Aeróbnu glykolýzu možno rozdeliť do 2 stupňov.
Prípravná fáza, počas ktorej je glukóza fosforylovaná a rozdelená na dve molekuly fosfotriózy. Táto séria reakcií prebieha pomocou 2 molekúl ATP.
Štádium spojené so syntézou ATP. V dôsledku tejto série reakcií sa fosfotriózy premieňajú na pyruvát. Energia uvoľnená v tomto kroku sa použije na syntézu 10 mólov ATP.
2. Reakcie aeróbnej glykolýzy
Konverzia glukóza-6-fosfátu na 2 molekuly glyceraldehyd-3-fosfátu
Glukóza-6-fosfát, ktorý vzniká ako výsledok fosforylácie glukózy za účasti ATP, sa pri ďalšej reakcii premení na fruktózu-6-fosfát. Táto reverzibilná izomerizačná reakcia prebieha pôsobením enzýmu glukózofosfát izomerázy.
Potom nasleduje ďalšia fosforylačná reakcia s použitím fosfátového zvyšku a energie ATP. Počas tejto reakcie, katalyzovanej fosfofruktokinázou, sa fruktóza-6-fosfát premieňa na fruktóza-1,6-bisfosfát. Táto reakcia, podobne ako hexokinázová, je prakticky nevratná a navyše je najpomalšia zo všetkých glykolýzových reakcií. Reakcia katalyzovaná fosfofruktokinázou určuje rýchlosť všetkej glykolýzy, preto reguláciou aktivity fosfofruktokinázy možno zmeniť rýchlosť katabolizmu glukózy.
Fruktóza-1,6-bisfosfát sa ďalej štiepi na 2 triózafosfáty: glyceraldehyd-3-fosfát a dihydroxyacetónfosfát. Reakcia je katalyzovaná enzýmom fruktóza bisfosfát aldoláza, alebo jednoducho aldoláza. Tento enzým katalyzuje tak reakciu štiepenia aldolu, ako aj aldol
Ryža. 7-34. Cesty katabolizmu glukózy. 1 - aeróbna glykolýza; 2, 3 - všeobecná cesta katabolizmu; 4 - aeróbne štiepenie glukózy; 5 - anaeróbne štiepenie glukózy (v krabici); 2 (zakrúžkované) - stechiometrický koeficient.
Ryža. 7-35. Konverzia glukóza-6-fosfátu na triózafosfáty.
kondenzácia, t.j. reverzibilná reakcia. Produkty aldolovej štiepnej reakcie sú izoméry. V následných reakciách glykolýzy sa používa iba glyceraldehyd-3-fosfát, preto sa dihydroxyacetónfosfát za účasti enzýmu triózafosfátizomeráza premieňa na glyceraldehyd-3-fosfát (obr. 7-35).
V opísanej sérii reakcií dochádza k fosforylácii dvakrát pomocou ATP. Avšak spotreba dvoch molekúl ATP (na jednu molekulu glukózy) bude ďalej kompenzovaná syntézou väčšieho množstva ATP.
Konverzia glyceraldehyd-3-fosfátu na pyruvát
Táto časť aeróbnej glykolýzy zahŕňa reakcie spojené so syntézou ATP. Najťažšia v tejto sérii reakcií je reakcia premeny glyceraldehyd-3-fosfátu na 1,3-bisfosfoglycerát. Táto transformácia je prvou oxidačnou reakciou počas glykolýzy. Reakcia je katalyzovaná glyceraldehyd-3-fosfát dehydrogenáza,čo je NAD-dependentný enzým. Význam tejto reakcie spočíva nielen v tvorbe redukovaného koenzýmu, ktorého oxidácia v dýchacom reťazci je spojená so syntézou ATP, ale aj v tom, že voľná energia oxidácie sa koncentruje vo vysokoenergetickom väzba reakčného produktu. Glyceraldehyd-3-fosfátdehydrogenáza obsahuje v aktívnom centre cysteínový zvyšok, ktorého sulfhydrylová skupina sa priamo podieľa na katalýze. Oxidácia glyceraldehyd-3-fosfátu vedie k redukcii NAD a vytvoreniu vysokoenergetickej anhydridovej väzby v 1,3-bisfosfoglyceráte v polohe 1 za účasti Н3РО4.V ďalšej reakcii sa vysokoenergetický fosfát prenesie na ADP s tvorbou ATP. Enzým, ktorý katalyzuje túto transformáciu, je pomenovaný podľa reverznej reakcie fosfoglycerátkinázy (kinázy sú pomenované podľa substrátu, ktorý je v reakčnej rovnici na rovnakej strane ako ATP). Táto séria reakcie sú znázornené na obr. 7-36.
Tvorba ATP opísaným spôsobom nie je spojená s dýchacím reťazcom a nazýva sa substrátová fosforylácia ADP. Vzniknutý 3-fosfoglycerát už neobsahuje vysokoenergetickú väzbu. V nasledujúcich reakciách dochádza k intramolekulárnym preskupeniam, ktorých význam sa redukuje na skutočnosť, že nízkoenergetické
Ryža. 7-36. Konverzia glyceraldehyd-3-fosfátu na 3-fosfoglycerát.
fosfoester sa premení na zlúčeninu obsahujúcu vysokoenergetický fosfát. Intramolekulárne transformácie spočívajú v prenose fosfátového zvyšku z polohy 3 vo fosfoglyceráte do polohy 2. Potom sa z vytvoreného 2-fosfoglycerátu za účasti enzýmu enolázy odštiepi molekula vody. Názov dehydratačného enzýmu je daný reverznou reakciou. V dôsledku reakcie vzniká substituovaný enol - fosfoenolpyruvát. Vzniknutý fosfoenolpyruvát je vysokoenergetická zlúčenina, ktorej fosfátová skupina sa v ďalšej reakcii prenesie na ADP za účasti pyruvátkinázy (enzým je pomenovaný aj podľa reverznej reakcie, pri ktorej dochádza k fosforylácii pyruvátu, aj keď k takejto reakcii dochádza neprebiehajú v tejto forme).
Konverzia fosfoenolpyruvátu na pyruvát je ireverzibilná reakcia. Toto je druhá reakcia fosforylácie substrátu v priebehu glykolýzy. Výsledná enolová forma pyruvátu sa potom neenzymaticky transformuje na termodynamicky stabilnejšiu keto formu. Opísaná séria reakcií je znázornená na obr. 7-37.
Ryža. 7-37. Konverzia 3-fosfoglycerátu na pyruvát.
Schéma 10 reakcií prebiehajúcich počas aeróbnej glykolýzy a ďalšej oxidácie pyruvátu je znázornená na obr. 7-33.
Fotosyntéza je proces premeny energie žiarenia na chemickú energiu, ktorá sa využíva pri syntéze uhľohydrátov z oxidu uhličitého. Celková rovnica fotosyntézy:
Tento proces je endergonický a vyžaduje značné množstvo energie. Preto celkový proces fotosyntézy pozostáva z dvoch etáp, ktoré sa zvyčajne nazývajú svetlo (alebo energie) a tempo (alebo metabolické). V chloroplaste sú tieto štádiá priestorovo oddelené – svetlé štádium prebieha v kvantozómoch tylaktoidných membrán a tmavé štádium je mimo tylaktoidov, vo vodnom prostredí strómy. Vzťah medzi svetlými a tmavými štádiami môže byť vyjadrený diagramom
Svetelná etapa prebieha vo svetle. Energia svetla sa v tomto štádiu transformuje na chemickú energiu ATP a energeticky chudobné elektróny vody sa premenia na energeticky bohaté elektróny NADPH H - Kyslík je vedľajším produktom vznikajúcim v štádiu svetla. Energeticky bohaté produkty svetelného štádia ATP a NADP * H g sa využívajú v ďalšom štádiu, ktoré môže prebiehať v tme. V tmavom štádiu sa pozoruje redukčná syntéza glukózy z CO2. Temná fáza je nemožná bez svetlej fázy.
Mechanizmus svetelného (fotochemického) štádia fotosyntézy
V membránach tylaktoidov sa nachádzajú dve fotochemické centrá alebo fotosystémy, ktoré sa označujú ako fotosystémy I a II (obr. 46). Každý z fotosystémov sa nemôže navzájom nahradiť, pretože ich funkcie sú odlišné. Zloženie fotosystémov zahŕňa rôzne pigmenty: zelený - chlorofyl a a B,žltá - karotenoidy a červená alebo modrá - fykobilíny. Z tohto komplexu pigmentov je fotochemicky aktívny iba chlorofyl c. Ostatné pigmenty zohrávajú pomocnú úlohu, sú len kolektormi svetelných kvánt (akýsi druh šošoviek na zber svetla) a ich vodičmi do fotochemického centra. Funkciu fotochemických centier plní o špeciálne formuláre chlorofyl a, menovite: vo fotosystéme ja-pigment 700 (P 70 o), absorbujúci svetlo s vlnovou dĺžkou asi 700 nm, vo fotosystéme II- pigment 680 (P 680), ktorý absorbuje svetlo z dlhej vlnovej dĺžky 680 nm. Pre 300-400 molekúl svetlozberných pigmentov vo fotosystémoch I a II existuje len jedna molekula fotochemicky aktívneho pigmentu - chlorofyl a. Absorpcia svetelných kvánt fotosystémom I prenáša P 700 nigment zo základného stavu do excitovaného stavu - R * oo, v ktorom ľahko stratí elektrón. Strata elektrónu spôsobí vytvorenie elektrónovej diery vo forme P^,
Elektrónová diera môže byť jednoducho naplnená elektrónom.
Absorpcia svetelných kvánt fotosystémom I teda vedie k separácii nábojov: kladný elektrón vo forme elektrónovej diery (P ^ o) a záporne nabitý elektrón, ktorý je najskôr prijatý špeciálnymi proteínmi železa a síry ( FeS-centrum) a potom buď transportované jedným z nosných reťazcov späť do P^n, čím sa vyplní elektrónová diera, alebo pozdĺž iného nosného reťazca cez ferredoxín a flavoproteín k trvalému akceptoru - NADPH I. V prvom prípade uzavretý cyklický transport elektrónu / a v druhom - necyklické. Návrat excitovaných elektrónov ua Rsch spojené s uvoľňovaním energie (pri prechode z vysokej na nízku energetickú hladinu), ktorá sa akumuluje vo fosfátových väzbách ATP. Tento proces sa nazýva fotofosforyláciu; keď dôjde k cyklickému prenosu cyklická fotofosforylácia, pre necyklické - resp necyklické. V tnlaktoidoch prebiehajú oba procesy, hoci druhý je zložitejší. Je spojená s prácou I.
Absorpcia svetelných kvánt fotosystémom II spôsobuje rozklad (fotooxidáciu) vody vo fotochemickom centre P ^ podľa schémy
Fotolýza vody sa nazýva Hillova reakcia. Elektróny vznikajúce pri rozklade vody spočiatku prijíma látka označená ako Q (niekedy sa nazýva cytochróm C BM podľa maximálnej absorpcie, aj keď nejde o cytochróm). Potom z látky Q cez reťazec nosičov, podobného zloženia ako mitochondriálne, smerujú elektróny do Pf 00 , vyplnenie elektrónovej diery.
V dôsledku toho sú stratené elektróny Р 700 doplnené elektrónmi vody, ktoré sa rozkladajú svetlom vo fotosystéme II. Necyklický tok elektrónov z Н г О do NADPH ■ Н г, ku ktorému dochádza pri interakcii dvoch fotosystémov a reťazcov transportu elektrónov, ktoré ich spájajú, sa pozoruje napriek hodnotám redoxných potenciálov: E ° pre /gOg/HgO = +0,81 V. a E" pre NADP / NADP H = -0,32 V. Svetelná energia obráti tok elektrónov. Podstatné je, že pri prechode z fitiszemu II do fotosystému I sa časť elektrónovej energie akumuluje vo forme protónového potenciálu na tylaktoidnej membráne a následne do energie ATP.
Mechanizmus vzniku protónového potenciálu v elektrónovom transportnom reťazci a jeho využitie na tvorbu ATP v chloroplastoch je podobný ako v mitochondriách. V mechanizme fotofosforylácie však existujú určité zvláštnosti. Tylaktoidy sú ako mitochondrie obrátené naruby, takže smer prenosu elektrónov a protónov cez membránu je opačný ako v mitochondriálnej membráne (obr. 47). Elektróny sa pohybujú smerom von a protóny sa koncentrujú vo vnútri laktoidnej matrice. Matrica je nabitá kladne a vonkajšia membrána tylaktoidu je nabitá záporne, t.j. smer protónového gradientu je opačný ako smer v mitochondriách. Ďalším znakom je výrazne väčší podiel pH na protónovom potenciáli v porovnaní s mitochondriami. Tylaktoidná matrica je vysoko okyslená, takže dp môže dosiahnuť 0,1-0,2 V, zatiaľ čo dph je asi 0,1 V. Celková hodnota d n +> 0,25 V.
Opačným smerom je orientovaná aj Н * -ATP-syntetáza, v chloroplastoch označená ako komplex "CF, + F 0". Jeho hlava (F,) sa pozerá von, smerom k stróme chloroplastu. Protóny sú vytláčané cez CF 0 + F t z matrice von a v aktívnom centre F sa tvorí ATP vďaka energii protónového potenciálu.
Na rozdiel od mntochondriálneho reťazca obsahuje tylaktoidný reťazec zjavne iba kýpť miesta konjugácie, preto syntéza jednej molekuly ATP vyžaduje tri protóny namiesto dvoch, t.j. pomer 3 H + / 1 mol ATP.
Mechanizmus temného štádia fotosyntézy
Na syntézu glukózy z CO2 sa tu využívajú produkty ľahkého štádia ATP a NADP - H a, ktoré sú v stróme chloroplastu. Asimilácia oxidu uhličitého (fotochemická karboxylácia) je cyklický proces nazývaný aj fotobunkový cyklus fosforečnanu lentózy alebo Calvinov cyklus (obr. 48). Dá sa rozdeliť do troch hlavných fáz:!
1) fixácia C02 ribulózadifosfátom;
2) tvorba triózových fosfátov počas redukcie 3-fosfoglu | itcerata;
3) regenerácia ribulóza difosfátu.
