelor, deoarece sunt folosite pentru sinteza coenzimelor în celulele corpului, care sunt o parte esențială a enzimelor complexe.

Necesarul zilnic de vitamine individuale variază de la câteva micrograme la zeci și sute de miligrame.

Mineral substante. Sursa lor principală sunt componentele nebiologice ale alimentelor, adică. substanțe minerale dizolvate în apa de băut. În parte, intră în organism cu alimente de origine animală și vegetală. Mineralele sunt folosite ca material plastic (de exemplu, calciu, fosfor etc.) și ca cofactori pentru enzime.

Mineralele sunt factori alimentari indispensabili. Deși interschimbabilitatea relativă a unor elemente minerale în procesele biologice este posibilă, imposibilitatea interconversiei lor în organism este motivul indispensabilității acestor substanțe. Partea cofactor a mineralelor alimentare este asemănătoare vitaminelor.

Necesarul zilnic al unui corp uman adult pentru minerale individuale variază foarte mult de la câteva grame (macronutrienți) la câteva miligrame sau micrograme (microelemente, ultraelemente).

Apă se referă la componentele de neînlocuit ale alimentelor, deși din proteine, lipide și carbohidrați se formează cantități mici de apă în timpul schimbului lor în țesuturi. Apa vine cu produse de origine biologică și non-biologică. Necesarul zilnic pentru un adult este de 1750-2200 g.

Termenul „valoare energetică” reflectă cantitatea de energie care poate fi eliberată din nutrienți ca urmare a oxidării biologice atunci când este utilizată pentru a îndeplini funcțiile fiziologice ale corpului. Institutul de Nutriție al Academiei de Științe Medicale, la calcularea valorii energetice a unui produs, recomandă să se ghideze după următorii coeficienți ajustați ai valorii energetice a principalelor componente ale alimentelor, kJ/g: proteine ​​- 16,7; grăsimi - 37,7; carbohidrați digerabili - 15,7. Atunci când se determină valoarea energetică a unui produs, este necesar să se țină cont de digestibilitatea nutrienților săi individuali. Pentru calcule aproximative, Ministerul Sănătăţii în 1961 a recomandat următorii coeficienţi de digestibilitate,%: proteine ​​- 84,5; grăsimi - 94; carbohidrați (suma dintre digerabile și indigerabile) - 95,6. Pentru calcule mai precise, este necesar să se țină cont și de rata de aminoacizi a proteinei.

Ponderea aminoacizilor (în compoziția proteinelor și libere) reprezintă mai mult de 95% din azotul total din organism. Prin urmare, starea generală a metabolismului aminoacizilor și proteinelor poate fi judecată după bilanțul de azot, adică diferența dintre cantitatea de azot furnizată cu alimente și cantitatea de azot excretată (în principal în compoziția ureei). La un adult sănătos, cu o dietă normală, are loc echilibrul de azot, adică cantitatea de azot excretată este egală cu cantitatea de azot primită. În timpul perioadei de creștere a corpului, precum și în timpul recuperării de la boli debilitante, se excretă mai puțin azot decât este furnizat - un bilanț pozitiv de azot. Odată cu îmbătrânirea, înfometarea și în timpul epuizării bolilor, se excretă mai mult azot decât este furnizat - un bilanț negativ de azot. Cu un bilanţ pozitiv de azot, o parte din aminoacizii alimentelor este reţinută în organism, fiind încorporate în compoziţia proteinelor şi structurilor celulare; masa totală a proteinelor din organism crește. Dimpotrivă, cu un bilanţ negativ de azot, masa totală a proteinelor scade (stare catabolică). Dacă toate proteinele sunt excluse din dietă, dar celelalte componente sunt complet conservate în cantități care satisfac nevoile energetice ale organismului, atunci echilibrul de azot devine negativ. După aproximativ o săptămână de menținere a unei astfel de dietă, cantitatea de azot excretat se stabilizează, ajungând la o valoare de aproximativ 4 g pe zi. Această cantitate de azot corespunde la 25 g de proteine ​​(sau aminoacizi). În consecință, în timpul înfometării de proteine, organismul consumă zilnic aproximativ 25 g de proteine ​​din propriile țesuturi. Aproape același rezultat se obține atunci când nu toate proteinele sunt excluse din alimentație, ci doar aminoacizii esențiali sau chiar doar unul dintre ei. Odată cu înfometarea completă, bilanţul negativ de azot este chiar mai mare decât atunci când numai proteinele sunt excluse din alimente. Acest lucru se datorează faptului că aminoacizii formați în timpul descompunerii proteinelor tisulare, în timpul înfometării complete, sunt, de asemenea, folosiți pentru a satisface nevoile energetice ale organismului. Într-o dietă suficientă în calorii, cantitatea minimă de proteine ​​necesară pentru menținerea echilibrului de azot este de 30-50 g. Cu toate acestea, această cantitate nu oferă un optim pentru sănătate și performanță. Un adult cu activitate fizică medie ar trebui să primească aproximativ 100 g de proteine ​​pe zi

SURSE SI MODI DE UTILIZARE A AMINOACIZILOR IN CELULE

Rezerva de aminoacizi liberi a corpului este de aproximativ 35 g. Conținutul de aminoacizi liberi din sânge este în medie de 35-65 mg/dl. Majoritatea aminoacizilor fac parte din proteine, a căror cantitate în corpul unui adult cu un fizic normal este de aproximativ 15 kg.

Sursele de aminoacizi liberi din celule sunt proteinele alimentare, proteinele proprii ale tesuturilor si sinteza aminoacizilor din carbohidrati. Multe celule, cu excepția celor foarte specializate (de exemplu, eritrocitele), folosesc aminoacizi pentru sinteza proteinelor, precum și un număr mare de alte substanțe: fosfolipide membranare, nucleotide heme, purine și pirimidinice, amine biogene (catecolamine, histamina) şi alţi compuşi (Fig. 9-1).

Nu există o formă specială de depunere de aminoacizi, cum ar fi glucoza (sub formă de glicogen) sau acizii grași (sub formă de triacilgliceroli). Prin urmare, toate proteinele funcționale și structurale ale țesuturilor pot servi ca rezervă de aminoacizi, dar mai ales proteinele musculare, deoarece sunt mai multe decât toate celelalte.

În corpul uman, aproximativ 400 g de proteine ​​se descompun în aminoacizi pe zi, aproximativ aceeași cantitate este sintetizată. Prin urmare, proteinele tisulare nu pot reface costurile aminoacizilor în timpul catabolizării și utilizării lor pentru sinteza altor substanțe. Carbohidrații nu pot servi ca surse primare de aminoacizi, deoarece numai partea de carbon a moleculei majorității aminoacizilor este sintetizată din ei, iar grupa amino provine din alți aminoacizi. Prin urmare, principala sursă de aminoacizi din organism sunt proteinele alimentare.

Orez. 9-1. Surse și modalități de utilizare a aminoacizilor.

Enzimele proteolitice implicate în digestia proteinelor și peptidelor sunt sintetizate și secretate în cavitatea tractului digestiv sub formă de zimogeni, sau zimogeni. Zimogenii sunt inactivi și nu își pot digera propriile proteine. Enzimele proteolitice sunt activate în lumenul intestinal, unde acţionează asupra proteinelor alimentare.

În sucul gastric uman, există două enzime proteolitice - pepsină și gastrnxina, care sunt foarte asemănătoare ca structură, ceea ce indică formarea precursorului lor comun.

Pepsina se formează ca o proenzimă - pepsinogen - în celulele principale ale mucoasei gastrice. Au fost identificate mai multe gene pepsine similare structural, din care se formează mai multe varietăți de pepsină: pepsină eu, II(Pa, Pb), III. Pepsinogenii sunt activați de acidul clorhidric, secretat de celulele parietale ale stomacului, și autocatalitic, adică cu ajutorul moleculelor de pepsină formate.

Inhibitorul de pepsină are proprietăți foarte bazice, deoarece constă din 8 resturi de lizină și 4 resturi de arginină. Activarea constă în scindarea a 42 de resturi de aminoacizi de la capătul N-terminal al pepsinogenului; mai întâi, polipeptida reziduală este scindată și apoi inhibitorul de pepsină.

Pepsina se referă la carboxiproteinaze care conțin reziduuri de aminoacizi dicarboxilici în centrul activ cu un pH optim de 1,5-2,5.

Substratul pepsinei sunt proteine ​​- fie native, fie denaturate. Acestea din urmă sunt mai ușor de hidrolizat. Denaturarea proteinelor alimentare este asigurată prin gătit sau prin acțiunea acidului clorhidric. Trebuie remarcate următoarele funcții biologice ale acidului clorhidric: 1) activarea pepsinogenului; 2) crearea unui pH optim pentru acțiunea pepsinei și a gastrixinei în sucul gastric; 3) denaturarea „proteinelor” alimentare; 4) acţiunea antimicrobiană.

Din efectul denaturant al acidului clorhidric si actiunea digestiva a pepsinei, proteinele intrinseci ale peretilor stomacului sunt protejate de o secretie mucoasa ce contine glncoproteine.