Fixácia C02 ribulózadifosfátom je katalyzovaná enzýmom ribulo-zodsrosfát karboxyláza:
Ďalej sa 3-fosfoglycerát redukuje pomocou NADPH H2S a ATP na glyceraldegnd-3-fosfát. Táto reakcia je katalyzovaná enzýmom nazývaným glyceraldehyd-3-fosfátdehydrogenáza. Glyceraldehyd-3-fosfát ľahko izoméry na digndrox acetón fosfát. Oba triózafosfáty sa používajú pri tvorbe fruktózabisfosfátu (reverzná reakcia katalyzovaná fruktózabisfosfátaldolázou). Časť molekúl vzniknutého fruktózofosfátu sa spolu s triózofosfátmi podieľa na regenerácii ribulózadifosfátu (uzatvára cyklus) a druhá časť slúži na ukladanie sacharidov vo fotosyntetických bunkách, ako je znázornené na obrázku.
Je vypočítané, že na syntézu jednej molekuly glukózy z CO2 v Calvinovom cykle je potrebných 12 NADPH + H + a 18 ATP (12 molekúl ATP sa spotrebuje na redukciu 3-fosfoglycerátu a 6 molekúl - pri reakciách regenerácia ribulózadifosfátu). Minimálny pomer je 3 ATP g 2 NADP-H,
Možno si všimnúť všeobecnosť princípov fotosyntetickej a oxidačnej fosforylácie a fotofosforylácia je, ako to bolo, inverzná oxidačná fosforylácia:
Energia svetla je hnacia sila fosforylácia a syntéza organickej hmoty(S-Hj) pri fotosyntéze a naopak energia oxidácie organických látok - pri oxidačnej fosforylácii. Preto sú to rastliny, ktoré poskytujú život zvieratám a iným heterotrofným organizmom:
Sacharidy, ktoré vznikajú pri fotosyntéze, sa používajú na stavbu uhlíkových skeletov mnohých organických látok v rastlinách. Organo-dusíkaté látky sú asimilované fotosyntetickými organizmami redukciou anorganických dusičnanov alebo atmosférického dusíka a síry - redukciou síranov na sulfhydrylové skupiny aminokyselín. Fotosyntéza v konečnom dôsledku zabezpečuje stavbu nielen pre život nevyhnutných bielkovín, nukleových kyselín, sacharidov, lipidov, kofaktorov, ale aj početných produktov sekundárnej syntézy, ktorými sú cenné liečivé látky (alkaloidy, flavonoidy, polyfenoly, terpény, steroidy, organické kyseliny atď. ...).
Lístok 48 - ďalšia možnosť
Fotosyntéza(z gréčtiny φωτο- - svetlo a σύνθεσις - syntéza, kombinácia, vzájomné umiestnenie) - proces tvorby organických látok z oxidu uhličitého a vody na svetle za účasti fotosyntetických pigmentov (rastlinný chlorofyl, bakteriochlorofyl a bakteriorhodopsín v baktériách ). V modernej fyziológii rastlín sa fotosyntéza častejšie chápe ako fotoautotrofná funkcia - súbor procesov absorpcie, premeny a využitia energie svetelných kvánt pri rôznych endergonických reakciách, vrátane premeny oxidu uhličitého na organické látky.
Svetlo (svetlo závislé) štádium
Počas svetelného štádia fotosyntézy vznikajú vysokoenergetické produkty: ATP, ktorý slúži ako zdroj energie v bunke a NADPH, ktorý sa využíva ako redukčné činidlo. Kyslík sa vyvíja ako vedľajší produkt. Vo všeobecnosti je úlohou svetelných reakcií fotosyntézy to, že molekula ATP a molekuly nosiča protónov, teda NADPH 2, sú syntetizované vo fáze svetla.
Fotochemická podstata procesu
Chlorofyl má dve úrovne excitácie (súvisí to s prítomnosťou dvoch maxím v jeho absorpčnom spektre): prvá je spojená s prechodom na vyššiu energetickú hladinu elektrónu systému konjugovaných dvojitých väzieb, druhá - s excitácia nepárových elektrónov dusíka a horčíka porfyrínového jadra. Keď spin elektrónu zostane nezmenený, vytvorí sa prvý a druhý excitovaný stav singletu a keď sa spin zmení, vytvorí sa prvý a druhý tripletový stav.
Druhý excitovaný stav je najviac vysokoenergetický, nestabilný a chlorofyl z neho za 10 -12 sekúnd prechádza do prvého, so stratou 100 kJ/mol energie len vo forme tepla. Molekula môže prejsť z prvého singletového a tripletového stavu do základného stavu s uvoľnením energie vo forme svetla (fluorescencia, resp. fosforescencia) alebo tepla, s prenosom energie na inú molekulu, alebo, keďže elektrón pri vysoká energetická hladina je slabo viazaná na jadro, s prenosom elektrónu na inú zlúčeninu.
Prvá možnosť sa realizuje v komplexoch na zber svetla, druhá - v reakčných centrách, kde sa chlorofyl prechádzajúci do excitovaného stavu pod vplyvom svetelného kvanta stáva donorom elektrónov (reduktorom) a prenáša ho na primárny akceptor. Aby sa zabránilo návratu elektrónu do kladne nabitého chlorofylu, primárny akceptor ho prenesie na sekundárny. Okrem toho je životnosť získaných zlúčenín dlhšia ako životnosť excitovanej molekuly chlorofylu. Dochádza k stabilizácii energie a separácii náboja. Pre ďalšiu stabilizáciu sekundárny donor elektrónov obnovuje kladne nabitý chlorofyl, zatiaľ čo primárnym donorom v prípade kyslíkovej fotosyntézy je voda.
Problém, s ktorým sa stretávajú organizmy vykonávajúce kyslíkovú fotosyntézu, je rozdiel v redoxných potenciáloch vody (pre polovičnú reakciu H 2 O → O 2 (E 0 = + 0,82 V) a NADP + (E 0 = -0,32 V In v tomto prípade musí mať chlorofyl v základnom stave potenciál väčší ako +0,82 V na oxidáciu vody, no zároveň v excitovanom stave musí mať na redukciu NADP + potenciál menší ako -0,32 V. Jedna molekula chlorofylu nemôžu splniť obe požiadavky, preto vznikli dva fotosystémy a na uskutočnenie celého procesu sú potrebné dve svetelné kvantá a dva chlorofyly rôznych typov.
Komplexy na zber svetla
Chlorofyl má dve funkcie: absorpciu a prenos energie. Viac ako 90% všetkého chlorofylu v chloroplastoch je súčasťou svetlozberných komplexov (SSC), ktoré fungujú ako anténa, ktorá prenáša energiu do reakčného centra fotosystémov I alebo II. Okrem chlorofylu SSC obsahuje karotenoidy a u niektorých rias a siníc - fykobilíny, ktorých úlohou je pohlcovať svetlo tých vlnových dĺžok, ktoré chlorofyl absorbuje pomerne slabo.
Prenos energie prebieha rezonančným spôsobom (Försterov mechanizmus) a trvá 10–10 –10–12 s pre jeden pár molekúl, pričom vzdialenosť, na ktorú sa prenos uskutoční, je asi 1 nm. Prenos je sprevádzaný určitými stratami energie (10 % z chlorofylu a na chlorofyl b, 60 % z karotenoidov na chlorofyl), preto je možný len pigment s maximálnou absorpciou pri kratšej vlnovej dĺžke k pigmentu s väčšou jeden. V tomto poradí sú pigmenty SSC vzájomne lokalizované, pričom chlorofyly s najdlhšou vlnovou dĺžkou sú umiestnené v reakčných centrách. Opačný prenos energie nie je možný.
SSC rastlín sa nachádza v membránach tylakoidov, u cyanobaktérií je jeho hlavná časť prenášaná mimo membrán do na nich naviazaných fykobilizómov - tyčinkovité polypeptidovo-pigmentové komplexy, v ktorých sa nachádzajú rôzne fykobilíny: na periférii fykoerytrínu (s absorpčné maximum pri 495-565 nm, za nimi fykokyaníny (550-615 nm) a alofykokyaníny (610-670 nm), ktoré postupne prenášajú energiu na chlorofyl a (680-700 nm) reakčného centra.
Hlavné zložky elektronického dopravného reťazca
Fotosystém II
Fotosystém - súbor SSC, fotochemického reakčného centra a nosičov elektrónov. Svetlozberný komplex II obsahuje 200 molekúl chlorofylu a, 100 molekúl chlorofylu b, 50 molekúl karotenoidov a 2 molekuly feofytínu. Reakčné centrum fotosystému II je komplex pigment-proteín umiestnený v tylakoidných membránach a obklopený SSC. Obsahuje chlorofyl a dimér s absorpčným maximom pri 680 nm (P680). V konečnom dôsledku sa naň prenesie energia kvanta svetla z SSC, v dôsledku čoho jeden z elektrónov prejde do vyššie energetického stavu, jeho spojenie s jadrom sa oslabí a excitovaná molekula P680 sa stane silne redukujúcou. činidlo (Eo = -0,7 V).
P680 redukuje feofytín, potom sa elektrón prenesie na chinóny, ktoré sú súčasťou PS II a potom na plastochinóny, ktoré sú v redukovanej forme transportované do komplexu b 6 f. Jedna molekula plastochinónu nesie 2 elektróny a 2 protóny, ktoré sa odoberajú zo strómy.
Vyplnenie elektronickej prázdnej pozície v molekule P680 prebieha na úkor vody. FS II zahŕňa komplex oxidujúci vodu obsahujúca 4 ióny mangánu v aktívnom centre. Na vytvorenie jednej molekuly kyslíka sú potrebné dve molekuly vody, čo dáva 4 elektróny. Proces preto prebieha v 4 krokoch a na jeho kompletnú realizáciu sú potrebné 4 svetelné kvantá. Komplex sa nachádza na strane intratilakoidného priestoru a vznikajúce 4 protóny sú do neho vyvrhnuté.
Celkovým výsledkom prevádzky PS II je teda oxidácia 2 molekúl vody 4 svetelnými kvantami za vzniku 4 protónov v intratylakoidnom priestore a 2 redukovaných plastochinónov v membráne.
b 6 f alebo b / f-komplex
Komplex b 6 f je pumpa, ktorá pumpuje protóny zo strómy do intratilakoidného priestoru a vytvára gradient ich koncentrácie v dôsledku energie uvoľnenej pri redoxných reakciách transportného reťazca elektrónov. 2 plastochinóny poskytujú 4 pumpovanie protónov. Následne je transmembránový protónový gradient (pH strómy cca 8, intratylakoidný priestor 5) využitý na syntézu ATP transmembránovým enzýmom ATP syntázou.
Fotosystém I
Svetlozberný komplex I obsahuje približne 200 molekúl chlorofylu.
Reakčné centrum prvého fotosystému obsahuje chlorofyl a dimér s absorpčným maximom pri 700 nm (P700). Po excitácii kvantom svetla obnoví primárny akceptor - chlorofyl a, sekundárny (vitamín K 1 alebo fylochinón), po ktorom sa na ferredoxín prenesie elektrón, ktorý pomocou enzýmu ferredoxín-NADP reduktázy obnoví NADP.
Proteínový plastocyanín, redukovaný v komplexe b 6 f, je transportovaný do reakčného centra prvého fotosystému zo strany intratilakoidného priestoru a prenáša elektrón na oxidovaný P700.
Cyklický a pseudocyklický transport elektrónov
Okrem kompletnej necyklickej elektrónovej dráhy opísanej vyššie sa nachádzajú cyklické a pseudocyklické.
Podstatou cyklickej dráhy je, že ferredoxín namiesto NADP redukuje plastochinón, ktorý ho prenesie späť na komplex b 6 f. V dôsledku toho sa vytvorí väčší protónový gradient a viac ATP, ale nevzniká NADPH.
V pseudocyklickej dráhe ferredoxín redukuje kyslík, ktorý sa ďalej premieňa na vodu a môže byť použitý vo fotosystéme II. V tomto prípade sa tiež netvorí NADPH.
Temné javisko
V tmavom štádiu za účasti ATP a NADPH dochádza k redukcii CO 2 na glukózu (C 6 H 12 O 6). Hoci svetlo nie je pre tento proces potrebné, podieľa sa na jeho regulácii.
S 3 - fotosyntéza, Calvinov cyklus
Calvinov cyklus alebo cyklus redukčného pentózofosfátu pozostáva z troch fáz:
karboxylácia;
zotavenie;
regenerácia akceptora CO2.
V prvej fáze sa C02 pridáva k ribulóza-1,5-bisfosfátu pôsobením enzýmu ribulóza-bisfosfát-karboxyláza / oxygenáza. Tento proteín tvorí hlavnú frakciu chloroplastových proteínov a je pravdepodobne najrozšírenejším enzýmom v prírode. V dôsledku toho sa vytvorí medziprodukt nestabilná zlúčenina, ktorá sa rozkladá na dve molekuly kyseliny 3-fosfoglycerínovej (FHA).
V druhej etape sa FGK obnoví v dvoch etapách. Najprv je fosforylovaný ATP pôsobením fosforoglycerokinázy za vzniku kyseliny 1,3-difosfoglycerínovej (DPHA), potom pôsobením triózafosfátdehydrogenázy a NADPH je acylfosfátová skupina DPGK defosforylovaná a redukovaná na aldehyd. a tvorbu glyceraldehyd-glyceraldehydu.
Tretí stupeň zahŕňa 5 molekúl PHA, ktoré sa tvorbou 4-, 5-, 6- a 7-uhlíkových zlúčenín spoja do 3 5-uhlíkových ribulóza-1,5-bisfosfátov, čo vyžaduje 3ATP.
Nakoniec sú na syntézu glukózy potrebné dve PHA. Na vytvorenie jednej z jeho molekúl je potrebných 6 cyklov otáčok, 6 CO 2, 12 NADPH a 18 ATP.