Pepsina, fiind un endopeptideo, scindează rapid în proteine ​​legăturile peptidice interne formate de grupările carboxil ale aminoacizilor aromatici - fenilalanină, tirozină și triptofan. Enzima mai lentă hidrolizează legăturile peptidice formate de aminoacizii alifatici și dicarboxilici din lanțul polipeptidic. Gastrnxin este aproape de pepsină în greutate moleculară (31.500). pH-ul său optim este de aproximativ 3,5. Gastrixina hidrolizează legăturile peptidice formate din aminoacizi dicarboxilici. Raportul pepsină/gastrixină din sucul gastric este de 4: 1. Cu boala ulcerului peptic, raportul se modifică în favoarea gastrixinei.

Prezența a două proteinaze în stomac, dintre care pepsina acționează într-un mediu puternic acid, iar gastrixină într-un mediu acidic, permite organismului să se adapteze mai ușor la obiceiurile nutriționale. De exemplu, alimentația cu lapte vegetal neutralizează parțial mediul acid al sucului gastric, iar pH-ul favorizează acțiunea digestivă nu a pepsinei, ci a gastrixinei. Acesta din urmă descompune legăturile din proteinele alimentare.

Pepsina și gastrixina hidrolizează proteinele într-un amestec de polipeptide (numite și albumoze și peptone). Profunzimea digestiei proteinelor în stomac depinde de durata prezenței alimentelor în acesta. Aceasta este de obicei o perioadă scurtă, astfel încât majoritatea proteinelor sunt descompuse în intestine.

Enzime proteolitice intestinale. Enzimele proteolitice intră în intestin din pancreas sub formă de enzime: tripsinogen, chimotripsinogen, procarboxipeptidaze A și B, proelastaza. Activarea acestor enzime are loc prin proteoliza parțială a lanțului lor polipeptidic, adică fragmentul care maschează spectrul proteinazei active. Formarea tripsinei este un proces cheie în activarea tuturor proenzimelor (Fig. 31). Tripsinogenul, provenit din pancreas, este activat de enterokinaza intestinală, sau enteropeptidază, În plus, tripsina generată promovează autocatalitic conversia tripsinogenului în tripsină.inhibitor de tripsină. În plus, tripsina, ruperea legăturilor peptidice din proenzimele rămase, determină formarea de enzime active. În acest caz, se formează trei tipuri de chimotripsină, carboxipeptidazele A și B și elastaza.

Proteinazele intestinale hidrolizează legăturile peptidice ale proteinelor alimentare și polipeptidelor formate după acțiunea enzimelor gastrice pentru a elibera aminoacizi. Tripsina, chimotripsinele, elastaza, fiind endopeptidaze, contribuie la ruperea legăturilor peptidice interne, scindând proteinele și polipeptidele în fragmente mai mici. Tripsina hidrolizează legăturile peptidice formate în principal din grupările carboxil ale lizinei și argininei; este mai puțin activă în raport cu legăturile peptidice formate de izoleucină.

Chimotripsinele sunt cele mai active în raport cu legăturile peptidice, în formarea cărora sunt implicate tirozina, fenlalanina, triptofanul. În ceea ce privește specificitatea acțiunii, chimotripsina este similară cu pepsina. Elastaza hidrolizează acele legături peptidice din polipeptidele în care se află prolina.

Carboxipeptidaza A aparține enzimelor care conțin zinc. Acesta scindează aminoacizii aromatici și alifatici C-terminal din subipeptide, în timp ce carboxipeptidaza B scindează doar reziduurile de lizină și arginină C-coniu.

Aminoacizii N-terminali ai polipeptidelor sunt scindați de aminopolipeptidaza intestinală, care este activată de zinc sau mangan, precum și de cneteină. În mucoasa intestinală sunt prezente dipeptidaze, hidrolizând dnpeptidele în doi aminoacizi. Dipeptidazele sunt activate de ionii de cobalt, mangan și cisteină.

O varietate de enzime proteolitice duce la degradarea completă a proteinelor în aminoacizi liberi, chiar dacă proteinele nu au fost expuse anterior la pepsină din stomac. Prin urmare, după intervenția chirurgicală, îndepărtarea parțială sau completă a stomacului, pacienții își păstrează capacitatea de a asimila proteinele alimentare.

Biletul 50 este o altă opțiune

Proteinele furnizate cu alimente sunt degradate în tractul gastrointestinal cu participarea enzimelor proteolitice sau a hidrolazelor peptidice, care accelerează scindarea hidrolitică a legăturilor peptidice dintre aminoacizi. Diverse hidrolaze peptidice au specificitate relativă; ele sunt capabile să catalizeze scindarea legăturilor peptidice dintre anumiți aminoacizi. Hidrolazele peptidice sunt eliberate într-o formă inactivă (aceasta protejează pereții sistemului digestiv de autodigestie). Ele sunt activate atunci când alimentele intră în secțiunea corespunzătoare a tractului gastro-intestinal sau când alimentele sunt mirosite și mirosite prin mecanismul unui reflex condiționat. Activarea pepsinei și tripsinei are loc prin mecanismul autocatalizei, alte peptide hidrolaze sunt activate de tripsină.

În gură, proteinele alimentare sunt doar zdrobite mecanic, dar nu suferă modificări chimice, deoarece nu există hidrolaze peptidice în salivă. Schimbarea chimică a proteinelor începe în stomac cu participarea pepsinei și a acidului clorhidric. Sub acțiunea acidului clorhidric, proteinele se umflă, iar enzima obține acces în zonele interioare ale moleculelor lor. Pepsina accelerează hidroliza legăturilor peptidice interne (situate departe de capetele moleculelor). Ca rezultat, din molecula de proteină se formează peptide cu greutate moleculară mare. Dacă proteine ​​complexe, pepsină și acid clorhidric capabile să catalizeze separarea grupării lor protetice (neproteice).

Peptidele cu greutate moleculară mare din intestin suferă transformări ulterioare într-un mediu slab alcalin sub acțiunea tripsinei, chimotripsinei și peptidazelor. Tripsina accelerează hidroliza legăturilor peptidice, la formarea cărora participă grupările carboxil ale argininei și lizinei; chimotripsina scindează legăturile peptidice formate cu participarea grupărilor carboxil ale triptofanului, tirozinei și fenilalaninei. Ca urmare a acțiunii acestor enzime, peptidele cu greutate moleculară mare sunt transformate în greutate moleculară mică și o anumită cantitate de aminoacizi liberi. Peptidele cu greutate moleculară mică din intestinul subțire sunt expuse la carboxipeptidazele A și B, care scindează aminoacizii terminali din grupul amino liber și aminopeptidazele, care fac același lucru din grupul amino liber. Ca rezultat, se formează dipeptide, care sunt hidrolizate la aminoacizi liberi prin acțiunea dipeptidazelor. Aminoacizii și unele peptide cu greutate moleculară mică sunt absorbite de vilozitățile intestinale. Acest proces necesită energie. O parte din aminoacizii aflați deja în pereții intestinali sunt incluși în sinteza proteinelor specifice, în timp ce majoritatea produselor de digestie intră în sânge (95%) și limfă.

Unii dintre aminoacizii formați în timpul digestiei și proteinele nedigerate ale intestinului inferior sunt putrezite de bacteriile intestinale. Din unii aminoacizi se formează produse otrăvitoare: fenoli, amine, mercaptani. Ele sunt parțial excretate din organism cu fecale, parțial absorbite în fluxul sanguin, transferate de acesta în ficat, unde devin inofensive. Acest proces necesită un consum semnificativ de energie.

O proteină complexă din sistemul digestiv se descompune într-o proteină și un grup protetic. Proteinele simple sunt hidrolizate în aminoacizi. Transformările grupelor protetice au loc în conformitate cu natura lor chimică. Hemul cromoproteinelor este oxidat în hematină, care aproape nu este absorbită în sânge, ci excretată în fecale. Acizii nucleici din intestin sunt hidrolizați cu participarea endonucleazelor, exonucleazelor și nucleotidazelor. Sub acțiunea endonucleazelor se formează fragmente mari - oligonucleotide - din molecule de acid nucleic. Exonucleazele de la capetele moleculelor de acid nucleic și oligonucleotidele scindează monomerii - mononucleotide individuale, care, sub acțiunea nucleotidazelor, se pot descompune în acid fosforic și nucleozide. Mononucleotidele și nucleozidele sunt absorbite în fluxul sanguin și transportate în țesuturi, unde mononucleotidele sunt utilizate pentru a sintetiza acizi nucleici specifici, iar nucleozidele suferă o degradare suplimentară.

Mecanismul reacției de transaminare nu este simplu și decurge după tipul „ping-pong”. Enzimele catalizează reacția aminotransferaza Sunt enzime complexe, au ca coenzimă fosfatul de piridoxal (formavitamina B 6 activă).

În țesuturi, există aproximativ 10 aminotransferaze, care au specificitate de grup și implică toți aminoacizii în reacții, cu excepția prolina, lizina, treonina care nu suferă transaminare.

Întregul transfer al grupării amino are loc în două etape:

primul aminoacid este mai întâi atașat de fosfat de piridoxal, renunță la gruparea amino, se transformă într-un cetoacid și este separat. În acest caz, gruparea amino trece la coenzimă și se formează piridoxamină fosfat.

în a doua etapă, se adaugă un alt cetoacid la fosfatul de piridoxamină, primește o grupare amino, se formează un nou aminoacid și fosfat de piridoxal regenerează.

Schema reacției de transaminare

Rolul și transformarea fosfatului de piridoxal se reduce la formarea intermediarilor - bazele Schiff(aldimină și ketimină). În prima reacție, după eliminarea apei, între restul de aminoacizi și fosfatul de piridoxal se formează o legătură imină. Conexiunea rezultată este numită aldimine... Deplasarea dublei legături duce la formare ketimină, care este hidrolizată de apă la locul dublei legături. Produsul finit este separat de enzima - acid ceto.

Mecanismul de reacție de transaminare

După scindarea acidului ceto, se adaugă un nou acid ceto la complexul piridoxamină-enzimă și procesul decurge în ordine inversă: se formează cetimină, apoi aldimină, după care se separă un nou aminoacid.

Reacții de transaminare cu ciclu complet

Cel mai adesea, aminoacizii interacționează cu următorii acizi ceto:

piruvic cu formarea alaninei,

oxaloacetic cu formarea de aspartat,

α-cetoglutaric cu formarea de glutamat.

Cu toate acestea, alanina și aspartatul își transferă în continuare gruparea amino la acidul α-cetoglutaric în viitor. Astfel, în țesuturi există un flux de grupări amino în exces către un acceptor comun - acidul α-cetoglutaric. Ca urmare, un număr mare de acid glutamic.

Fosfatul de piridoxal catalizează reacţiile de transaminare şi decarboxilarea aminoacizilor,

Transaminarea joacă rol importantîn procesele de formare a ureei, gluconeogeneză, căi pentru formarea de noi aminoacizi.

Reacții de transaminare sunt biologice extrem de importante, deoarece reprezintă o modalitate foarte probabilă de a asigura legătura dintre carbohidrați și proteine. [ 3 ]

În metabolism reacție de transaminare joacă un rol important și variat. Procese precum 1) biosinteza aminoacizilor depind de aceasta (sinteza a cel puțin unsprezece aminoacizi este finalizată prin transaminare); 2) descompunerea aminoacizilor (vezi mai jos); 3) unificarea căilor de metabolizare a carbohidraților și aminoacizilor și 4) sinteza unor compuși specifici, inclusiv ureea și acidul y-aminobutiric. [ 6 ]

Biletul 51 - o altă opțiune

Transdeaminirovanne este principala cale de dezaminare a aminoacizilor. Are loc în două etape. În primul rând - transaminare, adică transferul unei grupări amino de la orice aminoacid la a-cetoacid fără formarea intermediară de amoniac; a doua este dezaminarea oxidativă reală a aminoacidului. Deoarece, ca urmare a primei etape, grupările amino sunt „colectate” în compoziția acidului glutamic, a doua etapă este asociată cu dezaminarea sa oxidativă. Să luăm în considerare fiecare dintre etapele procesului de transdeminare.

Reacția de transaminare este reversibilă, este catalizată de enzime - aminotransferaze, sau transaminazele. Sursa grupelor amino în reacția de transaminare nu sunt numai a-aminoacizii naturali, ci și mulți p-, y-, b-n acizi s-amnoic, precum și amide de aminoacizi - glutamina și asparagină.

Cele mai multe dintre aminotransferazele cunoscute prezintă specificitate de grup folosind mai mulți aminoacizi ca substraturi. Trei a-cetoacizi sunt acceptorii grupărilor amino în reacțiile de transaminare: piruvat, oxalacetat și 2-oxoglutarat. Cel mai frecvent utilizat acceptor de NH2-rpynn este 2-oxoglutaratul; în timp ce din acesta se formează acidul glutamic. Când grupările amino sunt transferate în piruvat sau oxalacetat, se formează alanină sau acid aspartic, respectiv, conform ecuației

Mai mult, grupările NH2 din vlanină şi acid aspartic sunt transferate la 2-oxoglutarat. Această reacție este catalizată de aminotransferaze foarte active: alanicaminotransferaza(ALT) și aspartat aminotransferaza(ACT) cu specificitate de substrat:

Aminotransferazele sunt compuse dintr-o apoenzimă și o coenzimă. Coenzimele aminotransferazele sunt derivați ai piridoxinei (vitamina B 6) - piridoxal-5-fosfat(PALF) și piridoxamină-5-fosfat(PAMF). Ambele coenzime (vezi structura lor în capitolul „Enzime”) trec reversibil una în alta în timpul reacției de transaminare. Trebuie remarcat faptul că aminotransferazele pentru cataliză necesită ambele coenzime, spre deosebire de alte enzime care au nevoie de una dintre ele, și sunt fie dependente de fosfat de piridoxal, fie dependente de fosfat de piridoxamină.

Mecanismul reacțiilor de transaminare enzimatică a aminoacizilor a fost propus de biochimiștii sovietici (A.E. Braunstein și M.M. Shemyakin) și străini (Metzler, Ikava și Snell). Conform acestui mecanism, aminoacizii NH2-rpynna din prima etapă interacționează cu gruparea aldehidă a fosfatului de pirndoxal O-CH-PALP cu formarea bazelor intermediare Schiff de tip aldimina iar apoi forma sa tautomeră ke-timana H3N-CH g-PAMP (baza Schiff a fosfatului de piridoxamină):

În plus, ketamina este hidrolizată pentru a forma analogul ceto al aminoacidului original și PAMP. În a doua etapă, PAMP interacționează cu a-cetoacidul (acceptor al grupărilor amino) și „totul se repetă în ordine inversă, adică se formează mai întâi ketimină, apoi aldimină. Aceasta din urmă este hidrolizată. Ca urmare, un nou se formează aminoacid și PALP.Astfel, coenzimele aminotransferazelor îndeplinesc funcția de purtător de grupări amino prin „tranziție de la forma aldehidă la forma aminată și invers.

Sensul biologic al reacțiilor de transaminare este de a colecta grupările amino ale tuturor aminoacizilor în descompunere în moleculele unui singur tip de aminoacid, și anume glutamic.

Reacții transaminare:

sunt activate în ficat, mușchi și alte organe atunci când o cantitate excesivă de anumiți aminoacizi intră în celulă - pentru a optimiza raportul lor,

asigură sinteza aminoacizilor neesențiali în celulă în prezența scheletului lor de carbon (cetoanalog),

începe atunci când utilizarea aminoacizilor pentru sinteza compușilor care conțin azot (proteine, creatină, fosfolipide, baze purinice și pirimidinice) este oprită - în scopul catabolizării în continuare a reziduului lor fără azot și a producerii de energie,

necesar pentru înfometarea intracelulară, de exemplu, cu hipoglicemie de diferite origini - pentru utilizarea reziduurilor de aminoacizi fără azot în ficat pentru cetogeneză și gluconeogeneză, în alte corpuri- pentru implicarea sa directa in reactiile ciclului acidului tricarboxilic.

în patologii (diabet zaharat, hipercortizolism), ele provoacă prezența substraturilor pentru gluconeogeneză și contribuie la hiperglicemia patologică.

Produs de transaminare acid glutamic:

este una dintre formele de transport ale azotului aminic în hepatocite,

capabil să reacționeze cu amoniacul liber, făcându-l inofensiv.

GLICOLISĂ(greacă, glykys dulce + lysis distrugere, degradare) este un proces enzimatic complex de conversie a glucozei care are loc în țesuturile animalelor și oamenilor fără consum de oxigen și duce la formarea acidului lactic și ATP.

C6H12O6 + 2ADP + 2F inorg. -> 2CH3CHOHCOOH + 2ATP + 2H2O.

Datorită lui G. organismul omului și al animalelor poate îndeplini o serie de fiziol, funcții în condiții de oxigen insuficient.

În acele cazuri când G. se desfășoară în aer sau într-o atmosferă de oxigen, se vorbește de G aerob. În condiții anaerobe, G. este singurul proces din organismul animal care furnizează energie. În condiții aerobe, G. este prima etapă a conversiei oxidative a glucozei și a altor carbohidrați în produșii finali ai acestui proces - dioxid de carbon și apă. Procese analoge cu G. la plante şi microorganisme sunt tipuri diferite fermentare (vezi). Termenul de „glicoliză” a fost propus pentru prima dată de Lepine în 1890.

Secvența reacțiilor în procesul lui G., precum și produșii lor intermediari, sunt bine studiate. Reacțiile lui G. sunt catalizate de unsprezece enzime, dintre care majoritatea sunt izolate într-o formă omogenă, cristalină sau înalt purificată și ale căror proprietăți au fost studiate temeinic.

G. este cel mai intens în mușchii scheletici, în ficat, inimă, creier și alte organe. În celula lui G. se desfășoară în hialoplasmă.

Prima reacție enzimatică (vezi diagrama), care deschide lanțul de reacții a lui G., este reacția de interacțiune a D-glucozei cu ATP (2), care duce la formarea de glucoză-6-fosfat și oferind posibilitatea de a continua conversia glucozei în procesul G. Reacția este catalizată de hexokinază (vezi .). Această reacție este însoțită de eliberarea unei cantități semnificative de energie și, prin urmare, este practic ireversibilă. În mușchiul scheletic și ficat, glucoza-6-fosfatul se formează și în cantități mari în timpul catabolismului glicogenului, adică în timpul glicogenolizei.

A doua reacție a lui G. (Schema, reacția 2) este izomerizarea glucozei-6-fosfatului la fructoză-6-fosfat, catalizată de izomeraza glucozo-fosfat, care nu are nevoie de prezența niciunui cofactori. Amestecul rezultat din doi monofosfați de hexoză, constând din aproximativ 80% glucoză-6-fosfat și 20% fructoză-6-fosfat amestecat cu o anumită cantitate de alți fosfomonoesteri, se numește eter Embden. Același amestec, dar constând din aproape jumătate din glucoză-6-fosfat, se numește eterul lui Robison.