Potravinové produkty, ktoré ľudia používajú, sú mimoriadne rozmanité. Hlavná časť potravín je biologického pôvodu (rastlinné a živočíšne produkty) a menšia časť je nebiologického (voda a v nej rozpustené minerálne soli). Keďže v biologických objektoch je prevažná časť látok vo forme biopolymérov, väčšinu potravín tvoria zložky s vysokou molekulovou hmotnosťou, nie monoméry.Pojem „živiny“ zahŕňa skupinu základných zložiek potravy, ktoré dodávajú potrebnú energiu a plastické potreby tela. Živiny zahŕňajú šesť skupín látok: 1) bielkoviny; 2) sacharidy; 3) lipidy; 4) vitamíny (vrátane látok podobných vitamínom); 5) minerály; 6) voda.
Potraviny obsahujú okrem živín veľkú skupinu pomocných látok, ktoré nemajú energetickú ani plastickú hodnotu, ale určujú chuť a ďalšie kvality potravín, napomáhajú rozkladu a vstrebávaniu živín. Prítomnosť týchto látok sa zvyčajne berie do úvahy pri vývoji vyváženej stravy.
Proteíny. Biologická hodnota bielkovín živočíšneho a rastlinného pôvodu je daná zložením aminokyselín, najmä esenciálnych. Ak v bielkoviny obsahujú všetky esenciálne aminokyseliny, potom tieto bielkoviny patria medzi kompletný. Ostatné diétne bielkoviny defektný. Rastlinné bielkoviny, na rozdiel od zvierat, sú zvyčajne menej plnohodnotné. Existuje medzinárodný „konvenčný model“ zloženia bielkovín, ktorý zodpovedá potrebám organizmu. V tomto proteíne je 31,4 % esenciálnych aminokyselín; zvyšok je zameniteľný. Pre posúdenie zloženia akéhokoľvek diétneho proteínu je dôležitý štandard s požadovaným obsahom esenciálnych aminokyselín a najfyziologickejším pomerom každej z esenciálnych aminokyselín. Ako referencia bola vytlačená bielkovina slepačieho vajca, ktorá najlepšie vyhovuje fyziologickým potrebám tela. Akékoľvek potravinové proteíny sa porovnávajú z hľadiska zloženia aminokyselín s referenčným.
Celková denná potreba bielkovín dospelého človeka je 80 – 100 g, z toho polovica musí byť živočíšneho pôvodu.
Sacharidy. Biologickú hodnotu medzi sacharidmi majú polysacharidy – škrob a glykogén; dnsacharidy - sacharóza, laktóza, trehalóza, maltóza, izomaltóza. Len malý podiel potravinových sacharidov tvoria monosacharidy (glukóza, fruktóza, pentóza atď.). Obsah monosacharidov v jedlo sa môže po varení alebo inom spracovaní zväčšiť produkty na jedenie... Hlavnou funkciou uhľohydrátov je energia, ale plnia štrukturálne a množstvo iných predtým diskutovaných funkcií, ktoré sú súčasťou uhľohydrátov (pozri „Sacharidy“). Sacharidy s väzbami p-glykoidov (celulóza, hemicelulózy atď.) sa nerozkladajú, preto zohrávajú pomocnú úlohu pri trávení, aktivujú mechanickú činnosť čreva.
Denná potreba dospelého uhľohydráty obsiahnuté v človeku je 400-500 g, z toho asi 400 g škrobu. Zvyšok je pre dnsacharidy, hlavne pre sacharózu.
Lipidy. Biologickú hodnotu pre ľudský organizmus predstavujú najmä nasledovné zložky potravy. Triacylglyceroly, ktoré tvoria hlavnú (hmotnostnú) časť potravinových lipidov. Tie určujú energiu
hodnota lipidov v strave, ktoré sú od „/ z D °“ A po energetickú hodnotu potravy. Rôzne druhy fosfolipidov, ktoré tvoria bunkové membrány, prichádzajú najmä so živočíšnymi produktmi (mäsové výrobky, vaječný žĺtok, olej atď.), Ako aj s cholesterolom a jeho estermi. Fosfolipidy a cholesterol určujú plastickú funkciu potravinových lipidov. Potravinové lipidy dodávajú vitamíny rozpustné v tukoch a vitamínom podobné zlúčeniny, ktoré sú pre telo nenahraditeľné.
Denná potreba potravinových lipidov je 80 – 100 g, z čoho minimálne 20 – 25 g by malo pochádzať z rastlinných lipidov s obsahom nenasýtených mastných kyselín.
Vitamíny a látky podobné vitamínom vstupujú do tela s rastlinnými a živočíšnymi produktmi. Niektoré vitamíny sú navyše syntetizované * v tele črevnými baktériami (enterogénne vitamíny). Podiel je však oveľa menej potravín. Vitamíny sú absolútne nenahraditeľnou zložkou potravy, pretože sa využívajú na syntézu koenzýmov v bunkách tela, ktoré sú nevyhnutnou súčasťou komplexných enzýmov.
Denná potreba jednotlivých vitamínov sa pohybuje od niekoľkých mikrogramov až po desiatky a stovky miligramov.
Minerálne látok. Ich hlavným zdrojom sú nebiologické zložky potravy, t.j. minerálne látky rozpustené v pitnej vode. Čiastočne sa do tela dostávajú s potravou živočíšneho a rastlinného pôvodu. Minerály sa používajú ako plastický materiál (napríklad vápnik, fosfor atď.) a ako kofaktory pre enzýmy.
Minerály sú nenahraditeľné potravinové faktory. Hoci je možná relatívna zameniteľnosť niektorých minerálnych prvkov v biologických procesoch, nemožnosť ich vzájomnej premeny v organizme je dôvodom nenahraditeľnosti týchto látok. Kofaktorová časť potravinových minerálov je podobná vitamínom.
Denná potreba organizmu dospelého človeka na jednotlivé minerály veľmi kolíše od niekoľkých gramov (makronutrienty) až po niekoľko miligramov či mikrogramov (mikroelementy, ultraelementy).
Voda označuje nenahraditeľné zložky potravy, aj keď malé množstvo vody vzniká z bielkovín, lipidov a sacharidov pri ich výmene v tkanivách. Voda prichádza s produktmi biologického a nebiologického pôvodu. Denná potreba pre dospelého človeka je 1750-2200 g.
Pojem "energetická hodnota" vyjadruje množstvo energie, ktoré sa môže uvoľniť zo živín v dôsledku biologickej oxidácie, keď sa používa na vykonávanie fyziologických funkcií tela. Ústav výživy Akadémie lekárskych vied odporúča pri výpočte energetickej hodnoty výrobku vychádzať z nasledujúcich upravených koeficientov energetickej hodnoty hlavných zložiek potravy, kJ / g: bielkoviny - 16,7; tuky - 37,7; stráviteľné sacharidy - 15.7. Pri určovaní energetickej hodnoty výrobku je potrebné brať do úvahy stráviteľnosť jednotlivých živín. Pre približné výpočty odporučilo MZ v roku 1961 nasledovné koeficienty stráviteľnosti,%: bielkoviny - 84,5; tuky - 94; sacharidy (súčet stráviteľných a nestráviteľných) - 95,6. Pre presnejšie výpočty je potrebné vziať do úvahy aj pomer aminokyselín v proteíne.
Podiel aminokyselín (v zložení bielkovín aj voľných) tvorí viac ako 95 % celkového dusíka v organizme. Preto celkový stav metabolizmu aminokyselín a bielkovín možno posudzovať podľa dusíkovej bilancie, teda rozdielu medzi množstvom dusíka dodávaného potravou a množstvom dusíka vylúčeného (hlavne v zložení močoviny). U zdravého dospelého človeka pri normálnej strave prebieha dusíková rovnováha, to znamená, že množstvo vylúčeného dusíka sa rovná množstvu prichádzajúceho dusíka. V období rastu tela, ako aj počas zotavovania sa z vyčerpávajúcich chorôb sa vylučuje menej dusíka, ako sa dodáva - pozitívna dusíková bilancia. Pri starnutí, hladovaní a pri chorobách z vyčerpania sa viac dusíka vylučuje ako dodáva - negatívna dusíková bilancia. Pri pozitívnej dusíkovej bilancii sa časť aminokyselín potravy zadržiava v tele, pričom sa začleňuje do zloženia bielkovín a bunkových štruktúr; zvyšuje sa celková hmotnosť bielkovín v tele. Naopak, pri negatívnej dusíkovej bilancii celková hmotnosť bielkovín klesá (katabolický stav). Ak sú zo stravy vylúčené všetky bielkoviny, ale ostatné zložky sú úplne zachované v množstvách, ktoré spĺňajú energetické potreby tela, potom sa dusíková bilancia stáva negatívnou. Asi po týždni zotrvania na takejto diéte sa množstvo vylúčeného dusíka ustáli a dosahuje hodnotu okolo 4 g denne. Toto množstvo dusíka zodpovedá 25 g bielkovín (alebo aminokyselín). V dôsledku toho telo počas hladovania bielkovín denne spotrebuje asi 25 g bielkovín z vlastných tkanív. Takmer rovnaký výsledok sa dosiahne, keď sa zo stravy nevylúčia všetky bielkoviny, ale iba esenciálne aminokyseliny alebo dokonca len jedna z nich. Pri úplnom hladovaní je negatívna dusíková bilancia ešte väčšia, ako keď sú z potravy vylúčené iba bielkoviny. Je to spôsobené tým, že aminokyseliny vznikajúce pri rozklade tkanivových bielkovín, pri úplnom hladovaní, sa využívajú aj na uspokojovanie energetických potrieb organizmu. V kalorickej strave je minimálne množstvo bielkovín potrebné na udržanie dusíkovej bilancie 30-50 g. Toto množstvo však nie je optimálne pre zdravie a výkonnosť. Dospelý človek s priemernou fyzickou aktivitou by mal denne prijať asi 100 g bielkovín
ZDROJE A SPÔSOBY VYUŽITIA AMINOKYSELÍN V BUNKÁCH
Zásobník voľných aminokyselín v tele je približne 35 g Obsah voľných aminokyselín v krvi je v priemere 35-65 mg / dl. Väčšina aminokyselín je súčasťou bielkovín, ktorých množstvo v tele dospelého človeka s normálnou postavou je asi 15 kg.
Zdrojmi voľných aminokyselín v bunkách sú potravinové bielkoviny, bielkoviny vlastné tkanivám a syntéza aminokyselín zo sacharidov. Mnohé bunky, s výnimkou vysoko špecializovaných (napríklad erytrocyty), využívajú na syntézu bielkovín aminokyseliny, ako aj veľké množstvo ďalších látok: membránové fosfolipidy, hémové, purínové a pyrimidínové nukleotidy, biogénne amíny (katecholamíny, histamín) a ďalšie zlúčeniny (obr. 9-1).
Neexistuje žiadna špeciálna forma ukladania aminokyselín, ako je glukóza (ako glykogén) alebo mastné kyseliny (ako triacylglyceroly). Preto všetky funkčné a štrukturálne proteíny tkanív môžu slúžiť ako rezerva aminokyselín, ale hlavne svalové proteíny, pretože ich je viac ako všetkých ostatných.
V ľudskom tele sa denne rozloží na aminokyseliny asi 400 g bielkovín, približne rovnaké množstvo sa syntetizuje. Tkanivové bielkoviny preto nedokážu doplniť náklady na aminokyseliny pri ich katabolizme a využití na syntézu iných látok. Sacharidy nemôžu slúžiť ako primárne zdroje aminokyselín, pretože sa z nich syntetizuje iba uhlíková časť molekuly väčšiny aminokyselín a aminoskupina pochádza z iných aminokyselín. Preto sú hlavným zdrojom aminokyselín v tele potravinové bielkoviny.
Ryža. 9-1. Zdroje a spôsoby využitia aminokyselín.
Proteolytické enzýmy zapojené do trávenia proteínov a peptidov sa syntetizujú a vylučujú do dutiny tráviaceho traktu vo forme zymogénov alebo zymogénov. Zymogény sú neaktívne a nedokážu stráviť svoje vlastné proteíny. Proteolytické enzýmy sa aktivujú v črevnom lúmene, kde pôsobia na potravinové bielkoviny.
V ľudskej žalúdočnej šťave sú dva proteolytické enzýmy - pepsín a gastrnxín, ktoré sú štruktúrou veľmi podobné, čo naznačuje tvorbu ich spoločného prekurzora.
Pepsín sa tvorí ako proenzým – pepsinogén – v hlavných bunkách žalúdočnej sliznice. Bolo identifikovaných niekoľko štrukturálne podobných pepsínových génov, z ktorých sa tvorí niekoľko druhov pepsínu: pepsín ja, II(Pa, Pb), III. Pepsinogény sa aktivujú pomocou kyseliny chlorovodíkovej vylučovanej parietálnymi bunkami žalúdka a autokatalyticky, teda pomocou vytvorených molekúl pepsínu.
Inhibítor pepsínu má veľmi základné vlastnosti, pretože pozostáva z 8 lyzínových zvyškov a 4 arginínových zvyškov. Aktivácia spočíva v odštiepení 42 aminokyselinových zvyškov z N-konca pepsinogénu; najprv sa odštiepi zvyškový polypeptid a potom inhibítor pepsínu.
Pepsín označuje karboxyproteinázy obsahujúce zvyšky dikarboxylových aminokyselín v aktívnom centre s optimálnym pH 1,5-2,5.
Substrátom pepsínu sú proteíny – buď natívne alebo denaturované. Posledne menované sa ľahšie hydrolyzujú. Denaturácia potravinových bielkovín sa zabezpečuje varením alebo pôsobením kyseliny chlorovodíkovej. Treba poznamenať nasledujúce biologické funkcie kyseliny chlorovodíkovej: 1) aktivácia pepsinogénu; 2) vytvorenie optimálneho pH pre pôsobenie pepsínu a gastrixínu v žalúdočnej šťave; 3) denaturácia potravinových „proteínov; 4) antimikrobiálny účinok.
Pred denaturačným účinkom kyseliny chlorovodíkovej a tráviacim pôsobením pepsínu sú vnútorné proteíny stien žalúdka chránené slizničným sekrétom obsahujúcim glnkoproteíny.