Fructoza-6-fosfat, apoi în reacția fosfofructokinazei (Schema, reacția 3) datorită ATP-ului este fosforilat la fructoză-1,6-difosfat. Fructoza difosfat este un substrat specific specific pentru G., în timp ce reacțiile anterioare sunt caracteristice nu numai pentru G., ci și pentru descompunerea oxidativă a carbohidraților. Fosfofructokinaza este o enzimă reglatoare care are 7 și, după unii autori, 12 situsuri de legare pentru substraturi, cofactori și inhibitori de pe moleculă. Enzima este activată de ioni de metale divalente, fosfat anorganic, ADP, AMP, 3”, 5”-AMP ciclic. Activitatea enzimatică este crescută și în prezența fructozei-6-fosfatului și fructozei-1,6-difosfatului. Inhibați enzima ATP și citrat.

Reacția catalizată de fosfofructokinază este cea mai lentă reacție curentă a lui G., care determină viteza întregului proces. Principalii factori din celulă care controlează fosfofructokinaza sunt concentrațiile relative de ATP și ADP. Când valoarea raportului ATP / ADP + F inorg. semnificativ, care se realizează în procesul de fosforilare oxidativă (vezi), fosfofructokinaza este suprimată, iar G. încetinește. Cu o scădere a valorii raportului ATP / ADP + F inorg. Intensitatea lui G. crește. În mușchii care nu lucrează, activitatea fosfofructokinazei este scăzută, ceea ce se explică prin concentrație mare ATP (vezi acid adenozin trifosforic). În procesul de lucru, când există un consum intens de ATP, activitatea fosfofructokinazei crește, ceea ce duce la intensificarea G. și, în consecință, la formarea crescută a ATP. Cu diabet zaharat, înfometare și alte afecțiuni care determină trecerea metabolismului energetic la utilizarea grăsimilor, conținutul de citrat din celulă poate crește de mai multe ori. Cantitatea de inhibare a fosfofructokinazei de către citrat ajunge la 70-80%.

Următoarea etapă G. catalizează fructoză difosfat aldolaza (Schema, reacția 4). Fructoza-1,6-difosfatul este împărțit în două fosfotrioze: dioxiacetonă fosfat și gliceraldehidă-3-fosfat. Sub influența triozei fosfat izomerazei (schema, reacția 5), ​​are loc interconversie, fosfotrioză. Echilibrul acestei reacții este deplasat către formarea de dioxiacetonfosfat: 96% din dioxiacetonă fosfat reprezintă doar 4% din gliceraldehidă-3-fosfat, dar el este cel care participă la transformările ulterioare în procesul de G. Datorită nivelului ridicat activitatea trioză fosfat izomerazei, formarea preferențială a dioxiacetonă fosfat nu limitează rata de G. în general. Formarea gliceraldehidă-3-fosfatului (3-fosfoglicerol aldehidă) încheie prima etapă a lui G.

Etapa a doua G. este o cale comună pentru conversia tuturor carbohidraților și este considerată cea mai complexă și importantă parte a procesului care duce la formarea ATP. Reacția centrală a lui G. este reacția de oxidoreducție glicolitică, cuplată cu fosforilarea - reacția de oxidare a aldehidei 3-fosfoglicerice (schema, reacția 6), catalizată de gliceraldehida fosfat dehidrogenază. Această enzimă constă din patru subunități identice, fiecare dintre ele fiind un lanț polipeptidic cu 330 de resturi de aminoacizi. Fiecare subunitate poartă o moleculă NAD + și 4 grupe SH libere. În cursul reacției, care are loc în prezența fosfatului anorganic, NAD + acționează ca un acceptor al hidrogenului scindat din gliceraldehidă-3-fosfat. Când NAD + este redus, gliceraldehida-3-fosfatul se leagă de molecula de enzimă datorită grupărilor SH ale acesteia din urmă. Legătura formată energic, este fragilă și se descompune sub influența fosfatului anorganic, în timp ce se formează 1,3-difosfoglicerol la - that (1,3-difosfoglicerat). Reacția ulterioară (schema, reacția 7) duce la transferul unui reziduu de fosfat bogat în energie către molecula ADP cu formarea de ATP și 3-fosfoglicerol la - tu (3-fosfoglicerat). Pentru reacția catalizată de fosfoglicerat kinaza sunt necesari ioni de metal bivalenți: Mg 2+, Mn 2+ sau Ca 2+. Mai departe (schema, reacția 8) 3-fosfoglicerină la - care se transformă în 2-fosfoglicerol la - aceea (2-fosfoglicerat). Reacția este catalizată de fosfoglicerat-fosfomutază în prezența a doi cofactori: ionul Mg 2+ și 2,3-difosfoglicerol la - tine. Următoarea etapă a G. este formarea fosfoenolpiruvatului, un precursor bogat în energie al ATP (Schema, reacția 9). Transformarea 2-fosfoglicerinei către tine (2-fosfoglicerat) în fosfoenolpiruvat se realizează ca urmare a unei reacții de deshidratare catalizată de fosfopiruvat hidrază. Enzima care catalizează această reacţie necesită Mg 2+, Mn 2+, Zn 2+ sau Cd 2+, ai căror antagonişti sunt ioni Ca 2+ sau Sr 2+. Reacția dintre fosfoenolpiruvat și ADP (schema, reacția 10) cu formarea acidului piruvic (piruvat) și ATP este catalizată de piruvat kinaza, care necesită ionii Mg 2+ sau Mn 2+ și K + pentru a-și manifesta activitatea; Ca 2+ acţionează ca un antagonist competitiv al acestor ioni. Pentru o activitate maximă, piruvat kinaza necesită, de asemenea, prezența cationilor monovalenți K +, Rb + sau Cs +, ai căror antagoniști sunt cationi Na + și Li +. Reducerea reversibilă a piruvatului la lapte la - acela (lactat) datorită reducerii NAD + (NADH) este etapa finală a G. (schema, reacția 11). Reacția este catalizată de lactat dehidrogenază (vezi).

Datorită a trei reacții ireversibile - hexokinaza, fosfofructokinaza și piruvat kinaza G. în sine este un proces ireversibil (echilibrul său este deplasat spre formarea laptelui către - tu). În prima etapă a lui G., două molecule de ATP sunt cheltuite, în a doua etapă se formează patru molecule de ATP. Astfel, eficiența energetică a G. (doar două molecule de ATP per o moleculă de glucoză) este comparativ scăzută. Cu toate acestea, rolul lui G. este mare, deoarece numai datorită lui organismul poate îndeplini o serie de fiziol, funcții în condiții de aprovizionare insuficientă a țesuturilor și organelor cu oxigen. Astfel de condiții sunt create, de exemplu, în mușchii scheletici care lucrează viguros. Prezența oxigenului inhibă G. (fenomen numit efect Pasteur - vezi efectul Pasteur). În mușchiul inimii, calea glicolitică de descompunere a carbohidraților ocupă un loc mic în procesele de generare a energiei. Activitatea enzimelor G. în inimă este mult mai mică decât în ​​mușchii scheletici. Viteza reală a lui G. variază în funcție de aportul de oxigen către mușchiul inimii și de intensitatea proceselor oxidative din acesta. Dar chiar și în cele mai optime condiții de aprovizionare cu oxigen în mușchiul inimii, G. merge întotdeauna.Substraturile reacțiilor glicolitice (zaharuri fosforilate, piruvat, lapte la asta) sunt folosite de mușchiul inimii în procesele de metabolism plastic și în ciclul acizilor tricarboxilici (vezi ciclul acidului tricarboxilic) ca substraturi pentru oxidare. G. capătă un rol important în inimă în condiţii de deficit de oxigen. G. aerobă furtunoasă apare în tumori, unde este principala sursă de energie. Țesuturile tumorale se caracterizează prin absența efectului Pasteur. În ele se pierde rolul reglator al fosfofructokinazei.

Cursul normal al G. este posibil numai dacă ADP este prezent în țesut, substraturi pentru reacțiile fosfoglicerat kinazei și piruvat kinazei, precum și NAD și fosfatul anorganic necesar reacției de oxidoreducție glicolitică (inhibarea oxidoreducției glicolitice în mușchiul inimii, datorită la o scădere a conținutului de NAD, sa observat în condiții de miocardită experimentală). Principala reacție de limitare a vitezei a lui G. este reacția catalizată de fosfofructokinază (vezi diagrama, reacția 3). A doua etapă, limitarea vitezei și reglarea G., după reacția fosfofructokinazei este reacția hexokinazei (vezi diagrama, reacția 1). Spectrul izozimatic larg al acestei enzime face posibilă reglarea fină a G. în stadiul său inițial, de pornire. Natura dinamică a conexiunii hexokinazei cu mitocondriile și microzomii, precum și modificările proprietăților acestei enzime atunci când interacționează cu structurile subcelulare, fac ca mecanismul de reglare a lui G. să fie foarte sensibil.

Lipsa unui rol reglator al fosfofructokinazei și activitatea extrem de ridicată a hexokinazei transformă o tumoare malignă într-o pompă puternică care elimină continuu glucoza din organism. În același timp, intensitatea lui G. este de așa natură încât diferența dintre concentrația de glucoză din sângele arterial și țesutul tumoral ajunge la 60-80 mg% (sânge arterial) față de zero (țesut tumoral).

În mod normal, controlul lui G. este efectuat și de lactat dehidrogenază (LDH) și izoenzimele sale (vezi. Lactat dehidrogenază), care se caracterizează prin localizare specifică în organe și țesuturi. În țesuturile cu metabolism aerob (țesuturi ale inimii, rinichi, eritrocite), predomină LDH-1 și LDH-2. Aceste izoenzime sunt inhibate chiar și prin concentrații mici de piruvat, ceea ce previne formarea laptelui pentru - dumneavoastră și contribuie la o oxidare mai completă a piruvatului în ciclul acidului tricarboxilic. În țesuturile umane, care depind în mare măsură de energia generată în procesul de G. (mușchii scheletici), principalele izoenzime ale LDH sunt LDH-4 și LDH-5. Activitatea LDH-5 este maximă la acele concentrații de piruvat care inhibă LDH-1. Predominanţa izoenzimelor LDG-4 şi LDG-5 determină G anaerobă intensivă cu transformarea rapidă a piruvatului în lapte la - că. O creștere vizibilă a conținutului relativ de LDH-5 a fost observată în timpul adaptării organismelor și celulelor din culturi la hipoxie. În multe țesuturi umane (țesuturi ale splinei, pancreasului și glandelor tiroide, glandelor suprarenale, limf, ganglioni), predomină izoenzima LDH-3. Toate cele 5 izoenzime ale lactat dehidrogenazei sunt prezente în țesuturile embrionului și fătului uman, printre care predomină LDH-3. La scurt timp după naștere la un copil, modelul de distribuție a izoenzimelor în organe și țesuturi devine același ca și la un adult. Modificările spectrului de izoenzime în timpul embriogenezei sunt deosebit de pronunțate în mușchii scheletici. Cu diverse miopatii (vezi), se observă o distribuție anormală a izoenzimelor LDH: o creștere a unora și o scădere sau chiar dispariție completă a altora. Cu distrofie musculară progresivă (boala Duchenne), predomină izoenzimele LDH-1, LDH-2 și LDH-3. Cu alte forme de distrofie musculară (distrofie miotonică, dermatomiozită, boala Werdnig-Hoffmann), este caracteristică o scădere sau chiar absența LDH-5 în mușchii scheletici, ceea ce se corelează cu o formare redusă de lapte la pacienții cu aceste forme de miopatii după fizice. muncă. Cu un număr de patol, condițiile datorate creșterii permeabilității membranelor celulare, izoenzimele lactat dehidrogenazei în exces intră în sânge. Activitatea lactat dehidrogenazei și natura distribuției izoenzimelor sale în serul sanguin se modifică în mod specific cu infarct miocardic (vezi), boli ale ficatului și tractului biliar, reumatism (vezi). În clinică, pentru diagnosticul diferențial al acestor boli, se folosesc metode simple pentru a determina distribuția relativă a izoenzimelor lactat dehidrogenazei în serul sanguin, pe baza mobilității lor electroforetice diferite.

În corpul uman și animale există mecanisme enzimatice care asigură fluxul lui G. în direcția opusă, adică sinteza glucozei, precum și a glicogenului din lapte către - tine. Acest proces se numește gluconeogeneză; se desfășoară intens în ficat, unde laptele este livrat în cantități mari de sânge. Energia pentru implementarea acestui proces se formează și în ficat ca urmare a oxidării complete a unei anumite părți (aproximativ 15%) din lapte pentru tine. Precursorii glucozei în gluconeogeneză pot fi piruvatul sau orice compus care se transformă în piruvat în cursul catabolismului sau unul dintre produșii intermediari ai ciclului acidului tricarboxilic, precum și așa-numitul. aminoacizi glicogeni.

Cele mai multe dintre etapele gluconeogenezei reprezintă inversarea reacțiilor lui G. Trei reacții G. - hexokinaza, fosfofructokinaza și piruvat kinaza - sunt ireversibile, prin urmare, gluconeogeneza ocolește aceste reacții.

Prima reacție de gluconeogeneză - transformarea laptelui în - tu în piruvic - este catalizată de lactat dehidrogenază. Sinteza fosfoenolpiruvatului din piruvat se realizează în mai multe etape. Prima etapă este localizată în mitocondrii.

Piruvatul, sub influența piruvat carboxilază (EC 6.4.1.1), activ numai în prezența acetil coenzimei A, este carboxilat cu participarea CO2 pentru a forma oxalacetat. ATP participă la reacție, prin urmare, produșii de reacție, împreună cu oxaloacetat, sunt ADP și ortofosfat:

Oxaloacetatul ca rezultat al decarboxilării și fosforilării sub influența fosfopiruvat carboxilază (EC 4.1.1.32) este transformat în fosfoenol piruvat. Donatorul reziduului de fosfat în reacție este guanozin trifosfat sau inozin trifosfat:

Fosfopiruvat carboxilaza este prezentă atât în ​​hialoplasmă, cât și în mitocondrii, dar distribuția enzimei la oameni și animale este diferită. Avea porcușori de Guineea, iepuri, oi, vaci și oameni, fosfopiruvat carooxilaza este prezentă în ambele fracții. În ficatul embrionar al șobolanilor și cobaiului, care este incapabil de gluconeogeneză, este prezentă doar enzima mitocondrială. În hialoplasmă, activitatea fosfopiruvat carboxilază apare doar în perioada postnatală; în același timp, ficatul devine capabil de gluconeogeneză.

Deoarece fosfopiruvat carboxilaza este implicată în gluconeogeneză, conversia oxaloacetatului în fosfoenolpiruvat are loc tocmai în hialoplasmă. Oxaloacetatul, format în mitocondrii, nu poate trece în hialoplasmă, deoarece membrana mitocondrială este impenetrabilă pentru acesta. În mitocondrii, oxalacetatul este redus la acid malic (malat), care este capabil să difuzeze din mitocondrii în hialoplasmă, unde este oxidat pentru a forma oxaloacetat, care, la rândul său, se transformă în piruvat de fosfoenol.

Reacțiile ulterioare de gluconeogeneză, catalizate de enzimele lui G., duc la formarea fructozei-1,6-difosfatului. Conversia fructozei-1,6-difosfatului în fructoză-6-fosfat și apoi a glucozei-6-fosfatului în glucoză este catalizată de fosfataze specifice, scindând hidrolitic fosfatul anorganic.

În timpul gluconeogenezei, fructoza-1,6-difosfataza (hexozo-difosfataza; EC 3.1.3.11) catalizează reacția cheie a D-fructoză-1,6-difosfat + H2O -> D-fructoză-b-fosfat + ortofosfat) și, în consecință, acțiunea asupra -roe are asupra ei ATP și AMP, opus efectului lor asupra fosfofructokinazei (vezi mai sus): hexoza difosfataza este activată sub influența ATP și AMP este inhibat. Când valoarea raportului ATP / ADP este scăzută, în celulă are loc descompunerea glucozei, când această valoare este mare, descompunerea glucozei se oprește. În condiții aerobe, fosfatul anorganic și ADP sunt îndepărtați din celulă mult mai eficient decât în ​​condiții anaerobe, iar ATP se acumulează, ceea ce duce la suprimarea G. și la stimularea gluconeogenezei. Piruvat carboxilaza este, de asemenea, sensibilă la valoarea raportului ATP / ADP, deoarece ADP este inhibat. Acetil-CoA activează piruvat carboxilaza.

Insulina joacă un rol important în reglarea și gluconeogeneza lui G. (vezi). Dacă este insuficientă, există o creștere a concentrației de glucoză în sânge (hiperglicemie), excreție excesivă de glucoză în urină (glucozurie) și o scădere a conținutului de glicogen din ficat. În acest caz, mușchii își pierd capacitatea de a folosi glucoza din sânge în procesul lui G. În ficat, cu o scădere generală a intensității proceselor de biosinteză (biosinteza proteinelor, biosinteza gras to-t din glucoză), se observă o sinteză îmbunătățită a enzimelor de gluconeogeneză. Când se administrează insulină la pacienții cu diabet, toate tulburările metabolice enumerate dispar: permeabilitatea la glucoză a membranelor celulelor musculare este normalizată și se restabilește raportul dintre G. și gluconeogeneză. Insulina controlează aceste procese la nivel genetic ca un regulator al sintezei enzimatice. Este un inductor al formării enzimelor cheie ale G.: hexokinaza, fosfofructokinaza și piruvat kinaza. În același timp, insulina acționează ca un represor al sintezei enzimelor de gluconeogeneză.

Wedge, semnele predominării lui G. asupra fazei aerobe de descompunere a carbohidraților se observă cel mai adesea în condiții hipoxice cauzate de diverse tulburări ale circulației sângelui sau respirației, rău de înălțime, anemie, scăderea activității enzimei oxidative tisulare. sistem în unele infecții și intoxicații, hipo- și avitaminoză, ca urmare a hipoxiei relative cu muncă musculară excesivă. Odată cu întărirea lui G., există o acumulare de piruvat și lactat cu o acidificare corespunzătoare a țesuturilor, o schimbare a echilibrului acido-bazic și o scădere a rezervelor alcaline. La pacienții cu diabet zaharat, activarea proceselor lui G. și resinteza insuficientă a lactatului în glicogenul hepatic conduc adesea la o creștere a conținutului de lactat și piruvat din sânge; în aceste cazuri, acidoza poate atinge un grad ridicat odată cu dezvoltarea comei diabetice cu acid lactic. Inhibarea resintezei glicogenului din lactat și piruvat format ca urmare a G. se observă cu leziuni ale parenchimului hepatic (stadii târzii de hepatită, ciroză hepatică etc.), prin urmare, o creștere a conținutului de lactat și piruvat în serul sanguin poate servi ca indicator al disfuncției hepatice.