Pepsín, ako endopeptid, rýchlo štiepi v proteínoch vnútorné peptidové väzby tvorené karboxylovými skupinami aromatických aminokyselín - fenylalanínom, tyrozínom a tryptofánom. Pomalší enzým hydrolyzuje peptidové väzby tvorené alifatickými a dikarboxylovými aminokyselinami v polypeptidovom reťazci. Gastrnxín je v molekulovej hmotnosti blízky pepsínu (31 500). Jeho optimálne pH je asi 3,5. Gastrixín hydrolyzuje peptidové väzby tvorené dikarboxylovými aminokyselinami. Pomer pepsínu / gastrixínu v žalúdočnej šťave je 4: 1. Pri peptickom vredovom ochorení sa pomer mení v prospech gastrixínu.
Prítomnosť dvoch proteináz v žalúdku, z ktorých pepsín pôsobí v silne kyslom prostredí a gastrixín v stredne kyslom, umožňuje telu ľahšie sa prispôsobiť stravovacím návykom. Napríklad výživa rastlinným mliekom čiastočne neutralizuje kyslé prostredie žalúdočnej šťavy a pH podporuje tráviaci účinok nie pepsínu, ale gastrixínu. Ten štiepi väzby v potravinových bielkovinách.
Pepsín a gastrixín hydrolyzujú proteíny na zmes polypeptidov (tiež nazývaných albumózy a peptóny). Hĺbka trávenia bielkovín v žalúdku závisí od trvania prítomnosti potravy v žalúdku. Zvyčajne ide o krátke obdobie, takže väčšina bielkovín sa rozloží v črevách.
Črevné proteolytické enzýmy. Proteolytické enzýmy vstupujú do čreva z pankreasu vo forme enzýmov: trypsinogén, chymotrypsinogén, prokarboxypeptidázy A a B, proelastáza. K aktivácii týchto enzýmov dochádza čiastočnou proteolýzou ich polypeptidového reťazca, teda fragmentu, ktorý maskuje aktívne proteinázové spektrum. Tvorba trypsínu je kľúčovým procesom pri aktivácii všetkých proenzýmov (obr. 31). Trypsinogén, prichádzajúci z pankreasu, je aktivovaný črevnou enterokinázou alebo enteropeptidázou. Okrem toho generovaný trypsín autokatalyticky podporuje konverziu trypsinogénu na trypsín, inhibítor trypsínu. Ďalej trypsín, ktorý štiepi peptidové väzby v zostávajúcich proenzýmoch, spôsobuje tvorbu aktívnych enzýmov. V tomto prípade vznikajú tri typy chymotrypsínu, karboxypeptidázy A a B a elastáza.
Črevné proteinázy hydrolyzujú peptidové väzby potravinových proteínov a polypeptidov vzniknuté po pôsobení žalúdočných enzýmov na voľné aminokyseliny. Trypsín, chymotrypsíny, elastáza ako endopeptidázy prispievajú k štiepeniu vnútorných peptidových väzieb, štiepeniu proteínov a polypeptidov na menšie fragmenty. Trypsín hydrolyzuje peptidové väzby tvorené hlavne karboxylovými skupinami lyzínu a arginínu a je menej aktívny vo vzťahu k peptidovým väzbám tvoreným izoleucínom.
Chymotrypsíny sú najaktívnejšie vo vzťahu k peptidovým väzbám, na tvorbe ktorých sa podieľa tyrozín, fenlalanín, tryptofán. Z hľadiska špecifickosti účinku je chymotrypsín podobný pepsínu. Elastáza hydrolyzuje tie peptidové väzby v polypeptidoch, kde sa nachádza prolín.
Karboxypeptidáza A patrí medzi enzýmy obsahujúce zinok. Odštiepuje C-terminálne aromatické a alifatické aminokyseliny zo subipeptidov, zatiaľ čo karboxypeptidáza B štiepi len C-kónium lyzínové a arginínové zvyšky.
N-koncové aminokyseliny polypeptidov sú štiepené črevnou aminopolypeptidázou, ktorá je aktivovaná zinkom alebo mangánom, ako aj cneteínom. V sliznici čreva sú prítomné dipeptidázy, ktoré hydrolyzujú dnpeptidy na dve aminokyseliny. Dipeptidázy sú aktivované iónmi kobaltu, mangánu a cysteínu.
Rôzne proteolytické enzýmy vedú k úplnej degradácii proteínov na voľné aminokyseliny, aj keď proteíny predtým neboli vystavené pepsínu v žalúdku. Preto po operácii, čiastočnom alebo úplnom odstránení žalúdka si pacienti zachovávajú schopnosť asimilovať potravinové bielkoviny.
Ďalšou možnosťou je lístok 50
Proteíny dodávané potravou sa odbúravajú v gastrointestinálnom trakte za účasti proteolytických enzýmov alebo peptidových hydroláz, ktoré urýchľujú hydrolytické štiepenie peptidových väzieb medzi aminokyselinami. Rôzne peptidové hydrolázy majú relatívnu špecifickosť, sú schopné katalyzovať štiepenie peptidových väzieb medzi určitými aminokyselinami. Peptidové hydrolázy sa uvoľňujú v neaktívnej forme (táto chráni steny tráviaceho systému pred vlastným trávením). Aktivujú sa, keď jedlo vstúpi do zodpovedajúcej časti gastrointestinálneho traktu alebo keď je jedlo cítiť a cítiť mechanizmom podmieneného reflexu. K aktivácii pepsínu a trypsínu dochádza mechanizmom autokatalýzy, ostatné peptidové hydrolázy sú aktivované trypsínom.
V ústach sú potravinové bielkoviny iba mechanicky rozdrvené, ale nepodliehajú chemickým zmenám, pretože v slinách nie sú žiadne peptidové hydrolázy. Chemická zmena bielkovín začína v žalúdku za účasti pepsínu a kyseliny chlorovodíkovej. Pôsobením kyseliny chlorovodíkovej bielkoviny napučiavajú a enzým získava prístup k vnútorným zónam ich molekúl. Pepsín urýchľuje hydrolýzu vnútorných (umiestnených ďaleko od koncov molekúl) peptidových väzieb. Výsledkom je, že z molekuly proteínu sa tvoria peptidy s vysokou molekulovou hmotnosťou. Ak komplexné bielkoviny, pepsín a kyselina chlorovodíková schopné katalyzovať oddelenie ich prostetickej (neproteínovej) skupiny.
Peptidy s vysokou molekulovou hmotnosťou v čreve podliehajú ďalším transformáciám v slabo alkalickom médiu pôsobením trypsínu, chymotrypsínu a peptidáz. Trypsín urýchľuje hydrolýzu peptidových väzieb, na tvorbe ktorých sa podieľajú karboxylové skupiny arginínu a lyzínu; chymotrypsín štiepi peptidové väzby vytvorené za účasti karboxylových skupín tryptofánu, tyrozínu a fenylalanínu. V dôsledku pôsobenia týchto enzýmov sa vysokomolekulárne peptidy premieňajú na nízkomolekulové a určité množstvo voľných aminokyselín. Nízkomolekulárne peptidy v tenkom čreve sú vystavené pôsobeniu karboxypeptidáz A a B, ktoré štiepia koncové aminokyseliny z voľnej aminoskupiny, a aminopeptidáz, ktoré robia to isté z voľnej aminoskupiny. V dôsledku toho vznikajú dipeptidy, ktoré sa pôsobením dipeptidáz hydrolyzujú na voľné aminokyseliny. Aminokyseliny a niektoré peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou sú absorbované črevnými klkmi. Tento proces vyžaduje energiu. Časť aminokyselín už v črevných stenách je zahrnutá do syntézy špecifických bielkovín, zatiaľ čo väčšina produktov trávenia vstupuje do krvi (95%) a lymfy.
Niektoré z aminokyselín vznikajúcich pri trávení a nestrávené bielkoviny dolných čriev sú zahnívané črevnými baktériami. Z niektorých aminokyselín vznikajú jedovaté produkty: fenoly, amíny, merkaptány. Čiastočne sa vylučujú z tela stolicou, čiastočne sa vstrebávajú do krvného obehu a ním sa prenášajú do pečene, kde sa stávajú neškodnými. Tento proces vyžaduje značnú spotrebu energie.
Komplexný proteín v tráviacom systéme sa rozkladá na proteínovú a protetickú skupinu. Jednoduché bielkoviny sa hydrolyzujú na aminokyseliny. Premeny protetických skupín prebiehajú v súlade s ich chemickou podstatou. Hém chromoproteínov sa oxiduje na hematín, ktorý sa takmer nevstrebáva do krvného obehu, ale vylučuje sa stolicou. Nukleové kyseliny v čreve sú hydrolyzované za účasti endonukleáz, exonukleáz a nukleotidáz. Pôsobením endonukleáz vznikajú z molekúl nukleových kyselín veľké fragmenty - oligonukleotidy. Exonukleázy z koncov molekúl nukleových kyselín a oligonukleotidov štiepia monoméry - jednotlivé mononukleotidy, ktoré sa pôsobením nukleotidáz môžu rozložiť na kyselinu fosforečnú a nukleozid. Mononukleotidy a nukleozidy sú absorbované do krvného obehu a transportované do tkanív, kde sa mononukleotidy používajú na syntézu špecifických nukleových kyselín a nukleozidy podliehajú ďalšej degradácii.
Mechanizmus transaminačnej reakcie nie je jednoduchý a prebieha podľa typu „ping-pong“. Reakciu katalyzujú enzýmy aminotransferáza Sú to komplexné enzýmy, ako koenzým majú pyridoxalfosfát (aktívny formavitamín B 6).
V tkanivách je asi 10 aminotransferáz, ktoré majú skupinovú špecifickosť a zapájajú do reakcií všetky aminokyseliny, okrem prolín, lyzín, treonín ktoré neprechádzajú transamináciou.
Celý prenos aminoskupiny prebieha v dve etapy:
prvá aminokyselina sa najskôr naviaže na pyridoxalfosfát, vzdá sa aminoskupiny, zmení sa na ketokyselinu a oddelí sa. V tomto prípade aminoskupina prechádza na koenzým a vzniká pyridoxamín fosfát.
v druhom stupni sa k pyridoxamínfosfátu pridá ďalšia ketokyselina, dostane aminoskupinu, vytvorí sa nová aminokyselina a pyridoxalfosfát regeneruje.
Schéma transaminačnej reakcie
Úloha a transformácia pyridoxalfosfátu sa redukuje na tvorbu medziproduktov - Schiffove základne(aldimín a ketimín). V prvej reakcii, po eliminácii vody, sa vytvorí imínová väzba medzi aminokyselinovým zvyškom a pyridoxalfosfátom. Výsledné spojenie je tzv aldimín... Presun dvojitej väzby vedie k vzniku ketimín, ktorý je v mieste dvojitej väzby hydrolyzovaný vodou. Hotový produkt sa odštiepi od enzýmu – ketokyseliny.
Transaminačný reakčný mechanizmus
Po odštiepení ketokyseliny sa ku komplexu pyridoxamín-enzým pridá nová ketokyselina a proces prebieha v opačnom poradí: vytvorí sa ketimín, potom aldimín, potom sa oddelí nová aminokyselina.
Reakcie plného cyklu transaminácie
Aminokyseliny najčastejšie interagujú s nasledujúcimi ketokyselinami:
pyrohroznový s tvorbou alanínu,
oxaloctová s tvorbou aspartátu,
α-ketoglutarická s tvorbou glutamanu.
Avšak alanín a aspartát v budúcnosti stále prenášajú svoju aminoskupinu na kyselinu α-ketoglutarovú. V tkanivách teda dochádza k toku nadbytočných aminoskupín k jednému spoločnému akceptoru - kyseline α-ketoglutarovej. V dôsledku toho veľké množstvo kyselina glutámová.
Pyridoxalfosfát katalyzuje transaminačné reakcie a dekarboxylácia aminokyselín,
Transaminačné hry dôležitá úloha v procesoch tvorby močoviny, glukoneogenéze, dráhach tvorby nových aminokyselín.
Transaminačné reakcie sú mimoriadne dôležité biologické, pretože sú veľmi pravdepodobným spôsobom, ako poskytnúť spojenie medzi sacharidmi a bielkovinami. [ 3 ]
V metabolizme transaminačná reakcia hrá dôležitú a rôznorodú úlohu. Závisia od toho také procesy ako 1) biosyntéza aminokyselín (transamináciou je ukončená syntéza aspoň jedenástich aminokyselín); 2) rozklad aminokyselín (pozri nižšie); 3) zjednotenie dráh metabolizmu sacharidov a aminokyselín a 4) syntéza niektorých špecifických zlúčenín vrátane močoviny a kyseliny y-aminomaslovej. [ 6 ]
Lístok 51 - ďalšia možnosť
Transdeaminirovan je hlavnou cestou deaminácie aminokyselín. Prebieha v dvoch etapách. Najprv - transaminácia, t.j. prenos aminoskupiny z akejkoľvek aminokyseliny na a-ketokyselinu bez medziproduktu tvorby amoniaku; druhým je skutočná oxidačná deaminácia aminokyseliny. Keďže v dôsledku prvého stupňa sa v zložení kyseliny glutámovej "zbierajú" aminoskupiny, druhý stupeň je spojený s jej oxidačnou deamináciou. Uvažujme o každej z fáz transdeaminačného procesu.
Transaminačná reakcia je reverzibilná, je katalyzovaná enzýmami - aminotransferázy, alebo transaminázy. Zdrojom aminoskupín v transaminačnej reakcii nie sú len prírodné a-aminokyseliny, ale aj mnohé p-, y-, b-n s-amnoové kyseliny, ako aj amidy aminokyselín – glutamín a asparagín.