Intensitatea mare a lui G. în țesuturile tumorale este folosită pentru a determina sensibilitatea tumorilor la anumite medicamente anticancerigene: suprimarea lui G. în secțiunile tumorale sub influența medicamentului de chimioterapie investigat mărturisește sensibilitatea acestei tumori la acesta.

Bibliografie: Dagley S. și Nicholson D.E. Căile metabolice, trad. din engleză, M., 1973, bibliogr.; L de N și N Dr. A. Biochimie, banda cu din engleză., M., 1976; Probleme de chimie medicinală, ed. VS Shapota și E. G. Larsky, M., 1973, bibliogr.; Wilkinson J. Isofer-polițiști, trad. din engleză, M., 1968.

G. A. Solovieva, G. K. Alekseev.

Glicoliza- o cale specifică a catabolismului glucozei, în urma căreia glucoza este scindată cu formarea a două molecule de piruvat - glicoliză aerobă sau două molecule de lactat - glicoliză anaerobă.

În condiții aerobe, piruvatul pătrunde în mitocondrii, unde este complet oxidat la CO2 și H2O. Dacă conținutul de oxigen este insuficient, așa cum poate fi cazul în cazul contractării active a mușchilor, piruvatul este transformat în lactat.Astfel, glicoliza este nu numai calea principală de utilizare a glucozei în celule, ci și o cale unică, deoarece poate folosi oxigen dacă acesta din urmă este disponibil (condiții aerobe), dar poate proceda și în absența oxigenului (condiții anaerobe).

Glicoliză anaerobă- un proces enzimatic complex de descompunere a glucozei care are loc în țesuturile oamenilor și animalelor fără consum de oxigen. Produsul final al glicolizei este acidul lactic. În procesul de glicoliză, se formează ATP. Ecuația glicolizei totale poate fi

reprezintă după cum urmează:

C6H12O6 + 2ADP + 2FH -> 2CH3CH (OH) COOH + 2ATF + 2H2O.

Glucoză Acid lactic

În condiții anaerobe, glicoliza este singurul proces de furnizare de energie din corpul animalului. Datorită glicolizei, organismul oamenilor și animalelor poate îndeplini o serie de funcții fiziologice în condiții de oxigen insuficient pentru o anumită perioadă. În cazurile în care glicoliza are loc în prezența oxigenului, se vorbește despre glicoliză aerobă.

În glicoliza aerobă și anaerobă se pot distinge două etape.

A. Conversia glucozei în două molecule de gliceraldehidă-3-fosfat. Această serie de reacții continuă cu consumul de ATP.

B. Conversia fosfatului de gliceraldehidă în piruvat sau lactat. Aceste reacții sunt asociate cu formarea de ATP. În această etapă are loc reacția de dehidrogenare a gliceraldehidei-3-fosfatului și formarea NADH + H +.
3. Chimia și caracteristicile primei etape a glicolizei.

Prima reacție enzimatică a glicolizei este fosforilarea, adică. transferul restului de ortofosfat la glucoză datorită ATP. Reacția este catalizată de enzima hexokinaza:

Glucoză Hexokinază Glucoză-6-fosfat

Formarea glucozei-6-fosfat în reacția hexokinazei este însoțită de eliberarea unei cantități semnificative de energie liberă din sistem și poate fi considerat un proces aproape ireversibil.

Cea mai importantă proprietate a hexokinazei este inhibarea acesteia de către glucoză-6-fosfat, adică. acesta din urmă servește atât ca produs de reacție, cât și ca inhibitor alosteric.
A doua reacție a glicolizei este conversia glucozei-6-fosfatului sub acțiunea enzimei glucozo-6-fosfat izomerazei în fructoză-6-fosfat:

Glucoză-6-fosfat Glucoză-6-fosfat izomerază Fructoză-6-fosfat

Această reacție are loc cu ușurință în ambele direcții și nu necesită cofactori.
A treia reacție este catalizată de enzima fosfofructokinaza; fructoza-6-fosfatul rezultat este din nou fosforilat de a doua moleculă de ATP:

Fructoza-6-fosfat 6-fosfofructokinaza Fructoza-1,6-bifosfat

Această reacție, similară hexokinazei, este practic ireversibilă, are loc în prezența ionilor de magneziu și este cea mai lentă reacție curentă a glicolizei. De fapt, această reacție determină viteza

glicoliza in general.

A patra reacție de glicoliză este catalizată de enzima aldolază.

Sub influența acestei enzime, fructoza-1,6-bisfosfatul este împărțit în două fosfotrioze:

Fructoză-1,6-bifosfat Aldolază Dioxiacetonă fosfat Gliceraldehidă-3-fosfat

Această reacție este reversibilă. Echilibrul se stabileste la diferite niveluri in functie de temperatura. Pe măsură ce temperatura crește, reacția se deplasează către o formare mai mare de trioză fosfați (dihidroxiacetonă fosfat și gliceraldehidă-3-fosfat)

A cincea reacție este reacția de izomerizare a triozei fosfaților. Este catalizat de enzima trioză fosfat izomeraza:

dioxiacetonă fosfat trioză fosfat izomerază gliceraldehidă 3-fosfat

Echilibrul acestei reacții izomerazei este deplasat către dihidroxiacetonă fosfat: 95% dihidroxiacetonă fosfat și aproximativ 5% gliceraldehidă-3-fosfat. În reacțiile ulterioare de glicoliză, doar unul dintre cei doi fosfați de trioză formați, și anume gliceraldehida-3-fosfat, poate fi inclus direct. Ca rezultat, fosfatul de dihidroxiacetonă este transformat în gliceraldehidă-3-fosfat pe măsură ce este consumat în timpul transformărilor ulterioare ale formei aldehidice a fosfotriozei.

Formarea gliceraldehidei-3-fosfatului, așa cum ar fi, încheie prima etapă a glicolizei.

Glicoliza este un proces enzimatic de descompunere anaerobă nehidrolitică a carbohidraților (în principal glucozei) în celulele umane și animale, însoțit de sinteza acidului adenozin trifosforic (ATP), principalul acumulator de energie chimică în celulă, și care se termină cu formarea. de acid lactic (lactat). În plante și microorganisme, procese similare sunt diferite tipuri de fermentație (Fermentare). G. este cea mai importantă modalitate anaerobă de descompunere a carbohidraților (glucidelor), care joacă un rol semnificativ în metabolism și energie (metabolism și energie). În condițiile deficienței de oxigen, singurul proces care furnizează energie pentru implementarea funcțiilor fiziologice ale organismului este G., iar în condiții aerobe G. este prima etapă a conversiei oxidative a glucozei (glucozei) și a altor carbohidrați în produsele finite. a degradarii lor - CO2 și H2O (vezi țesătura de respirație). G. intensivă apare în mușchii scheletici, unde oferă posibilitatea dezvoltării activității maxime a contracției musculare în condiții anaerobe, precum și în ficat, inimă și creier. Reacțiile lui G. au loc în citosol.

Glicoliza (calea fosfotriozelor, sau șuntul Embden-Meyerhof, sau calea Embden-Meyerhof-Parnassus) este un proces enzimatic de descompunere secvențială a glucozei în celule, însoțit de sinteza ATP. Glicoliza în condiții aerobe duce la formarea acidului piruvic (piruvat), glicoliza în condiții anaerobe duce la formarea acidului lactic (lactat). Glicoliza este principala cale pentru catabolismul glucozei la animale.

Calea glicolitică constă din 10 reacții secvențiale, fiecare dintre ele catalizată de o enzimă separată.

Procesul de glicoliză poate fi împărțit în mod convențional în două etape. Prima etapă, care consumă energia a 2 molecule de ATP, constă în scindarea moleculei de glucoză în 2 molecule de gliceraldehidă-3-fosfat. În a doua etapă, are loc oxidarea dependentă de NAD a gliceraldehidei-3-fosfatului, însoțită de sinteza ATP. În sine, glicoliza este un proces complet anaerob, adică nu necesită prezența oxigenului pentru ca reacțiile să continue.

Glicoliza este unul dintre cele mai vechi procese metabolice cunoscute în aproape toate organismele vii. Se crede că glicoliza s-a dezvoltat cu peste 3,5 miliarde de ani în urmă la procariotele primare.

Localizare

În celulele organismelor eucariote, zece enzime care catalizează descompunerea glucozei în PVC sunt localizate în citosol, toate celelalte enzime legate de metabolismul energetic sunt în mitocondrii și cloroplaste. Introducerea glucozei în celulă se realizează în două moduri: simptome dependente de sodiu (în principal pentru enterocite și epiteliul tubular renal) și difuzia facilitată a glucozei cu ajutorul proteinelor purtătoare. Lucrarea acestor proteine ​​transportoare este controlată de hormoni și, în primul rând, de insulină. Insulina stimulează cel mai puternic transportul glucozei în mușchi și țesutul adipos.

Rezultat

Rezultatul glicolizei este conversia unei molecule de glucoză în două molecule de acid piruvic (PVC) și formarea a doi echivalenți reducători sub forma coenzimei NAD ∙ H.

Ecuația completă a glicolizei este:

Glucoză + 2NAD + + 2ADP + 2Fn = 2NAD ∙ H + 2PVK + 2ATP + 2H2O + 2H +.

În absența sau lipsa oxigenului în celulă, acidul piruvic este redus la acid lactic, apoi ecuație generală glicoliza va fi astfel:

Glucoză + 2ADP + 2Fn = 2lactat + 2ATP + 2H2O.

Astfel, în timpul clivajului anaerob a unei molecule de glucoză, randamentul net total de ATP este de două molecule obținute în reacțiile de fosforilare a substratului ADP.

În organismele aerobe, produșii finali ai glicolizei suferă transformări ulterioare în ciclurile biochimice legate de respirația celulară. Ca urmare, după oxidarea completă a tuturor metaboliților unei molecule de glucoză în ultima etapă a respirației celulare - fosforilarea oxidativă care are loc pe lanțul respirator mitocondrial în prezența oxigenului - suplimentar sunt sintetizate 34 sau 36 de molecule de ATP pentru fiecare moleculă de glucoză. .

Cale

Prima reacție a glicolizei este fosforilarea unei molecule de glucoză, care are loc cu participarea hexokinazei enzimei specifice țesutului cu cheltuirea de energie a unei molecule de ATP; se formează o formă activă de glucoză - glucoză-6-fosfat (G-6-F):

Pentru ca reacția să continue, este necesară prezența ionilor Mg2 + în mediu, cu care molecula de ATP se leagă complex. Această reacție este ireversibilă și este prima reacție cheie de glicoliză.

Fosforilarea glucozei are două scopuri: în primul rând, deoarece membrana plasmatică, care este permeabilă la o moleculă neutră de glucoză, nu permite trecerea moleculelor G-6-F încărcate negativ, glucoza fosforilată este prinsă în interiorul celulei. În al doilea rând, în timpul fosforilării, glucoza este transformată într-o formă activă care poate participa la reacții biochimice și poate fi inclusă în ciclurile metabolice. Fosforilarea glucozei este singura reacție din organism în care este implicată glucoza ca atare.

Izoenzima hepatică a hexokinazei, glucokinaza, este esențială în reglarea nivelului de glucoză din sânge.

În următoarea reacție (2) de către enzima fosfoglucoizomeraza G-6-F este transformată în fructoză-6-fosfat (F-6-F):

Nu este necesară energie pentru această reacție și reacția este complet reversibilă. În această etapă, fructoza poate fi inclusă și în procesul de glicoliză prin fosforilare.

Apoi, aproape imediat, una după alta, urmează două reacții: fosforilarea ireversibilă a fructozei-6-fosfatului (3) și scindarea aldolică reversibilă a fructozei-1,6-bisfosfatului (F-1,6-bP) rezultat în două trioze ( 4).

Fosforilarea F-6-F este efectuată de fosfofructokinază cu cheltuirea de energie a încă o moleculă de ATP; aceasta este a doua reacție cheie a glicolizei, reglarea acesteia determină intensitatea glicolizei în general.

Scindarea aldolică a P-1,6-bF are loc sub acțiunea fructozo-1,6-bisfosfat aldolazei:

Ca urmare a celei de-a patra reacții, se formează dihidroxiacetonă fosfat și gliceraldehidă-3-fosfat, iar primul aproape imediat sub acțiunea fosfotriozei izomerazei trece în al doilea (5), care este implicat în transformări ulterioare:

Fiecare moleculă de gliceraldehidă fosfat este oxidată de NAD + în prezența gliceraldehidă fosfat dehidrogenază la 1,3-difosfoglicerat (6):

Aceasta este prima reacție de fosforilare a substratului. Din acest moment, procesul de descompunere a glucozei încetează să fie energetic, deoarece costurile energetice ale primei etape sunt compensate: se sintetizează 2 molecule de ATP (una pentru fiecare 1,3-difosfoglicerat) în loc de două cheltuite în reacțiile 1 și 3. Pentru ca această reacție să aibă loc este necesară prezența ADP în citosol, adică cu un exces de ATP în celulă (și o lipsă de ADP), rata acestuia scade. Deoarece ATP, care nu este supus metabolismului, nu se depune în celulă, ci este pur și simplu distrus, această reacție este un regulator important al glicolizei.

Apoi, secvenţial: fosfoglicerolmutaza formează 2-fosfoglicerat (8):

Enolaza formează fosfoenolpiruvat (9):

Și, în cele din urmă, a doua reacție de fosforilare a substratului ADP are loc cu formarea formei enolice de piruvat și ATP (10):

Această reacție are loc sub influența piruvat kinazei. Aceasta este ultima reacție cheie a glicolizei. Izomerizarea formei enolice de piruvat la piruvat este neenzimatică.

Din momentul formării P-1,6-bP cu eliberarea de energie, au loc doar reacțiile 7 și 10, în care are loc fosforilarea substratului ADP.

Dezvoltare în continuare

Soarta finală a piruvatului și a NAD ∙ H formate în timpul glicolizei depinde de organism și de condițiile din interiorul celulei, în special de prezența sau absența oxigenului sau a altor acceptori de electroni.

În organismele anaerobe, piruvatul și NAD ∙ H sunt fermentate în continuare. În timpul fermentației acidului lactic, de exemplu, la bacterii, piruvatul este redus la acid lactic sub acțiunea enzimei lactat dehidrogenază. În drojdie, un proces similar este fermentația alcoolică, unde produsele finale sunt etanolul și dioxid de carbon... Fermentarea acidului butiric și citric este, de asemenea, cunoscută.

Fermentarea acidului butiric:

glucoză → acid butiric + 2 CO2 + 2 H2O.

Fermentația alcoolică:

glucoză → 2 etanol + 2 CO2.

Fermentarea acidului citric:

glucoză → acid citric + 2 H2O.

Fermentarea este esențială în industria alimentară.

În aerobi, piruvatul intră de obicei în ciclul acidului tricarboxilic (ciclul Krebs), iar NAD ∙ H este în cele din urmă oxidat de oxigen pe lanțul respirator din mitocondrii în timpul fosforilării oxidative.

În ciuda faptului că metabolismul uman este predominant aerob, oxidarea anaerobă este observată în mușchii scheletici care lucrează intens. În condiții de acces limitat la oxigen, piruvatul este transformat în acid lactic, așa cum se întâmplă în timpul fermentației acidului lactic la multe microorganisme:

PVK + Peste ∙ H + H + → lactat + Peste +.

Durerea musculară care apare la ceva timp după o activitate fizică intensă neobișnuită este asociată cu acumularea de acid lactic în ele.

Formarea acidului lactic este o ramură fără capăt a metabolismului, dar nu este un produs final al metabolismului. Sub acțiunea lactat dehidrogenazei, acidul lactic se oxidează din nou, formând piruvat, care este implicat în transformări ulterioare.

Ce studiază biochimia? Glicoliza este un proces enzimatic grav de descompunere a glucozei care are loc în țesuturile animalelor și oamenilor fără utilizarea oxigenului. El este considerat de biochimiști ca o modalitate de a obține acid lactic și molecule de ATP.

Definiție

Ce este glicoliza aerobă? Biochimia consideră acest proces ca fiind singurul proces caracteristic organismelor vii care furnizează energie.

Cu ajutorul unui astfel de proces, organismul animalelor și al oamenilor este capabil să îndeplinească unele funcții fiziologice pentru o anumită perioadă de timp în condiții de oxigen insuficient.

Dacă procesul de descompunere a glucozei se efectuează cu participarea oxigenului, are loc glicoliză aerobă.

Care este biochimia lui? Glicoliza este considerată primul pas în procesul de a obține apă și dioxid de carbon.

Pagini de istorie

Termenul „glicoliză” a fost folosit de Lepin la sfârșitul secolului al XIX-lea pentru procesul de reducere a glicemiei, care a fost retrasă din sistem circulator... Unele microorganisme suferă procese de fermentație care sunt similare cu glicoliza. Pentru o astfel de transformare se folosesc unsprezece enzime, iar cele mai multe dintre ele sunt izolate într-o formă omogenă, foarte purificată sau cristalină, proprietățile lor sunt bine studiate. Acest proces are loc în hialoplasma celulei.

Specificul procesului

Cum decurge glicoliza? Biochimia este o știință în care acest proces este considerat o reacție în mai multe etape.

Prima reacție enzimatică de glicoliză, fosforilarea, este asociată cu transferul moleculelor de ATP ortofosfat la glucoză. Enzima hexokinaza acționează ca un catalizator în acest proces.

Primirea de glucoză-6-fosfat în acest proces se explică prin eliberarea unei cantități semnificative de energie din sistem, adică are loc un proces chimic ireversibil.

O enzimă precum hexokinaza acționează ca un catalizator pentru fosforilarea nu numai a D-glucozei în sine, ci și a D-manozei, D-fructozei. Pe lângă hexokinază, ficatul conține o altă enzimă - glucokinaza, care catalizează procesul de fosforilare a unei D-glucoze.