Väčšina známych aminotransferáz vykazuje skupinovú špecifickosť s použitím niekoľkých aminokyselín ako substrátov. Tri a-ketokyseliny sú akceptormi aminoskupín v transaminačných reakciách: pyruvát, oxaloacetát a 2-oxoglutarát. Najčastejšie používaným NH 2 -rpynn akceptorom je 2-oxoglutarát; pričom z neho vzniká kyselina glutámová. Keď sa aminoskupiny prenesú na pyruvát alebo oxalacetát, vytvorí sa alanín alebo kyselina asparágová podľa rovnice
Ďalej sa na 2-oxoglutarát prenášajú NH 2 -skupiny z vlani a kyselina asparágová. Táto reakcia je katalyzovaná vysoko aktívnymi aminotransferázami: alanikaminotransferáza(ALT) a aspartátaminotransferáza(ACT) so substrátovou špecifickosťou: 
Aminotransferázy sa skladajú z apoenzýmu a koenzýmu. Koenzýmy aminotransferázy sú deriváty pyridoxínu (vitamín B 6) - pyridoxal-5-fosfát(PALF) a pyridoxamín-5-fosfát(PAMF). Oba koenzýmy (pozri ich štruktúru v kapitole "Enzýmy") reverzibilne prechádzajú do seba počas transaminačnej reakcie. Je potrebné poznamenať, že aminotransferázy na katalýzu vyžadujú oba koenzýmy, na rozdiel od iných enzýmov, ktoré potrebujú jeden z nich, a sú závislé buď od pyridoxalfosfátu alebo závislé od pyridoxamínfosfátu.
Mechanizmus reakcií enzymatickej transaminácie aminokyselín navrhli sovietski biochemici (A.E. Braunstein a M.M. Shemyakin) a zahraniční (Metzler, Ikava a Snell). Podľa tohto mechanizmu NH 2 -rpynna aminokyseliny v prvom stupni interagujú s aldehydovou skupinou pyrndoxalfosfátu O-CH-PALP za vzniku medziproduktov Schiffových báz typu aldimina a potom jeho tautomérna forma ke-timana H3N-CH g-PAMP (Schiffova báza pyridoxamínfosfátu):
Ďalej sa ketamín hydrolyzuje za vzniku keto analógu pôvodnej aminokyseliny a PAMP. V druhom štádiu PAMP interaguje s a-ketokyselinou (akceptor aminoskupín) a "všetko sa opakuje v opačnom poradí, to znamená, že najprv sa vytvorí ketimín, potom aldimín. Ten sa hydrolyzuje. Výsledkom je, že nový vzniká aminokyselina a PALP.Koenzýmy aminotransferáz teda plnia funkciu nosiča aminoskupín „prechodom z aldehydovej formy na aminovanú formu a naopak.
Biologický význam transaminačných reakcií je zhromaždiť aminoskupiny všetkých rozkladajúcich sa aminokyselín v molekulách len jedného typu aminokyseliny, a to glutámovej.
Reakcie transaminácia:
aktivujú sa v pečeni, svaloch a iných orgánoch, keď sa do bunky dostane nadmerné množstvo niektorých aminokyselín - aby sa optimalizoval ich pomer,
zabezpečujú syntézu neesenciálnych aminokyselín v bunke za prítomnosti ich uhlíkového skeletu (ketoanalóg),
začať, keď sa prestane používať aminokyseliny na syntézu zlúčenín obsahujúcich dusík (proteíny, kreatín, fosfolipidy, purínové a pyrimidínové bázy) - s cieľom ďalšieho katabolizmu ich bezdusíkových zvyškov a výroby energie,
nevyhnutné pri vnútrobunkovom hladovaní, napr. pri hypoglykémii rôzneho pôvodu – na využitie bezdusíkového aminokyselinového zvyšku v pečeň pre ketogenézu a glukoneogenézu, v iné orgány- pre jeho priame zapojenie do reakcií cyklu trikarboxylových kyselín.
pri patológiách (diabetes mellitus, hyperkortizolizmus) spôsobujú prítomnosť substrátov pre glukoneogenézu a prispievajú k patologickej hyperglykémii.
Transaminačný produkt kyselina glutámová:
je jednou z foriem transportu amínového dusíka v hepatocytoch,
schopný reagovať s voľným amoniakom, čím sa stáva neškodným.
GLYCOLYSIS(grécky, glykys sladký + deštrukcia lýzy, rozpad) je komplexný enzymatický proces premeny glukózy, ktorý prebieha v tkanivách zvierat a ľudí bez spotreby kyslíka a vedie k tvorbe kyseliny mliečnej a ATP.
C6H1206 + 2ADP + 2F inorg. -> 2CH3CHOHCOOH + 2ATP + 2H20.
Je to vďaka G., že organizmus človeka a zvierat môže vykonávať množstvo fiziol, funkcií v podmienkach nedostatku kyslíka.
V prípadoch, keď sa G. pohybuje na vzduchu alebo v atmosfére kyslíka, hovoríme o aeróbnom G. V anaeróbnych podmienkach je G. jediným procesom v živočíšnom organizme, ktorý dodáva energiu. V aeróbnych podmienkach je G. prvým stupňom oxidačnej premeny glukózy a iných sacharidov na konečné produkty tohto procesu — oxid uhličitý a vodu. Procesy analogické G. v rastlinách a mikroorganizmoch sú rôzne druhy fermentácia (pozri). Termín „glykolýza“ prvýkrát navrhol Lepine v roku 1890.
Postupnosť reakcií v procese G., ako aj ich medziprodukty, sú dobre študované. G. reakcie sú katalyzované jedenástimi enzýmami, z ktorých väčšina je izolovaná v homogénnej, kryštalickej alebo vysoko purifikovanej forme a ktorých vlastnosti boli dôkladne študované.
G. je najintenzívnejšia v kostrových svaloch, v pečeni, srdci, mozgu a iných orgánoch. V G. bunke prebieha v hyaloplazme.
Prvou enzymatickou reakciou (pozri diagram), ktorá otvára reťazec reakcií G., je reakcia interakcie D-glukózy s ATP (2), ktorá vedie k tvorbe glukóza-6-fosfátu a poskytuje možnosť ďalšej konverzie glukózy v procese G. Reakcia je katalyzovaná hexokinázou (pozri .). Táto reakcia je sprevádzaná uvoľnením značného množstva energie, a preto je prakticky nevratná. V kostrovom svale a pečeni sa glukóza-6-fosfát tvorí vo veľkých množstvách aj počas katabolizmu glykogénu, t.j. počas glykogenolýzy.
Druhá reakcia G. (schéma, reakcia 2) je izomerizácia glukóza-6-fosfátu na fruktóza-6-fosfát, katalyzovaná glukózofosfátizomerázou, ktorá nepotrebuje prítomnosť žiadnych kofaktorov. Výsledná zmes dvoch monofosfátov hexózy, pozostávajúca z približne 80 % glukóza-6-fosfátu a 20 % fruktóza-6-fosfátu zmiešaná s určitým množstvom iných fosfomonoesterov, sa nazýva Embden éter. Rovnaká zmes, ale pozostávajúca z takmer polovice glukóza-6-fosfátu, sa nazýva Robisonov éter.
Fruktóza-6-fosfát sa potom vo fosfofruktokinázovej reakcii (schéma, reakcia 3) vplyvom ATP fosforyluje na fruktóza-1,6-difosfát. Fruktózadifosfát je špecifický substrát špecificky pre G., pričom predchádzajúce reakcie sú charakteristické nielen pre G., ale aj oxidačným rozkladom sacharidov. Fosfofruktokináza je regulačný enzým, ktorý má na molekule 7 a podľa niektorých autorov 12 väzbových miest pre substráty, kofaktory a inhibítory. Enzým je aktivovaný iónmi dvojmocných kovov, anorganickým fosfátom, ADP, AMP, cyklickým 3", 5" -AMP. Aktivita enzýmu je tiež zvýšená v prítomnosti fruktóza-6-fosfátu a fruktóza-1,6-difosfátu. Inhibuje enzým ATP a citrát.
Reakcia katalyzovaná fosfofruktokinázou je najpomalšou prúdovou reakciou G., ktorá určuje rýchlosť celého procesu. Hlavnými faktormi v bunke, ktoré kontrolujú fosfofruktokinázu, sú relatívne koncentrácie ATP a ADP. Pri hodnote pomeru ATP / ADP + F inorg. významné, čo sa dosiahne v procese oxidačnej fosforylácie (pozri), fosfofruktokináza je potlačená a G. sa spomaľuje. S poklesom hodnoty pomeru ATP / ADP + F inorg. Intenzita G. sa zvyšuje. V nepracujúcom svale je aktivita fosfofruktokinázy nízka, čo sa vysvetľuje tým vysoká koncentrácia ATP (pozri Kyselina adenozíntrifosforečná). V procese práce, keď dochádza k intenzívnej spotrebe ATP, sa zvyšuje aktivita fosfofruktokinázy, čo vedie k zintenzívneniu G. a v dôsledku toho k zvýšenej tvorbe ATP. Pri cukrovke, hladovaní a iných stavoch, ktoré spôsobujú prepnutie energetického metabolizmu na využitie tukov, sa môže obsah citrátov v bunke niekoľkonásobne zvýšiť. Miera inhibície fosfofruktokinázy citrátom dosahuje 70-80%.
Ďalší stupeň G. katalyzuje fruktózadifosfátaldolázu (schéma, reakcia 4). Fruktóza-1,6-difosfát sa štiepi na dve fosfotriózy: dioxyacetónfosfát a glyceraldehyd-3-fosfát. Pod vplyvom triózofosfátizomerázy (schéma, reakcia 5) dochádza k interkonverzii, fosfotrióze. Rovnováha tejto reakcie sa posúva smerom k tvorbe dioxyacetónfosfátu: 96% dioxyacetónfosfátu tvorí len 4% glyceraldehyd-3-fosfátu, ale je to práve on, kto sa podieľa na ďalších premenách v procese G. Vzhľadom na vysokú aktivitu triózafosfátizomerázy, prednostná tvorba dioxyacetónfosfátu neobmedzuje rýchlosť G. vo všeobecnosti. Tvorba glyceraldehyd-3-fosfátu (3-fosfoglycerolaldehydu) ukončuje prvé štádium G.
Druhá etapa G. je spoločná cesta premeny všetkých sacharidov a je považovaná za najzložitejšiu a najdôležitejšiu časť procesu vedúceho k tvorbe ATP. Ústrednou reakciou G. je reakcia glykolytickej oxidoredukcie, spojená s fosforyláciou - oxidačná reakcia 3-fosfoglycerínaldehydu (schéma, reakcia 6), katalyzovaná glyceraldehydfosfátdehydrogenázou. Tento enzým pozostáva zo štyroch identických podjednotiek, z ktorých každá je polypeptidový reťazec s 330 aminokyselinovými zvyškami. Každá podjednotka nesie jednu NAD+ molekulu a 4 voľné SH-skupiny. V priebehu reakcie, ktorá prebieha v prítomnosti anorganického fosforečnanu, pôsobí NAD+ ako akceptor vodíka odštiepeného z glyceraldehyd-3-fosfátu. Keď je NAD + znížený, glyceraldehyd-3-fosfát sa viaže na molekulu enzýmu vďaka SH-skupinám druhého. Vytvorené spojenie energický, je krehký a vplyvom anorganického fosfátu sa rozkladá, pričom vzniká 1,3-difosfoglycerol na ten (1,3-difosfoglycerát). Následná reakcia (schéma, reakcia 7) vedie k prenosu energeticky bohatého fosfátového zvyšku na molekulu ADP s tvorbou ATP a 3-fosfoglycerolu do - vám (3-fosfoglycerátu). Pre reakciu katalyzovanú fosfoglycerátkinázou sú potrebné dvojmocné ióny kovov: Mg2+, Mn2+ alebo Ca2+. Ďalej (schéma, reakcia 8) 3-fosfoglycerol na - ten sa mení na 2-fosfoglycerol na - ten (2-fosfoglycerát). Reakcia je katalyzovaná fosfoglycerát-fosfomutázou v prítomnosti dvoch kofaktorov: Mg 2+ iónu a 2,3-difosfoglycerolu k - vám. Ďalším štádiom G. je tvorba fosfoenolpyruvátu, energeticky bohatého prekurzora ATP (schéma, reakcia 9). Transformácia 2-fosfoglycerolu na vás (2-fosfoglycerát) na fosfoenolpyruvát sa uskutočňuje ako výsledok dehydratačnej reakcie katalyzovanej fosfopyruváthydratázou. Enzým katalyzujúci túto reakciu vyžaduje Mg2+, Mn2+, Zn2+ alebo Cd2+, ktorých antagonistami sú ióny Ca2+ alebo Sr2+. Reakcia medzi fosfoenolpyruvátom a ADP (schéma, reakcia 10) s tvorbou kyseliny pyrohroznovej (pyruvátu) a ATP je katalyzovaná pyruvátkinázou, ktorá na prejavenie svojej aktivity vyžaduje Mg 2+ alebo Mn 2+ a K + ióny; Ca 2+ pôsobí ako kompetitívny antagonista týchto iónov. Pre maximálnu aktivitu vyžaduje pyruvátkináza aj prítomnosť monovalentných katiónov K+, Rb+ alebo Cs+, ktorých antagonistami sú katióny Na+ a Li+. Reverzibilná redukcia pyruvátu do mlieka na - ten (laktát) v dôsledku zníženého NAD + (NADH) je konečným štádiom G. (schéma, reakcia 11). Reakcia je katalyzovaná laktátdehydrogenázou (pozri).
Vďaka trom ireverzibilným reakciám - hexokináze, fosfofruktokináze a pyruvátkináze G. je sama o sebe nezvratný proces (jeho rovnováha sa posúva smerom k tvorbe mlieka k - vám). V prvom štádiu G. sa spotrebujú dve molekuly ATP, v druhom štádiu sa vytvoria štyri molekuly ATP. Energetická účinnosť G. (iba dve molekuly ATP na jednu molekulu glukózy) je teda pomerne nízka. Úloha G. je však veľká, pretože len vďaka nemu môže telo vykonávať množstvo fiziol, funkcií v podmienkach nedostatočného zásobovania tkanív a orgánov kyslíkom. Takéto podmienky sa vytvárajú napríklad v silne pracujúcom kostrovom svale. Prítomnosť kyslíka inhibuje G. (jav nazývaný Pasteurov efekt – pozri Pasteurov efekt). V srdcovom svale zaberá glykolytická dráha rozkladu uhľohydrátov malé miesto v procesoch výroby energie. Aktivita G. enzýmov v srdci je oveľa nižšia ako v kostrových svaloch. Skutočná rýchlosť G. sa mení v závislosti od prísunu kyslíka do srdcového svalu a intenzity oxidačných procesov v ňom. Ale aj za najoptimálnejších podmienok prísunu kyslíka v srdcovom svale vždy ide G. Substráty glykolytických reakcií (fosforylované cukry, pyruvát, mlieko na to) využíva srdcový sval v procesoch metabolizmu plastov a v cyklus trikarboxylových kyselín (pozri cyklus trikarboxylových kyselín) ako substráty pre oxidáciu. G. získava veľkú úlohu v srdci pri stavoch nedostatku kyslíka. Búrlivý aeróbny G. sa vyskytuje v nádoroch, kde je hlavným zdrojom energie. Nádorové tkanivá sa vyznačujú absenciou Pasteurovho efektu. V nich sa stráca regulačná úloha fosfofruktokinázy.