Faza a doua

Cum explică biochimia modernă a doua etapă a acestui proces? Glicoliza în această etapă este tranziția glucoză-6-fosfat sub influența hexozo-fosfat izomerazei într-o substanță nouă - fructoză-6-fosfat.

Procesul are loc în două reciproc direcții inverse nu necesită cofactori.

A treia etapă

Este asociat cu fosforilarea fructozei-6-fosfatului rezultat de către moleculele de ATP. Acceleratorul acestui proces este enzima fosfofructokinaza. Reacția este considerată ireversibilă, are loc în prezența cationilor de magneziu, este considerată o etapă lent a acestei interacțiuni. Ea este cea care stă la baza determinării vitezei de glicoliză.

Fosfofructokinaza este unul dintre reprezentanții enzimelor alosterice. Este inhibată de moleculele de ATP, stimulate de AMP și ADP. În cazul diabetului zaharat, în timpul postului, precum și în multe alte afecțiuni în care se consumă cantități mari de grăsimi, conținutul de citrat din celulele țesuturilor crește de câteva ori. În astfel de condiții, se observă o inhibare semnificativă a activității depline a fosfofructokinazei de către citrat.

Dacă raportul dintre ATP și ADP atinge valori semnificative, fosfofructokinaza este inhibată, ceea ce încetinește glicoliza.

Cum poate fi crescută glicoliza? Biochimia sugerează reducerea factorului de intensitate pentru aceasta. De exemplu, într-un mușchi care nu funcționează, activitatea fosfofructokinazei este scăzută, dar concentrația de ATP crește.

În timpul lucrului muscular, se observă o utilizare semnificativă a ATP, care provoacă o creștere a nivelului enzimei și accelerează procesul de glicoliză.

Etapa a patra

Această parte a glicolizei este catalizată de enzima aldolază. Datorită lui, are loc divizarea reversibilă a substanței în două fosfotrioze. Echilibrul se stabilește la diferite niveluri în funcție de valoarea temperaturii.

Cum explică biochimia ce se întâmplă? Odată cu creșterea temperaturii, glicoliza are loc în direcția unei reacții directe, al cărei produs este gliceraldehidă-3-fosfat și dioxiacetonă fosfat.

Etapele rămase

A cincea etapă este procesul de izomerizare a fosfaților de trioză. Procesul este catalizat de enzima trioză fosfat izomeraza.

A șasea reacție rezumă prepararea acidului 1,3-difosforiciric în prezența fosfatului NAD ca acceptor de hidrogen. Acest agent anorganic este cel care elimină întotdeauna hidrogenul din gliceral. Legătura rezultată este fragilă, dar este bogată în energie, iar atunci când este scindată, se obține acid 1,3-difosfogliceric.

A șaptea etapă este catalizată de fosfoglicerat kinaza, implică transferul de energie din reziduul de fosfat la ADP cu formarea acidului 3-fosfogliceric și ATP.

În a opta reacție are loc un transfer intramolecular al grupării fosfat, în timp ce se observă transformarea acidului 3-fosfogliceric în 2-fosfoglicerat. Procesul este reversibil; prin urmare, pentru implementarea lui se folosesc cationi de magneziu.

Cofactorul enzimei în această etapă este acidul 2,3-difosfogliceric.

A noua reacție implică tranziția acidului 2-fosfogliceric la fosfoenolpiruvat. Acceleratorul acestui proces este enzima enolaza, care este activată de cationii de magneziu, iar în acest caz fluorura acționează ca un inhibitor.

A zecea reacție are loc cu ruperea legăturii și transferul energiei reziduului de fosfat la ADP din acidul fosfoenolpiruvic.

A unsprezecea etapă este asociată cu reducerea acidului piruvic, obținându-se acidul lactic. Această transformare necesită participarea enzimei lactat dehidrogenază.

Pe cât posibil în vedere generala arde glicoliza? Reacțiile, a căror biochimie a fost discutată mai sus, este redusă la oxidoreductie glicolitică, însoțită de formarea de molecule de ATP.

Valoarea procesului

Ne-am uitat la modul în care biochimia descrie glicoliza (reacțiile). Semnificație biologică acest proces constă în obţinerea de compuşi fosfatici cu o mare aprovizionare cu energie. Dacă în prima etapă sunt consumate două molecule de ATP, atunci etapa este asociată cu formarea a patru molecule din acest compus.

Care este biochimia lui? Glicoliza și gluconeogeneza au eficiență energetică: există 1 moleculă de glucoză pentru 2 molecule de ATP. Modificarea energiei în timpul formării a două molecule acide din glucoză este de 210 kJ/mol. 126 kJ lasă sub formă de căldură, 84 kJ se acumulează în legăturile fosfatice ale ATP. Legătura terminală are o valoare energetică de 42 kJ/mol. Biochimia este, de asemenea, implicată în calcule similare. Glicoliza aerobă și anaerobă au un coeficient acțiune utilă 0,4.

Ca urmare a numeroaselor experimente, a fost posibil să se stabilească valorile exacte ale fiecărei reacții de glicoliză care au loc în eritrocite umane intacte. Opt reacții de glicoliză sunt apropiate de echilibrul termodinamic, trei procese sunt asociate cu o scădere semnificativă a valorii energiei libere, sunt considerate ireversibile.

Ce este gluconeogeneza? Biochimia procesului constă în descompunerea carbohidraților, care are loc în mai multe etape. Controlul asupra fiecărei etape este efectuat de enzime. De exemplu, în țesuturile caracterizate prin metabolism aerob (țesuturile cardiace și renale), acesta este reglat de izoenzimele LDH1 și LDH2. Ele sunt inhibate de cantități mici de piruvat, drept urmare nu este permisă sinteza acidului lactic și se realizează oxidarea completă a acetil-CoA în ciclul acidului tricarboxilic.

Prin ce altceva se caracterizează glicoliza anaerobă? Biochimia, de exemplu, implică includerea altor carbohidrați în proces.

În urma studiilor de laborator, s-a putut stabili că aproximativ 80% din fructoza care pătrunde în corpul uman împreună cu alimentele este metabolizată în ficat. Aici are loc procesul de fosforilare a acestuia la fructoză-6-fosfat, enzima hexokinaza acționând ca un catalizator pentru acest proces.

Acest proces este inhibat, compusul este transformat în glucoză prin mai multe etape, însoțite de eliminarea acidului fosforic. În plus, sunt posibile și transformările sale ulterioare în alți compuși organici care conțin fosfor.

Sub influența ATP și a fosfofructokinazei, fructoza-6-fosfatul va produce fructoză-1,6-difosfat.

Apoi această substanță este metabolizată în etape caracteristice glicolizei. Mușchii și ficatul conțin ketohexokinază, care poate accelera procesul de fosforilare a fructozei în compusul său care conține fosfor. Procesul nu este blocat de glucoză, iar fructoza-1-fosfatul rezultat se descompune sub influența cetozei-1-fosfataldolazei în gliceraldehidă și dihidroxiacetonă fosfat. D-gliceraldehida sub influența triosokinazei intră în fosforilare, în cele din urmă sunt eliberate molecule de ATP și se obține dihidroxiacetonă fosfat.

Anomalii congenitale

Biochimiștii au reușit să identifice unele anomalii congenitale asociate cu metabolismul fructozei. Acest fenomen (fructozurie esențială) este asociat cu o deficiență biologică a conținutului enzimei ketohexokinaze din organism, prin urmare, toate procesele de descompunere a acestui carbohidrat sunt inhibate de glucoză. Consecința unei astfel de încălcări este acumularea de fructoză în sânge. Pentru fructoză, pragul renal este scăzut, astfel încât fructozuria poate fi detectată la concentrații de carbohidrați din sânge de aproximativ 0,73 mmol/l.

Participarea la biosinteza galactozei

Galactoza intră în organism împreună cu alimentele, care sunt descompuse în tractul digestiv în glucoză și galactoză. În primul rând, acest carbohidrat este transformat în galactoză-1-fosfat, iar galactokinaza acționează ca un catalizator al procesului. În plus, are loc transformarea în glucoză-1-fosfat. În această etapă, se formează, de asemenea, uridin difosfogalactoză și UDP-glucoză. Etapele ulterioare ale procesului se desfășoară conform unei scheme similare cu descompunerea glucozei.

Pe lângă această cale a metabolismului galactozei, este posibilă și a doua schemă. În primul rând, se formează și galactoză-1-fosfat, dar etapele ulterioare sunt asociate cu formarea moleculelor de UTP și glucoză-1-fosfat.

Printre numeroasele afecțiuni patologice asociate metabolismului carbohidraților, galactozemia ocupă un loc aparte. Acest fenomen este asociat cu o boală moștenită recesiv, în care nivelul zahărului din sânge crește din cauza galactozei și ajunge la 16,6 mmol / L. În același timp, practic nu există nicio modificare a conținutului de glucoză din sânge. Pe lângă galactoză, în astfel de cazuri se acumulează și galactoză-1-fosfat în sânge. Copiii care sunt diagnosticați cu galactozemie au retard mintal și, de asemenea, au cataractă.

Pe măsură ce creșterea tulburărilor de metabolism al carbohidraților scade, motivul este descompunerea galactozei de-a lungul celei de-a doua căi. Datorită faptului că biochimiștii au putut afla esența procesului în desfășurare, a devenit posibil să se facă față problemelor legate de descompunerea incompletă a glucozei în organism.