Normálny priebeh G. je možný len vtedy, ak je v tkanive prítomný ADP, substráty pre reakcie fosfoglycerátkinázy a pyruvátkinázy, ako aj NAD a anorganický fosfát nevyhnutný pre glykolytickú oxidoredukčnú reakciu (inhibícia glykolytickej oxidoredukcie v srdcovom svale, v dôsledku k poklesu obsahu NAD, bol pozorovaný v podmienkach experimentálnej myokarditídy). Hlavnou rýchlosťou obmedzujúcou reakciou G. je reakcia katalyzovaná fosfofruktokinázou (pozri diagram, reakcia 3). Druhým stupňom, ktorý obmedzuje rýchlosť a reguluje G., po fosfofruktokinázovej reakcii je hexokinázová reakcia (pozri diagram, reakcia 1). Široké izozýmové spektrum tohto enzýmu umožňuje jemne regulovať G. v jeho počiatočnom, počiatočnom štádiu. Dynamický charakter spojenia hexokinázy s mitochondriami a mikrozómami, ako aj zmeny vlastností tohto enzýmu pri interakcii so subcelulárnymi štruktúrami spôsobujú, že mechanizmus regulácie G. je veľmi citlivý.
Nedostatok regulačnej úlohy fosfofruktokinázy a extrémne vysoká aktivita hexokinázy transformujú malígny nádor na výkonnú pumpu, ktorá nepretržite odstraňuje glukózu z tela. Zároveň je intenzita G. taká, že rozdiel medzi koncentráciou glukózy v arteriálnej krvi a nádorovom tkanive dosahuje 60-80 mg% (arteriálna krv) oproti nule (nádorové tkanivo).
Normálne sa kontrola G. uskutočňuje aj pomocou laktátdehydrogenázy (LDH) a jej izoenzýmov (pozri Laktátdehydrogenáza), ktoré sa vyznačujú špecifickou lokalizáciou v orgánoch a tkanivách. V tkanivách s aeróbnym metabolizmom (tkanivá srdca, obličiek, erytrocytov) prevláda LDH-1 a LDH-2. Tieto izoenzýmy sú inhibované už pri malých koncentráciách pyruvátu, čo bráni tvorbe mlieka a prispieva k úplnejšej oxidácii pyruvátu v cykle trikarboxylových kyselín. V ľudských tkanivách, ktoré sú do značnej miery závislé od energie generovanej v procese G. (kostrové svaly), sú hlavnými izoenzýmami LDH LDH-4 a LDH-5. Aktivita LDH-5 je maximálna pri tých koncentráciách pyruvátu, ktoré inhibujú LDH-1. Prevaha izoenzýmov LDG-4 a LDG-5 spôsobuje intenzívne anaeróbne G. s rýchlou premenou pyruvátu na mlieko na - to. Pozoruhodný nárast relatívneho obsahu LDH-5 bol zaznamenaný počas adaptácie organizmov a buniek v kultúrach na hypoxiu. V mnohých ľudských tkanivách (tkanivá sleziny, pankreasu a štítnej žľazy, nadobličky, limf, uzliny) prevláda izoenzým LDH-3. V tkanivách ľudského embrya a plodu je prítomných všetkých 5 izoenzýmov laktátdehydrogenázy, medzi ktorými prevláda LDH-3. Čoskoro po narodení u dieťaťa sa vzor distribúcie izoenzýmov v orgánoch a tkanivách stáva rovnaký ako u dospelých. Zmeny v izoenzýmovom spektre počas embryogenézy sú obzvlášť výrazné v kostrových svaloch. Pri rôznych myopatiách (pozri) sa pozoruje abnormálna distribúcia izoenzýmov LDH: zvýšenie niektorých a zníženie alebo dokonca úplné vymiznutie iných. Pri progresívnej svalovej dystrofii (Duchennova choroba) dominujú izoenzýmy LDH-1, LDH-2 a LDH-3. Pre iné formy svalovej dystrofie (myotonická dystrofia, dermatomyozitída, Werdnig-Hoffmannova choroba) je charakteristický pokles alebo dokonca absencia LDH-5 v kostrovom svalstve, čo koreluje so zníženou tvorbou mlieka u pacientov s týmito formami myopatie po fyzickom. práca. S množstvom patol, stavov spôsobených zvýšenou permeabilitou bunkových membrán, vstupujú do krvi v nadmernom množstve izoenzýmy laktátdehydrogenázy. Aktivita laktátdehydrogenázy a povaha distribúcie jej izoenzýmov v krvnom sére sa špecificky mení s infarktom myokardu (pozri), ochoreniami pečene a žlčových ciest, reumatizmom (pozri). Na klinike sa na diferenciálnu diagnostiku týchto ochorení využívajú jednoduché metódy na stanovenie relatívnej distribúcie izoenzýmov laktátdehydrogenázy v krvnom sére na základe ich rozdielnej elektroforetickej pohyblivosti.
V ľudskom tele a zvieratách existujú enzymatické mechanizmy, ktoré zabezpečujú tok G. v opačnom smere, t. j. syntézu glukózy, ako aj glykogénu z mlieka k vám. Tento proces sa nazýva glukoneogenéza; intenzívne prebieha v pečeni, kde sa mlieko dodáva vo veľkých množstvách krvným obehom. Energia na realizáciu tohto procesu sa tvorí aj v pečeni v dôsledku úplnej oxidácie určitej časti (asi 15%) mlieka na Vás. Prekurzormi glukózy pri glukoneogenéze môže byť pyruvát alebo akákoľvek zlúčenina, ktorá sa v priebehu katabolizmu mení na pyruvát alebo niektorý z medziproduktov cyklu trikarboxylových kyselín, ako aj tzv. glykogénne aminokyseliny.
Väčšina štádií glukoneogenézy predstavuje zvrátenie reakcií G. Tri reakcie G. – hexokináza, fosfofruktokináza a pyruvátkináza – sú ireverzibilné, preto glukoneogenéza tieto reakcie obchádza.
Prvá reakcia glukoneogenézy – premena mlieka na – vás na pyrohrozn – je katalyzovaná laktátdehydrogenázou. Syntéza fosfoenolpyruvátu z pyruvátu sa uskutočňuje v niekoľkých stupňoch. Prvá fáza je lokalizovaná v mitochondriách.
Pyruvát pod vplyvom pyruvátkarboxylázy (EC 6.4.1.1), aktívnej len v prítomnosti acetylkoenzýmu A, je karboxylovaný za účasti CO2 za vzniku oxalacetátu. ATP sa zúčastňuje reakcie, preto sú reakčnými produktmi spolu s oxaloacetátom ADP a ortofosfát:
Oxalacetát ako výsledok dekarboxylácie a fosforylácie pod vplyvom fosfopyruvátkarboxylázy (EC 4.1.1.32) sa premieňa na fosfoenolpyruvát. Donorom fosfátového zvyšku v reakcii je guanozíntrifosfát alebo inozíntrifosfát:
Fosfopyruvátkarboxyláza je prítomná v hyaloplazme aj mitochondriách, ale distribúcia enzýmu u ľudí a zvierat je odlišná. Mať morčatá, králiky, ovce, kravy a ľudia, fosfopyruvát karooxyláza je prítomná v oboch frakciách. V embryonálnej pečeni potkanov a morčiat, ktorá nie je schopná glukoneogenézy, je prítomný iba mitochondriálny enzým. V hyaloplazme sa aktivita fosfopyruvátkarboxylázy objavuje až v postnatálnom období; súčasne sa pečeň stáva schopnou glukoneogenézy.
Pretože sa fosfopyruvátkarboxyláza podieľa na glukoneogenéze, konverzia oxaloacetátu na fosfoenolpyruvát prebieha práve v hyaloplazme. Oxalacetát, ktorý vzniká v mitochondriách, nemôže prejsť do hyaloplazmy, pretože mitochondriálna membrána je preň nepriechodná. V mitochondriách sa oxalacetát redukuje na kyselinu jablčnú (malát), ktorá je schopná difundovať z mitochondrií do hyaloplazmy, kde sa oxiduje za vzniku oxalacetátu, ktorý sa zase mení na fosfoenolpyruvát.
Následné reakcie glukoneogenézy, katalyzované G. enzýmami, vedú k tvorbe fruktóza-1,6-difosfátu. Premena fruktóza-1,6-difosfátu na fruktóza-6-fosfát a potom glukóza-6-fosfát na glukózu je katalyzovaná špecifickými fosfatázami, ktoré hydrolyticky odštiepia anorganický fosfát.
Počas glukoneogenézy fruktóza-1,6-difosfatáza (hexóza-difosfatáza; EC 3.1.3.11) katalyzuje kľúčovú reakciu D-fruktóza-1,6-difosfát + H2O -> D-fruktóza-b-fosfát + ortofosfát) a, teda pôsobenie na -roe má na sebe ATP a AMP, na rozdiel od ich účinku na fosfofruktokinázu (pozri vyššie): hexózadifosfatáza sa aktivuje vplyvom ATP a AMP je inhibovaná. Keď je hodnota pomeru ATP / ADP nízka, v bunke nastáva rozklad glukózy, keď je táto hodnota vysoká, rozklad glukózy sa zastaví. Za aeróbnych podmienok sa anorganický fosfát a ADP odstraňujú z bunky oveľa efektívnejšie ako za anaeróbnych podmienok a ATP sa hromadí, čo vedie k potlačeniu G. a stimulácii glukoneogenézy. Pyruvátkarboxyláza je tiež citlivá na hodnotu pomeru ATP / ADP, pretože ADP je inhibovaný. Acetyl-CoA aktivuje pyruvátkarboxylázu.
Inzulín hrá veľkú úlohu v regulácii G. a glukoneogenéze (pozri). Ak je nedostatočná, dochádza k zvýšeniu koncentrácie glukózy v krvi (hyperglykémia), nadmernému vylučovaniu glukózy močom (glukozúria) a zníženiu obsahu glykogénu v pečeni. V tomto prípade svaly strácajú schopnosť využívať krvnú glukózu v G. procese. V pečeni so všeobecným znížením intenzity biosyntetických procesov (biosyntéza bielkovín, biosyntéza mastné to-t z glukózy) sa pozoruje zvýšená syntéza enzýmov glukoneogenézy. Pri podávaní inzulínu diabetickým pacientom zmiznú všetky uvedené metabolické poruchy: normalizuje sa priepustnosť membrán svalových buniek pre glukózu a obnoví sa pomer medzi G. a glukoneogenézou. Inzulín riadi tieto procesy na genetickej úrovni ako regulátor syntézy enzýmov. Je induktorom tvorby kľúčových enzýmov G.: hexokinázy, fosfofruktokinázy a pyruvátkinázy. Inzulín zároveň pôsobí ako represor syntézy enzýmov glukoneogenézy.
Klin, známky prevahy G. nad aeróbnou fázou rozkladu sacharidov pozorujeme najčastejšie pri hypoxických stavoch spôsobených rôznymi poruchami krvného obehu alebo dýchania, výškovou chorobou, anémiou, zníženou aktivitou tkanivového oxidačného enzýmového systému pri niektorých infekciách. a intoxikácie, hypo- a avitaminóza, v dôsledku relatívnej hypoxie s nadmernou svalovou prácou. Pri posilňovaní G. dochádza k hromadeniu pyruvátu a laktátu so zodpovedajúcim okyslením tkanív, k zmene acidobázickej rovnováhy a k zníženiu alkalických zásob. U pacientov s diabetes mellitus vedie aktivácia G. procesov a nedostatočná resyntéza laktátu v pečeňovom glykogéne tiež často k zvýšeniu obsahu laktátu a pyruvátu v krvi; v týchto prípadoch môže acidóza dosiahnuť vysoký stupeň s rozvojom diabetickej mliečnej kómy. Inhibícia resyntézy glykogénu z laktátu a pyruvátu vytvoreného v dôsledku G. sa pozoruje pri léziách pečeňového parenchýmu (neskoré štádiá hepatitídy, cirhózy pečene atď.), Preto sa zvyšuje obsah laktátu a pyruvátu v krvné sérum môže slúžiť ako indikátor dysfunkcie pečene.
Vysoká intenzita G. v nádorových tkanivách sa využíva na stanovenie citlivosti nádorov na niektoré protirakovinové liečivá: supresia G. v nádorových úsekoch pod vplyvom skúmaného chemoterapeutika svedčí o citlivosti tohto nádoru na ňu.
Bibliografia: Dagley S. a Nicholson D. E. Metabolic pathways, trans. z angličtiny, M., 1973, bibliogr.; L N a N Dr. A. Biochémia, pruh s z angličtiny, M., 1976; Problems of Medicinal Chemistry, ed. VS Shapota a E. G. Larsky, M., 1973, bibliogr.; Wilkinson J. Isofer-policajti, prekl. z angličtiny, M., 1968.
G. A. Solovieva, G. K. Alekseev.
Glykolýza- špecifická cesta katabolizmu glukózy, v dôsledku ktorej sa glukóza štiepi za vzniku dvoch molekúl pyruvátu - aeróbna glykolýza alebo dve molekuly laktátu - anaeróbna glykolýza.
Za aeróbnych podmienok pyruvát preniká do mitochondrií, kde sa úplne oxiduje na CO2 a H2O. Ak je obsah kyslíka nedostatočný, ako to môže byť v prípade aktívne kontrahovaného svalu, pyruvát sa premieňa na laktát. Glykolýza je teda nielen hlavnou cestou využitia glukózy v bunkách, ale aj jedinečnou cestou, pretože môže využívať kyslík, ak posledný uvedený je dostupný (aeróbne podmienky), ale môže prebiehať aj v neprítomnosti kyslíka (anaeróbne podmienky).
Anaeróbna glykolýza- komplexný enzymatický proces rozkladu glukózy, ktorý prebieha v tkanivách ľudí a zvierat bez spotreby kyslíka. Konečným produktom glykolýzy je kyselina mliečna. V procese glykolýzy sa tvorí ATP. Rovnica celkovej glykolýzy môže byť
reprezentovať takto:
C6H12O6 + 2ADP + 2FH -> 2CH3CH (OH) COOH + 2ATF + 2H20.
Glukóza Kyselina mliečna
V anaeróbnych podmienkach je glykolýza jediným procesom dodávania energie v tele zvieraťa. Vďaka glykolýze môže telo ľudí a zvierat po určitú dobu vykonávať množstvo fyziologických funkcií v podmienkach nedostatku kyslíka. V prípadoch, keď sa glykolýza vyskytuje v prítomnosti kyslíka, hovoria o aeróbna glykolýza.
Pri aeróbnej a anaeróbnej glykolýze možno rozlíšiť dva stupne.
A. Konverzia glukózy na dve molekuly glyceraldehyd-3-fosfátu. Táto séria reakcií prebieha so spotrebou ATP.
B. Konverzia glyceraldehydfosfátu na pyruvát alebo laktát. Tieto reakcie sú spojené s tvorbou ATP. V tomto štádiu nastáva reakcia dehydrogenácie glyceraldehyd-3-fosfátu a tvorba NADH + H +.
3. Chémia a charakteristika prvého stupňa glykolýzy.
Prvou enzymatickou reakciou glykolýzy je fosforylácia, t.j. prenos zvyšku ortofosfátu na glukózu v dôsledku ATP. Reakciu katalyzuje enzým hexokináza:
Glukóza Hexokináza Glukóza-6-fosfát
Tvorba glukózo-6-fosfátu v reakcii hexokinázy je sprevádzaná uvoľnením značného množstva voľnej energie zo systému a možno ju považovať za takmer nevratný proces.
Najdôležitejšou vlastnosťou hexokinázy je jej inhibícia glukózo-6-fosfátom, t.j. posledný slúži ako reakčný produkt aj ako alosterický inhibítor.
Druhou reakciou glykolýzy je premena glukóza-6-fosfátu pôsobením enzýmu glukóza-6-fosfát izomeráza na fruktóza-6-fosfát:
Glukóza-6-fosfát Glukóza-6-fosfát izomeráza Fruktóza-6-fosfát
Táto reakcia prebieha ľahko v oboch smeroch a nevyžaduje žiadne kofaktory.
Tretia reakcia je katalyzovaná enzýmom fosfofruktokinázou; výsledný fruktóza-6-fosfát je opäť fosforylovaný druhou molekulou ATP:
Fruktóza-6-fosfát 6-Fosfofruktokináza Fruktóza-1,6-bisfosfát
Táto reakcia, podobne ako hexokináza, je prakticky nevratná, prebieha v prítomnosti horečnatých iónov a je najpomalšou súčasnou reakciou glykolýzy. V skutočnosti táto reakcia určuje rýchlosť
glykolýza všeobecne.
Štvrtá reakcia glykolýzy je katalyzovaná enzýmom aldoláza.
Pod vplyvom tohto enzýmu sa fruktóza-1,6-bisfosfát štiepi na dve fosfotriózy:
Fruktóza-1,6-bisfosfát Aldoláza Dioxyacetónfosfát Glyceraldehyd-3-fosfát
Táto reakcia je reverzibilná. Rovnováha sa vytvára na rôznych úrovniach v závislosti od teploty. Ako teplota stúpa, reakcia sa posúva smerom k väčšej tvorbe triózofosfátov (dihydroxyacetónfosfát a glyceraldehyd-3-fosfát)
Piatou reakciou je izomerizačná reakcia triózofosfátov. Je katalyzovaný enzýmom trióza fosfát izomerázou:
Dioxyacetón fosfát trióza fosfát izomeráza glyceraldehyd 3-fosfát
Rovnováha tejto izomerázovej reakcie je posunutá smerom k dihydroxyacetónfosfátu: 95% dihydroxyacetónfosfátu a asi 5% glyceraldehyd-3-fosfátu. V následných reakciách glykolýzy môže byť priamo zahrnutý iba jeden z dvoch vytvorených triózofosfátov, a to glyceraldehyd-3-fosfát. V dôsledku toho sa dihydroxyacetónfosfát premieňa na glyceraldehyd-3-fosfát, keď sa spotrebuje počas ďalších transformácií aldehydovej formy fosfotriózy.
Tvorba glyceraldehyd-3-fosfátu, ako to bolo, ukončuje prvý stupeň glykolýzy.
Glykolýza je enzymatický proces anaeróbneho nehydrolytického štiepenia uhľohydrátov (hlavne glukózy) v ľudských a zvieracích bunkách, sprevádzaný syntézou kyseliny adenozíntrifosforečnej (ATP), hlavného akumulátora chemickej energie v bunke, a končiac tvorbou kyseliny mliečnej (laktátu). V rastlinách a mikroorganizmoch sú podobnými procesmi rôzne druhy fermentácie (Fermentácia). G. je najdôležitejší anaeróbny spôsob rozkladu uhľohydrátov (sacharidov), ktorý sa významne podieľa na látkovej premene a energii (metabolizme a energii). V podmienkach nedostatku kyslíka je jediným procesom, ktorý dodáva energiu na realizáciu fyziologických funkcií organizmu G., a v aeróbnych podmienkach je G. prvým stupňom oxidačnej premeny glukózy (glukózy) a iných sacharidov na konečné produkty. ich rozpadu - CO2 a H2O (pozri Dýchaciu tkaninu). Intenzívny G. sa vyskytuje v kostrovom svalstve, kde poskytuje možnosť vyvinúť maximálnu aktivitu svalovej kontrakcie v anaeróbnych podmienkach, ďalej v pečeni, srdci, mozgu. G. reakcie prebiehajú v cytosóle.
Glykolýza (cesta fosfotriózy alebo Embden-Meyerhofov skrat alebo Embden-Meyerhof-Parnassova dráha) je enzymatický proces postupného rozkladu glukózy v bunkách, sprevádzaný syntézou ATP. Glykolýza za aeróbnych podmienok vedie k tvorbe kyseliny pyrohroznovej (pyruvátu), glykolýza za anaeróbnych podmienok vedie k tvorbe kyseliny mliečnej (laktátu). Glykolýza je hlavnou cestou katabolizmu glukózy u zvierat.
Glylytická dráha pozostáva z 10 po sebe idúcich reakcií, z ktorých každá je katalyzovaná samostatným enzýmom.
Proces glykolýzy možno konvenčne rozdeliť do dvoch stupňov. Prvý stupeň, ktorý spotrebuje energiu 2 molekúl ATP, spočíva v rozdelení molekuly glukózy na 2 molekuly glyceraldehyd-3-fosfátu. V druhom štádiu nastáva NAD-závislá oxidácia glyceraldehyd-3-fosfátu, sprevádzaná syntézou ATP. Glykolýza je sama o sebe úplne anaeróbny proces, to znamená, že na priebeh reakcií nevyžaduje prítomnosť kyslíka.
Glykolýza je jedným z najstarších metabolických procesov známych takmer vo všetkých živých organizmoch. Predpokladá sa, že glykolýza sa vyvinula pred viac ako 3,5 miliardami rokov v primárnych prokaryotoch.
Lokalizácia
V bunkách eukaryotických organizmov sa desať enzýmov, ktoré katalyzujú rozklad glukózy na PVC, nachádza v cytosóle, všetky ostatné enzýmy súvisiace s energetickým metabolizmom sú v mitochondriách a chloroplastoch. Vstup glukózy do bunky sa uskutočňuje dvoma spôsobmi: symptómami závislými od sodíka (hlavne pre enterocyty a renálny tubulárny epitel) a uľahčenou difúziou glukózy pomocou nosných proteínov. Práca týchto transportných proteínov je riadená hormónmi a predovšetkým inzulínom. Inzulín najsilnejšie stimuluje transport glukózy vo svaloch a tukovom tkanive.
Výsledok
Výsledkom glykolýzy je premena jednej molekuly glukózy na dve molekuly kyseliny pyrohroznovej (PVC) a vznik dvoch redukčných ekvivalentov vo forme koenzýmu NAD ∙ H.
Úplná rovnica glykolýzy je:
Glukóza + 2NAD + + 2ADP + 2Fn = 2NAD ∙ H + 2PVK + 2ATP + 2H2O + 2H+.
V neprítomnosti alebo nedostatku kyslíka v bunke sa kyselina pyrohroznová redukuje na kyselinu mliečnu všeobecná rovnica glykolýza bude vyzerať takto:
Glukóza + 2ADP + 2Fn = 2laktát + 2ATP + 2H20.
Takže počas anaeróbneho štiepenia jednej molekuly glukózy sú celkový čistý výťažok ATP dve molekuly získané v reakciách substrátovej fosforylácie ADP.
V aeróbnych organizmoch podliehajú konečné produkty glykolýzy ďalším transformáciám v biochemických cykloch súvisiacich s bunkovým dýchaním. Výsledkom je, že po úplnej oxidácii všetkých metabolitov jednej molekuly glukózy v poslednom štádiu bunkového dýchania - oxidatívnej fosforylácii, ktorá sa vyskytuje na mitochondriálnom dýchacom reťazci v prítomnosti kyslíka - sa pre každú molekulu glukózy syntetizuje dodatočne 34 alebo 36 molekúl ATP. .
spôsob
Prvou reakciou glykolýzy je fosforylácia molekuly glukózy, ku ktorej dochádza za účasti tkanivovo špecifického enzýmu hexokinázy s výdajom energie 1 molekuly ATP; vzniká aktívna forma glukózy - glukóza-6-fosfát (G-6-F):
Pre priebeh reakcie je potrebná prítomnosť Mg2+ iónov v médiu, s ktorými sa molekula ATP komplexne viaže. Táto reakcia je ireverzibilná a je prvou kľúčovou reakciou glykolýzy.
Fosforylácia glukózy slúži dvom účelom: po prvé, v dôsledku skutočnosti, že plazmatická membrána, ktorá je priepustná pre neutrálnu molekulu glukózy, neumožňuje prejsť záporne nabitým molekulám G-6-F, fosforylovaná glukóza sa zachytáva vo vnútri bunky. Po druhé, počas fosforylácie sa glukóza premieňa na aktívnu formu, ktorá sa môže zúčastniť biochemických reakcií a môže byť zahrnutá do metabolických cyklov. Fosforylácia glukózy je jedinou reakciou v tele, na ktorej sa podieľa glukóza ako taká.
Pečeňový izoenzým hexokinázy, glukokináza, je nevyhnutný pri regulácii hladín glukózy v krvi.
V nasledujúcej reakcii (2) sa enzýmom fosfoglukoizomeráza G-6-F premieňa na fruktóza-6-fosfát (F-6-F):
Na túto reakciu nie je potrebná energia a reakcia je úplne reverzibilná. V tomto štádiu môže byť fruktóza tiež zahrnutá do procesu glykolýzy fosforyláciou.
Potom nasledujú takmer okamžite jedna po druhej dve reakcie: ireverzibilná fosforylácia fruktóza-6-fosfátu (3) a reverzibilné aldolové štiepenie vzniknutého fruktóza-1,6-bisfosfátu (F-1,6-bP) na dve triózy ( 4).
Fosforylácia F-6-F sa uskutočňuje fosfofruktokinázou s výdajom energie ešte jednej molekuly ATP; ide o druhú kľúčovú reakciu glykolýzy, jej regulácia určuje intenzitu glykolýzy vo všeobecnosti.
Aldolové štiepenie P-1,6-bF nastáva pôsobením fruktóza-1,6-bisfosfát aldolázy:
V dôsledku štvrtej reakcie sa tvorí dihydroxyacetónfosfát a glyceraldehyd-3-fosfát a prvý takmer okamžite pôsobením fosfotriózaizomerázy prechádza do druhého (5), ktorý sa podieľa na ďalších transformáciách:
Každá molekula glyceraldehydfosfátu je oxidovaná NAD+ v prítomnosti glyceraldehydfosfátdehydrogenázy na 1,3-difosfoglycerát (6):
Toto je prvá reakcia fosforylácie substrátu. Od tohto momentu proces štiepenia glukózy prestáva byť energeticky múdry, pretože náklady na energiu prvého stupňa sú kompenzované: syntetizujú sa 2 molekuly ATP (jedna pre každý 1,3-difosfoglycerát) namiesto dvoch spotrebovaných v reakciách 1 a 3. Aby táto reakcia prebehla, je potrebná prítomnosť ADP v cytosóle, to znamená, že s nadbytkom ATP v bunke (a nedostatkom ADP) sa jeho rýchlosť znižuje. Keďže ATP, ktorý nepodlieha metabolizmu, sa v bunke neukladá, ale jednoducho ničí, je táto reakcia dôležitým regulátorom glykolýzy.
Potom postupne: fosfoglycerolmutáza tvorí 2-fosfoglycerát (8):
Enoláza tvorí fosfoenolpyruvát (9):
A nakoniec, druhá reakcia fosforylácie substrátu ADP nastáva s tvorbou enolovej formy pyruvátu a ATP (10):
Táto reakcia prebieha pod vplyvom pyruvátkinázy. Toto je posledná kľúčová reakcia glykolýzy. Izomerizácia enolovej formy pyruvátu na pyruvát je neenzymatická.
Od okamihu vzniku P-1,6-bP s uvoľnením energie prebiehajú len reakcie 7 a 10, pri ktorých dochádza k substrátovej fosforylácii ADP.
Ďalší vývoj
Konečný osud pyruvátu a NAD ∙ H vznikajúceho počas glykolýzy závisí od organizmu a podmienok vo vnútri bunky, najmä od prítomnosti alebo neprítomnosti kyslíka alebo iných akceptorov elektrónov.
V anaeróbnych organizmoch sa ďalej fermentuje pyruvát a NAD ∙ H. Pri fermentácii kyseliny mliečnej sa napríklad v baktériách pyruvát pôsobením enzýmu laktátdehydrogenázy redukuje na kyselinu mliečnu. V kvasinkách je podobný proces alkoholové kvasenie, kde konečnými produktmi sú etanol a oxid uhličitý... Známa je aj fermentácia kyseliny maslovej a citrónovej.
Fermentácia kyseliny maslovej:
glukóza → kyselina maslová + 2 CO2 + 2 H2O.
Alkoholové kvasenie:
glukóza → 2 etanol + 2 CO2.
Fermentácia kyselinou citrónovou:
glukóza → kyselina citrónová + 2 H2O.
Fermentácia je v potravinárskom priemysle nevyhnutná.
V aeróboch pyruvát zvyčajne vstupuje do cyklu trikarboxylových kyselín (Krebsov cyklus) a NAD ∙ H sa nakoniec oxiduje kyslíkom na dýchacom reťazci v mitochondriách počas oxidačnej fosforylácie.
Napriek tomu, že ľudský metabolizmus je prevažne aeróbny, v intenzívne pracujúcich kostrových svaloch sa pozoruje anaeróbna oxidácia. V podmienkach obmedzeného prístupu kyslíka sa pyruvát premieňa na kyselinu mliečnu, ako sa to deje počas fermentácie kyseliny mliečnej v mnohých mikroorganizmoch:
PVK + NAD ∙ H + H + → laktát + NAD +.
Bolesť svalov, ktorá sa objaví nejaký čas po nezvyčajnej intenzívnej fyzickej aktivite, je spojená s akumuláciou kyseliny mliečnej v nich.
Tvorba kyseliny mliečnej je slepá vetva metabolizmu, ale nie je konečným produktom metabolizmu. Pôsobením laktátdehydrogenázy sa kyselina mliečna opäť oxiduje za vzniku pyruvátu, ktorý sa podieľa na ďalších premenách.
Čo študuje biochémia? Glykolýza je závažný enzymatický proces rozkladu glukózy, ktorý prebieha v tkanivách zvierat a ľudí bez použitia kyslíka. Práve on je biochemikmi považovaný za spôsob, ako získať kyselinu mliečnu a molekuly ATP.
Definícia
Čo je aeróbna glykolýza? Biochémia považuje tento proces za jediný proces charakteristický pre živé organizmy, ktorý dodáva energiu.
Práve pomocou takéhoto procesu je organizmus zvierat a ľudí schopný v podmienkach nedostatku kyslíka po určitú dobu vykonávať niektoré fyziologické funkcie.
Ak sa proces rozkladu glukózy uskutočňuje za účasti kyslíka, dochádza k aeróbnej glykolýze.
Aká je jeho biochémia? Glykolýza sa považuje za prvý krok v procese výroby vody a oxidu uhličitého.
Stránky histórie
Termín „glykolýza“ použil Lepin koncom devätnásteho storočia pre proces znižovania hladiny glukózy v krvi, ktorý bol stiahnutý z obehový systém... Niektoré mikroorganizmy podliehajú fermentačným procesom, ktoré sú podobné glykolýze. Na takúto transformáciu sa používa jedenásť enzýmov a väčšina z nich je izolovaná v homogénnej, vysoko purifikovanej alebo kryštalickej forme, ich vlastnosti sú dobre preštudované. Tento proces prebieha v hyaloplazme bunky.
Špecifiká procesu
Ako prebieha glykolýza? Biochémia je veda, v ktorej sa tento proces považuje za viacstupňovú reakciu.
Prvá enzymatická reakcia glykolýzy, fosforylácia, je spojená s prenosom molekúl ortofosfátu ATP na glukózu. Enzým hexokináza pôsobí v tomto procese ako katalyzátor.
Príjem glukózo-6-fosfátu v tomto procese sa vysvetľuje uvoľnením značného množstva energie zo systému, to znamená, že prebieha nezvratný chemický proces.
Enzým, akým je hexokináza, pôsobí ako katalyzátor fosforylácie nielen samotnej D-glukózy, ale aj D-manózy, D-fruktózy. Okrem hexokinázy obsahuje pečeň ďalší enzým – glukokinázu, ktorý katalyzuje proces fosforylácie jednej D-glukózy.
Druhá fáza
Ako moderná biochémia vysvetľuje druhú fázu tohto procesu? Glykolýza v tomto štádiu je prechod glukóza-6-fosfátu pod vplyvom hexózafosfátizomerázy na novú látku - fruktóza-6-fosfát.
Proces prebieha v dvoch vzájomne opačné smery nevyžaduje kofaktory.
Tretia etapa
Je spojená s fosforyláciou výsledného fruktóza-6-fosfátu molekulami ATP. Urýchľovačom tohto procesu je enzým fosfofruktokináza. Reakcia sa považuje za ireverzibilnú, vyskytuje sa v prítomnosti katiónov horčíka, považuje sa za pomaly prebiehajúcu fázu tejto interakcie. Je to ona, ktorá je základom na určenie rýchlosti glykolýzy.
Fosfofruktokináza je jedným zo zástupcov alosterických enzýmov. Je inhibovaný molekulami ATP, stimulovaný AMP a ADP. V prípade cukrovky, nalačno, ako aj v mnohých iných stavoch, pri ktorých sa konzumuje veľké množstvo tuku, sa obsah citrátu v tkanivových bunkách niekoľkonásobne zvyšuje. Za takýchto podmienok sa pozoruje významná inhibícia plnej aktivity fosfofruktokinázy citrátom.
Ak pomer ATP k ADP dosiahne významné hodnoty, dochádza k inhibícii fosfofruktokinázy, čo spomaľuje glykolýzu.
Ako možno zvýšiť glykolýzu? Biochémia na to navrhuje zníženie faktora intenzity. Napríklad v nefunkčnom svale je aktivita fosfofruktokinázy nízka, ale zvyšuje sa koncentrácia ATP.
Počas svalovej práce sa pozoruje významné využitie ATP, čo spôsobuje zvýšenie hladiny enzýmu a urýchľuje proces glykolýzy.
Štvrtá etapa
Táto časť glykolýzy je katalyzovaná enzýmom aldoláza. Vďaka nemu dochádza k reverzibilnému štiepeniu látky na dve fosfotriózy. Rovnováha sa vytvára na rôznych úrovniach v závislosti od hodnoty teploty.
Ako biochémia vysvetľuje, čo sa deje? So zvyšujúcou sa teplotou prebieha glykolýza v smere priamej reakcie, ktorej produktom je glyceraldehyd-3-fosfát a dioxyacetónfosfát.
Zostávajúce štádiá
Piatym stupňom je proces izomerizácie triózových fosfátov. Proces je katalyzovaný enzýmom triózafosfát izomerázou.
Šiesta reakcia sumarizuje prípravu kyseliny 1,3-difosforečnej v prítomnosti fosforečnanu NAD ako akceptora vodíka. Práve toto anorganické činidlo vždy odstraňuje vodík z glycerolu. Výsledná väzba je krehká, je však energeticky bohatá a pri štiepení sa získa kyselina 1,3-difosfoglycerová.
Siedmy stupeň je katalyzovaný fosfoglycerátkinázou, zahŕňa prenos energie z fosfátového zvyšku na ADP s tvorbou kyseliny 3-fosfoglycerínovej a ATP.
V ôsmej reakcii sa uskutočňuje intramolekulárny prenos fosfátovej skupiny, pričom sa pozoruje premena kyseliny 3-fosfoglycerínovej na 2-fosfoglycerát. Proces je reverzibilný, preto sa na jeho realizáciu používajú katióny horčíka.
Kofaktorom enzýmu v tomto štádiu je kyselina 2,3-difosfoglycerová.
Deviata reakcia zahŕňa prechod kyseliny 2-fosfoglycerínovej na fosfoenolpyruvát. Urýchľovačom tohto procesu je enzým enoláza, ktorý je aktivovaný katiónmi horčíka a v tomto prípade fluorid pôsobí ako inhibítor.
Desiata reakcia prebieha prerušením väzby a prenosom energie fosfátového zvyšku na ADP z kyseliny fosfoenolpyrohroznovej.
Jedenásta etapa je spojená s redukciou kyseliny pyrohroznovej, získaním kyseliny mliečnej. Táto transformácia vyžaduje účasť enzýmu laktátdehydrogenázy.
Ako je to možné v všeobecný pohľad spáliť glykolýzu? Reakcie, ktorých biochémia bola diskutovaná vyššie, sú redukované na glykolytickú oxidoredukciu sprevádzanú tvorbou molekúl ATP.
Procesná hodnota
Pozreli sme sa na to, ako biochémia opisuje glykolýzu (reakcie). Biologický význam tento proces spočíva v získavaní fosfátových zlúčenín s veľkou zásobou energie. Ak sa v prvom štádiu spotrebujú dve molekuly ATP, potom je štádium spojené s tvorbou štyroch molekúl tejto zlúčeniny.
Aká je jeho biochémia? Glykolýza a glukoneogenéza majú energetickú účinnosť: na 2 molekuly ATP pripadá 1 molekula glukózy. Zmena energie pri tvorbe dvoch molekúl kyseliny z glukózy je 210 kJ / mol. 126 kJ odchádza vo forme tepla, 84 kJ sa akumuluje vo fosfátových väzbách ATP. Koncová väzba má energetickú hodnotu 42 kJ / mol. Na podobných výpočtoch sa podieľa aj biochémia. Aeróbna a anaeróbna glykolýza majú koeficient užitočná akcia 0,4.
V dôsledku mnohých experimentov bolo možné stanoviť presné hodnoty každej glykolýzovej reakcie vyskytujúcej sa v intaktných ľudských erytrocytoch. Osem reakcií glykolýzy je blízkych termodynamickej rovnováhe, tri procesy sú spojené s výrazným poklesom hodnoty voľnej energie, sú považované za ireverzibilné.
Čo je glukoneogenéza? Biochémia procesu spočíva v rozklade sacharidov, ktorý prebieha v niekoľkých fázach. Kontrolu nad každým štádiom vykonávajú enzýmy. Napríklad v tkanivách charakterizovaných aeróbnym metabolizmom (srdcové a obličkové tkanivá) je regulovaný izoenzýmami LDH1 a LDH2. Sú inhibované malými množstvami pyruvátu, v dôsledku čoho nie je povolená syntéza kyseliny mliečnej a je dosiahnutá úplná oxidácia acetyl-CoA v cykle trikarboxylových kyselín.
Čím sa ďalej vyznačuje anaeróbna glykolýza? Biochémia napríklad zahŕňa zahrnutie iných sacharidov do procesu.
Ako výsledok laboratórnych štúdií bolo možné zistiť, že asi 80% fruktózy, ktorá vstupuje do ľudského tela spolu s jedlom, sa metabolizuje v pečeni. Tu prebieha proces jeho fosforylácie na fruktóza-6-fosfát, pričom ako katalyzátor tohto procesu pôsobí enzým hexokináza.
Tento proces je inhibovaný, zlúčenina sa premieňa na glukózu v niekoľkých fázach, sprevádzaných elimináciou kyseliny fosforečnej. Okrem toho sú možné aj jeho následné premeny na iné organické zlúčeniny obsahujúce fosfor.
Pod vplyvom ATP a fosfofruktokinázy bude fruktóza-6-fosfát produkovať fruktóza-1,6-difosfát.
Potom sa táto látka metabolizuje v štádiách charakteristických pre glykolýzu. Svaly a pečeň obsahujú ketohexokinázu, ktorá môže urýchliť proces fosforylácie fruktózy na jej zlúčeninu obsahujúcu fosfor. Tento proces nie je blokovaný glukózou a výsledný fruktóza-1-fosfát sa vplyvom ketóza-1-fosfataldolázy rozkladá na glyceraldehyd a dihydroxyacetónfosfát. D-glyceraldehyd vplyvom triosokinázy vstupuje do fosforylácie, prípadne sa uvoľňujú molekuly ATP a získava sa dihydroxyacetónfosfát.
Vrodené anomálie
Biochemikom sa podarilo identifikovať niektoré vrodené anomálie spojené s metabolizmom fruktózy. Tento jav (esenciálna fruktozúria) je spojený s biologickým deficitom obsahu enzýmu ketohexokinázy v tele, preto sú všetky procesy rozkladu tohto uhľohydrátu inhibované glukózou. Dôsledkom takéhoto porušenia je akumulácia fruktózy v krvi. Pre fruktózu je renálny prah nízky, takže fruktozúriu možno zistiť pri koncentráciách sacharidov v krvi okolo 0,73 mmol/l.
Účasť na biosyntéze galaktózy
Galaktóza sa do tela dostáva spolu s potravou, ktorá sa v tráviacom trakte štiepi na glukózu a galaktózu. Najprv sa tento uhľohydrát premení na galaktóza-1-fosfát a galaktokináza pôsobí ako katalyzátor tohto procesu. Ďalej dochádza k transformácii na glukóza-1-fosfát. V tomto štádiu sa tvorí aj uridíndifosfogalaktóza a UDP-glukóza. Nasledujúce fázy procesu prebiehajú podľa schémy podobnej rozkladu glukózy.
Okrem tejto cesty metabolizmu galaktózy je možná aj druhá schéma. Najprv sa tiež vytvorí galaktóza-1-fosfát, ale ďalšie štádiá sú spojené s tvorbou molekúl UTP a glukóza-1-fosfátu.
Medzi početnými patologickými stavmi spojenými s metabolizmom uhľohydrátov zaujíma galaktozémia osobitné miesto. Tento jav je spojený s recesívne dedičným ochorením, pri ktorom hladina cukru v krvi stúpa v dôsledku galaktózy a dosahuje 16,6 mmol / l. Zároveň prakticky nedochádza k žiadnej zmene obsahu glukózy v krvi. Okrem galaktózy sa v takýchto prípadoch hromadí v krvi aj galaktóza-1-fosfát. Deti, u ktorých je diagnostikovaná galaktozémia, majú mentálnu retardáciu a tiež kataraktu.
Keďže nárast porúch metabolizmu uhľohydrátov klesá, dôvodom je rozklad galaktózy pozdĺž druhej dráhy. Vďaka tomu, že biochemici dokázali zistiť podstatu prebiehajúceho procesu, bolo možné riešiť problémy súvisiace s neúplným rozkladom glukózy v tele.